معلومة

2.2: التركيب والوظيفة - الأحماض الأمينية - البيولوجيا

2.2: التركيب والوظيفة - الأحماض الأمينية - البيولوجيا


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

المصدر: BiochemFFA_2_1.pdf. الكتاب الدراسي بأكمله متاح مجانًا من المؤلفين على http://biochem.science.oregonstate.edu/content/biochemistry-free-and-easy

تتكون جميع البروتينات الموجودة على وجه الأرض من نفس الأحماض الأمينية العشرين. ترتبط الأحماض الأمينية معًا في سلاسل طويلة تسمى polypeptides ، وهي اللبنات الأساسية لتشكيلة واسعة من البروتينات الموجودة في جميع الخلايا الحية.

"إنه من أكثر التعميمات المدهشة للكيمياء الحيوية ... أن العشرين حمضًا أمينيًا والقواعد الأربعة ، مع تحفظات طفيفة ، هي نفسها في جميع أنحاء الطبيعة." - فرانسيس كريك

جميع الأحماض الأمينية لها نفس البنية الأساسية ، كما هو موضح في الشكل 2.1. يوجد في "مركز" كل حمض أميني كربون يسمى الكربون α ومرفق به أربع مجموعات - هيدروجين ومجموعة α- كربوكسيل ومجموعة ألفا أمين ومجموعة R ، والتي يشار إليها أحيانًا باسم a سلسلة جانبية. تعتبر مجموعات الكربون α والكربوكسيل والأمينية مشتركة بين جميع الأحماض الأمينية ، لذا فإن مجموعة R هي الميزة الفريدة الوحيدة في كل حمض أميني. (استثناء بسيط لهذا الهيكل هو البرولين ، حيث يتم ربط نهاية المجموعة R بـ α-amine.) باستثناء الجلايسين ، الذي يحتوي على مجموعة R تتكون من ذرة هيدروجين ، كل من تحتوي الأحماض الأمينية في البروتينات على أربع مجموعات مختلفة مرتبطة بها وبالتالي يمكن أن توجد في شكلين مرآتين ، L و D. مع استثناءات طفيفة جدًا ، كل حمض أميني موجود في الخلايا والبروتينات يكون في التكوين L.

يوجد 22 من الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات ، منها 20 فقط تم تحديدها بواسطة الكود الجيني العالمي. الآخرون ، سيلينوسيستين والبيروليسين ، يستخدمون الحمض الريبي النووي النقال (tRNA) القادر على إقامة أزواج مع كودونات التوقف في الرنا المرسال أثناء الترجمة. عندما يحدث هذا ، يمكن دمج هذه الأحماض الأمينية غير العادية في البروتينات. تشمل الإنزيمات التي تحتوي على سيلينوسيستين ، على سبيل المثال ، الجلوتاثيون بيروكسيديز ، رباعي يودوثيرونين 5 'ديودينازيز ، اختزال ثيوردوكسين ، فورمات ديهيدروجينيز ، اختزال الجليسين ، وسيلينوفوسفات سينثيتيز. البروتينات المحتوية على البيروليزين أكثر ندرة وتقتصر في الغالب على العتائق.

أساسي وغير أساسي

يقسم خبراء التغذية الأحماض الأمينية إلى مجموعتين - الأحماض الأمينية الأساسية (يجب أن تكون في النظام الغذائي لأن الخلايا لا تستطيع تصنيعها) والأحماض الأمينية غير الأساسية (يمكن أن تصنعها الخلايا). هذا التصنيف للأحماض الأمينية لا علاقة له ببنية الأحماض الأمينية. تختلف الأحماض الأمينية الأساسية بشكل كبير من كائن حي إلى آخر وحتى تختلف في البشر ، اعتمادًا على ما إذا كانوا بالغين أو أطفال. يوضح الجدول 2.1 الأحماض الأمينية الأساسية وغير الأساسية في البشر.

بعض الأحماض الأمينية التي عادة ما تكون غير ضرورية ، قد تحتاج إلى الحصول عليها من النظام الغذائي في بعض الحالات. الأفراد الذين لا يصنعون كميات كافية من الأرجينين والسيستين والجلوتامين والبرولين والسيلينوسيستين والسيرين والتيروزين ، بسبب المرض ، على سبيل المثال ، قد يحتاجون إلى مكملات غذائية تحتوي على هذه الأحماض الأمينية.

الجدول 2.1 - الأحماض الأمينية الأساسية وغير الأساسية

أحماض أمينية غير بروتينية

توجد أيضًا أحماض α-amino في الخلايا التي لم يتم دمجها في البروتينات. تشمل الأنواع الشائعة الأورنيثين والسيترولين. كل من هذه المركبات هي وسيطة في دورة اليوريا. الأورنيثين هو مقدمة استقلابية للأرجينين ويمكن إنتاج سيترولين عن طريق تكسير الأرجينين. ينتج التفاعل الأخير أكسيد النيتريك ، وهو جزيء إشارة مهم. السيترولين هو منتج ثانوي لعملية التمثيل الغذائي. يستخدم أحيانًا كمكمل غذائي لتقليل إجهاد العضلات.

كيمياء المجموعة R

الجدول 2.2 - فئات الأحماض الأمينية (بناءً على خصائص مجموعة R)

نقوم بفصل الأحماض الأمينية إلى فئات بناءً على كيمياء مجموعات R الخاصة بهم. إذا قارنت مجموعات الأحماض الأمينية في كتب مدرسية مختلفة ، فسترى أسماء مختلفة للفئات و (في بعض الأحيان) نفس الأحماض الأمينية يتم تصنيفها بشكل مختلف من قبل مؤلفين مختلفين. في الواقع ، نصنف التيروزين على أنه حمض أميني عطري وكحمض أميني هيدروكسيل. من المفيد تصنيف الأحماض الأمينية بناءً على مجموعات R الخاصة بها ، لأن هذه السلاسل الجانبية هي التي تعطي كل حمض أميني خصائصه المميزة. وبالتالي ، من المتوقع أن تعمل الأحماض الأمينية ذات المجموعات الجانبية المتشابهة (كيميائيًا) بطرق مماثلة ، على سبيل المثال ، أثناء طي البروتين.

الأحماض الأمينية غير القطبية

  • Alanine (Ala / A) هو واحد من أكثر الأحماض الأمينية وفرة الموجودة في البروتينات ، ويحتل المرتبة الثانية بعد الليوسين في التواجد. يوجد أيضًا شكل D من الأحماض الأمينية في جدران الخلايا البكتيرية. الألانين غير ضروري ، حيث يتم تصنيعه بسهولة من البيروفات. تم ترميزه بواسطة GCU و GCC و GCA و GCG.
  • الجلايسين (Gly / G) هو حمض أميني له أقصر سلسلة جانبية ، وله مجموعة R متسقة فقط من هيدروجين واحد. نتيجة لذلك ، الجلايسين هو الحمض الأميني الوحيد غير اللولبي. تسمح سلسلتها الجانبية الصغيرة بالتوافق بسهولة مع البيئات الكارهة للماء والماء.
  • تم تحديد الجلايسين في الكود الجيني بواسطة GGU و GGC و GGA و GGG. إنه غير ضروري للبشر.
  • Isoleucine (Ile / I) هو حمض أميني أساسي مشفر بواسطة AUU و AUC و AUA. لها سلسلة جانبية كارهة للماء وهي أيضًا حلزونية في سلسلتها الجانبية.
  • Leucine (Leu / L) هو حمض أميني متفرّع السلسلة وهو كاره للماء وضروري. اللوسين هو الحمض الأميني الوحيد الذي يُقال إنه يحفز بشكل مباشر تخليق البروتين في العضلات ، ولكن يجب توخي الحذر ، لأن 1) هناك دراسات متضاربة و 2) سمية الليوسين خطيرة ، مما يؤدي إلى "الأربعة د": الإسهال والتهاب الجلد والخرف و الموت . يتم ترميز Leucine بواسطة ستة أكواد: UUA و UUG و CUU و CUC و CUA و CUG.
  • الميثيونين (Met / M) هو حمض أميني أساسي وهو أحد اثنين من الأحماض الأمينية الكبريتية - السيستين هو الآخر. الميثيونين غير قطبي ويتم ترميزه فقط بواسطة كودون AUG. إنه حمض أميني "البادئ" في تخليق البروتين ، كونه أول حمض أميني يندمج في سلاسل البروتين. في الخلايا بدائية النواة ، يتم صياغة أول ميثيونين في البروتين.
  • Proline (Pro / P) هو الحمض الأميني الوحيد الموجود في البروتينات مع مجموعة R التي تنضم مع مجموعة α-amino الخاصة بها ، مما يجعل أمينًا ثانويًا وحلقة. البرولين هو حمض أميني غير أساسي ويتم ترميزه بواسطة CCU و CCC و CCA و CCG. إنه الأقل مرونة من بين الأحماض الأمينية البروتينية ، وبالتالي يعطي صلابة توافقية عند وجوده في البروتين. يؤثر وجود البرولين في البروتين على هيكله الثانوي. إنه معطل من α-helices و-strands. غالبًا ما يتم هيدروكسيل البرولين في الكولاجين (يتطلب التفاعل فيتامين ج - أسكوربات) وهذا له تأثير على زيادة الاستقرار التوافقي للبروتين. يعمل هيدروكسيل البرولين للعامل المحفز لنقص الأكسجة (HIF) كمستشعر لمستويات الأكسجين ويستهدف HIF للتدمير عندما يكون الأكسجين وفيرًا.
  • فالين (Val / V) هو حمض أميني أساسي غير قطبي يتم تصنيعه في النباتات. جدير بالملاحظة في الهيموجلوبين ، لأنه عندما يحل محل حمض الجلوتاميك في الموضع السادس ، فإنه يتسبب في تراكم الهيموجلوبين بشكل غير طبيعي في ظل ظروف انخفاض الأكسجين ، مما يؤدي إلى مرض الخلايا المنجلية. يتم ترميز Valine في الشفرة الجينية بواسطة GUU و GUC و GUA و GUG.

أحماض أمينية كربوكسيل

  • حمض الأسبارتيك (Asp / D) هو حمض أميني غير أساسي مع مجموعة الكربوكسيل في مجموعته Rgroup. يتم إنتاجه بسهولة عن طريق نقل أوكسال أسيتات. مع pKa من 3.9 ، فإن السلسلة الجانبية لحمض الأسبارتيك مشحونة سلبًا عند درجة الحموضة الفسيولوجية. تم تحديد حمض الأسبارتيك في الكود الجيني بواسطة الكودونات GAU و GAC.
  • حمض الجلوتاميك (Glu / E) ، الذي تم ترميزه بواسطة GAA و GAG ، هو حمض أميني غير أساسي يتم تصنيعه بسهولة عن طريق نقل α- كيتوجلوتارات. إنه ناقل عصبي ولديه مجموعة R مع مجموعة كربوكسيل تتأين بسهولة (pKa = 4.1) عند درجة الحموضة الفسيولوجية.

أحماض أمينية

  • الأرجينين (Arg / R) هو حمض أميني ضروري في بعض الحالات ، ولكنه غير ضروري في حالات أخرى. لا يستطيع الأطفال المبتسرون تصنيع الأرجينين. بالإضافة إلى ذلك ، فإن الإصابات الجراحية والإنتان والحروق تزيد من الطلب على الأرجينين. ومع ذلك ، لا يحتاج معظم الناس إلى مكملات الأرجينين. تحتوي السلسلة الجانبية للأرجينين على مجموعة غوانيدينيوم معقدة مع pKa يزيد عن 12 ، مما يجعلها موجبة الشحنة عند درجة الحموضة الخلوية. يتم ترميزه بواسطة ستة أكواد - CGU و CGC و CGA و CGG و AGA و AGG.
  • الهيستيدين (His / H) هو الوحيد من الأحماض الأمينية البروتينية التي تحتوي على مجموعة وظيفية من الإيميدازول. إنه حمض أميني أساسي في البشر والثدييات الأخرى. مع وجود سلسلة جانبية pKa من 6 ، يمكن بسهولة تغيير شحنتها عن طريق تغيير طفيف في الرقم الهيدروجيني. ينتج عن بروتونات الحلقة هيكلين NH يمكن رسمهما كبنيتين رنانيتين متساويتين في الأهمية.
  • Lysine (Lys / K) هو حمض أميني أساسي مشفر بواسطة AAA و AAG. يحتوي على مجموعة R يمكن أن تتأين بسهولة بشحنة +1 عند درجة الحموضة الفسيولوجية ويمكن تعديلها بعد الترجمة لتشكيل أسيتيل ليسين وهيدروكسيليزين وميثيلليزين. يمكن أيضًا أن يكون منتشرًا في كل مكان ، وسومويلاتيد ، ومُخْدِمًا ، ومُخْتَلفًا بيولوجيًا ، وكربوكسيلًا ، ومتألقًا ، و. يستخدم O-Glycosylation من hydroxylysine لوضع علامة على البروتينات للتصدير من الخلية. غالبًا ما يضاف اللايسين إلى علف الحيوانات لأنه حمض أميني مقيد وضروري لتحسين نمو الخنازير والدجاج.

الأحماض الأمينية العطرية

  • فينيل ألانين (Phe / F) هو حمض أميني أساسي غير قطبي مشفر بواسطة UUU و UUC. إنه مقدمة استقلابية للتيروزين. تنشأ عدم القدرة على استقلاب الفينيل ألانين من الاضطراب الوراثي المعروف باسم بيلة الفينيل كيتون. فينيل ألانين هو أحد مكونات التحلية الاصطناعية الأسبارتام.
  • التربتوفان (Trp / W) هو حمض أميني أساسي يحتوي على مجموعة وظيفية إندول. وهو نذير استقلابي للسيروتونين والنياسين و (في النباتات) الهرمون النباتي الأوكسين. على الرغم من كونه معروفًا بأنه يساعد على النوم ، إلا أنه لا توجد نتائج بحثية واضحة تشير إلى ذلك.
  • Tyrosine (Tyr / Y) هو حمض أميني غير أساسي مشفر بواسطة UAC و UAU. إنه هدف للفسفرة في البروتينات بواسطة كينازات بروتين التيروزين ويلعب دورًا في عمليات الإشارة. في خلايا الدوبامين في الدماغ ، يحول التيروزين هيدروكسيلاز التيروزين إلى l-dopa ، وهو مقدمة فورية للدوبامين. الدوبامين ، بدوره ، هو مقدمة للنورادرينالين والأبينفرين. التيروزين هو أيضا مقدمة لهرمونات الغدة الدرقية والميلانين.

أحماض أمينية هيدروكسيل

  • سيرين (Ser / S) هو واحد من ثلاثة أحماض أمينية تحتوي على مجموعة R بها هيدروكسيل (ثريونين وتيروزين هما الآخران). يتم ترميزه بواسطة UCU و UCC و UCA و UGC و AGU و AGC. كونها قادرة على الرابطة الهيدروجينية بالماء ، فإنها تصنف على أنها حمض أميني قطبي. إنه ليس ضروريًا للبشر. سيرين هو مقدمة للعديد من المركبات الخلوية الهامة ، بما في ذلك البيورينات ، بيريميدين ، سفينجوليبيدات ، حمض الفوليك ، والأحماض الأمينية الجلايسين والسيستين والتربتوفان. تعتبر مجموعة الهيدروكسيل من السيرين في البروتينات هدفًا للفسفرة بواسطة بعض كينازات البروتين. السيرين هو أيضًا جزء من الثالوث التحفيزي لسيرين بروتياز.
  • Threonine (Thr / T) هو حمض أميني قطبي ضروري. إنه واحد من ثلاثة أحماض أمينية تحمل مجموعة الهيدروكسيل (السيرين والتيروزين هما الآخران) وعلى هذا النحو ، فهو هدف للفسفرة في البروتينات. وهو أيضًا هدف لـ Oglycosylation للبروتينات. تستخدم بروتياز ثريونين مجموعة الهيدروكسيل من الأحماض الأمينية في تحفيزها وهي مقدمة في مسار تخليقي حيوي واحد لصنع الجلايسين. في بعض التطبيقات ، يتم استخدامه كدواء مؤيد لزيادة مستويات الجلايسين في الدماغ. يتم ترميز Threonine في الشفرة الوراثية بواسطة ACU و ACC و ACA و ACG.

تيروزين - انظر هنا.

أحماض أمينية أخرى

  • Asparagine (Asn / N) هو حمض أميني غير أساسي مشفر بواسطة AAU و AAC. يعطيها كربوكسي أميد في المجموعة R قطبية. يتورط الهليون في تكوين مادة الأكريلاميد في الأطعمة المطبوخة في درجات حرارة عالية (القلي العميق) عندما يتفاعل مع مجموعات الكربونيل. يمكن صنع الأسباراجين في الجسم من الأسبارتات عن طريق تفاعل أميد مع أمين من الجلوتامين. ينتج عن تفكك الأسباراجين مالات ، والتي يمكن أن تتأكسد في دورة حامض الستريك.
  • السيستين (Cys / C) هو الحمض الأميني الوحيد الذي يحتوي على مجموعة سلفهيدريل في سلسلته الجانبية. إنه غير ضروري لمعظم البشر ، ولكنه قد يكون ضروريًا عند الرضع وكبار السن والأفراد الذين يعانون من بعض أمراض التمثيل الغذائي. تتأكسد مجموعة سلفهيدريل لسيستين بسهولة إلى ثاني كبريتيد عندما تتفاعل مع مجموعة أخرى. بالإضافة إلى وجوده في البروتينات ، فإن السيستين هو أيضًا أحد مكونات ثلاثي الببتيد ، الجلوتاثيون. يتم تحديد Cysteine ​​بواسطة الكودونات UGU و UGC.
  • الجلوتامين (Gln / Q) هو حمض أميني ليس ضروريًا عادة للإنسان ، ولكن قد يكون لدى الأفراد الذين يخضعون لتدريب رياضي مكثف أو يعانون من اضطرابات الجهاز الهضمي. يحتوي على سلسلة جانبية كربوكسي أميد لا تتأين عادة تحت الأس الهيدروجيني الفسيولوجي ، ولكنها تعطي قطبية للسلسلة الجانبية. يتم ترميز الجلوتامين بواسطة CAA و CAG ويتم تصنيعه بسهولة عن طريق وسط الجلوتامات. الجلوتامين هو أكثر الأحماض الأمينية وفرة في الدورة الدموية وهو واحد من عدد قليل من الأحماض الأمينية التي يمكنها عبور الحاجز الدموي الدماغي.
  • Selenocysteine ​​(Sec / U) هو أحد مكونات بروتينات السيلينو الموجودة في جميع ممالك الحياة. وهو مكون في العديد من الإنزيمات ، بما في ذلك الجلوتاثيون بيروكسيديز واختزال الثيوردوكسين. تم دمج السيلينوستئين في البروتينات في مخطط غير معتاد يتضمن كودون الإيقاف UGA. الخلايا التي تنمو في غياب السيلينيوم تنهي تخليق البروتين في UGAs. ومع ذلك ، عند وجود السيلينيوم ، بعض mRNAs التي تحتوي على تسلسل إدراج السيلينوستئين (SECIS) ، قم بإدخال السيلينوستئين عند مواجهة UGA. يحتوي عنصر SECIS على متواليات نيوكليوتيد مميزة وأنماط إقران أساسية للهيكل الثانوي. يحتوي خمسة وعشرون بروتينًا بشريًا على سيلينوسيستين.
  • Pyrrolysine (Pyl / O) هو حمض أميني من عشرين ثانيًا ، ولكنه نادرًا ما يوجد في البروتينات. مثل سيلينوسيستين ، لم يتم ترميزه في الكود الجيني ويجب دمجه بوسائل غير عادية. يحدث هذا في كودونات التوقف UAG. تم العثور على بيروليزين في الكائنات البدائية الميثانية المنشأ وبكتيريا واحدة على الأقل منتجة للميثان. بيروليزين هو أحد مكونات الإنزيمات المنتجة للميثان.

المجموعات المؤينة

تعتمد قيم pKa للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية بشكل كبير على البيئة الكيميائية التي توجد فيها. على سبيل المثال ، تحتوي مجموعة الكربوكسيل R الموجودة في حمض الأسبارتيك على قيمة pKa تبلغ 3.9 عندما تكون خالية في المحلول ، ولكن يمكن أن تصل إلى 14 في بيئات معينة داخل البروتينات ، على الرغم من أن هذا أمر غير معتاد ومتطرف. يحتوي كل حمض أميني على مجموعة أمين مؤين واحدة على الأقل (α- أمين) ومجموعة كربوكسيل مؤينة واحدة (α- كربوكسيل). عندما ترتبط هذه في رابطة الببتيد ، فإنها لم تعد تتأين. تحتوي بعض الأحماض الأمينية ، وليس كلها ، على مجموعات R يمكنها التأين. ثم تنشأ شحنة البروتين من شحنات مجموعة α-amine ، مجموعة α- carboxyl. ومجموع شحنات مجموعات R المتأينة. يوضح الشكل 2-10 معايرة / تأين حمض الأسبارتيك. يمكن أن يكون للتأين (أو إزالة الأيونات) داخل بنية البروتين تأثير كبير على التكوين العام للبروتين ، وبما أن التركيب مرتبط بالوظيفة ، فإن له تأثيرًا كبيرًا على نشاط البروتين.

تحتوي معظم البروتينات على نطاقات ضيقة نسبيًا من النشاط الأمثل والتي تتوافق عادةً مع البيئات التي توجد فيها (الشكل 2.11). تجدر الإشارة إلى أن تكوين روابط الببتيد بين الأحماض الأمينية يزيل الهيدروجين المتأين من مجموعتي ألفا-أمين و ألفا-كربوكسيل من الأحماض الأمينية. وبالتالي ، فإن التأين / إزالة الأيونات في البروتين ينشأ فقط من 1) المحطة الأمينية ؛ 2) نهاية الكربوكسيل ؛ 3) مجموعات R ؛ أو 4) مجموعات وظيفية أخرى (مثل الكبريتات أو الفوسفات) مضافة إلى الأحماض الأمينية بعد متعدية - انظر أدناه.

كارنيتين

لا توجد كل الأحماض الأمينية في الخلية في البروتينات. تشمل الأمثلة الأكثر شيوعًا الأورنيثين (استقلاب الأرجينين) ، والسيترولين (دورة اليوريا) ، والكارنيتين (الشكل 2.12). عندما يتم نقل الأحماض الدهنية المخصصة للأكسدة إلى الميتوكوندريا لهذا الغرض ، فإنها تنتقل عبر الغشاء الداخلي المرتبط بالكارنيتين. من بين شكلي الأيزوميرات الفراغية ، يكون الشكل L هو الشكل النشط. يتم تصنيع الجزيء في الكبد من ليسين وميثيونين.

من المصادر الخارجية ، يجب تنشيط الأحماض الدهنية عند دخولها إلى السيتوبلازم من خلال الانضمام إلى الإنزيم المساعد أ. يتم استبدال جزء CoA من الجزيء بالكارنيتين في الفضاء بين الغشاء للميتوكوندريون في تفاعل محفز بواسطة كارنيتين أسيل ترانسفيراز الأول. يتم نقل الجزيء عبر الغشاء الداخلي للميتوكوندريا بواسطة كارنيتيني أيسيل كارنيتين ترانسفيراز ومن ثم في مصفوفة الميتوكوندريون ، يستبدل كارنيتين أسيل ترانسفيراز II الكارنيتين بأنزيم أ (الشكل 6.88).

تقويض الأحماض الأمينية

نصنف الأحماض الأمينية على أنها أساسية أو غير أساسية بناءً على ما إذا كان الكائن الحي يمكنه تصنيعها أم لا. ومع ذلك ، يمكن تكسير جميع الأحماض الأمينية بواسطة جميع الكائنات الحية. إنها في الواقع مصدر طاقة للخلايا ، خاصة في أوقات الجوع أو للأشخاص الذين يتناولون وجبات تحتوي على كميات قليلة جدًا من الكربوهيدرات. من منظور الانهيار (التقويض) ، يتم تصنيف الأحماض الأمينية على أنها جلوكوجينيك إذا كانت تنتج مواد وسيطة يمكن تحويلها إلى جلوكوز أو كيتوجينيك إذا تم تحويل مركباتها الوسيطة إلى أسيتيل CoA. يوضح الشكل 2.13 مصير التمثيل الغذائي لتقويض كل من الأحماض الأمينية. لاحظ أن بعض الأحماض الأمينية عبارة عن أحماض جلوكوجينية وكيتونية.

تعديلات ما بعد الترجمة

بعد تصنيع البروتين ، يمكن تعديل السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية الموجودة فيه كيميائيًا ، مما يؤدي إلى مزيد من التنوع في البنية والوظيفة (الشكل 2.14). تشمل التعديلات الشائعة فسفرة مجموعات الهيدروكسيل من السيرين أو الثريونين أو التيروزين. يمكن أن يضاف هيدروكسيل إلى الأمينات في مجموعات R. تشمل التعديلات الأخرى على الأحماض الأمينية في البروتينات إضافة الأحماض الدهنية (حمض الميريستيك أو حمض النخليك) ، ومجموعات الأيزوبرينويد ، ومجموعات الأسيتيل ، ومجموعات الميثيل ، واليود ، ومجموعات الكربوكسيل ، أو الكبريتات. يمكن أن يكون لهذه تأثيرات التأين (إضافة الفوسفات / الكبريتات) ، وإزالة الأيونات (إضافة مجموعة الأسيتيل إلى مجموعة R- أمين ليسين) ، أو ليس لها تأثير على الشحن على الإطلاق. بالإضافة إلى ذلك ، تحتوي البروتينات السكرية المرتبطة بـ N و O على كربوهيدرات مرتبطة تساهميًا بسلاسل جانبية من الأسباراجين وثريونين أو سيرين ، على التوالي.

بعض الأحماض الأمينية هي سلائف لمركبات مهمة في الجسم. تشمل الأمثلة الإبينفرين ، وهرمونات الغدة الدرقية ، واللدوبا ، والدوبامين (كلها من التيروزين) ، والسيروتونين (من التربتوفان) ، والهستامين (من الهيستدين).

بناء عديد الببتيدات

على الرغم من أن الأحماض الأمينية تؤدي وظائف أخرى في الخلايا ، إلا أن دورها الأكثر أهمية هو كمكونات للبروتينات. البروتينات ، كما أشرنا سابقًا ، عبارة عن بوليمرات من الأحماض الأمينية.

ترتبط الأحماض الأمينية ببعضها البعض عن طريق روابط الببتيد ، حيث يتم ضم مجموعة الكربوكسيل من حمض أميني واحد إلى المجموعة الأمينية التالية ، مع فقدان جزيء من الماء. تتم إضافة الأحماض الأمينية الإضافية بنفس الطريقة ، عن طريق تكوين روابط الببتيد بين الكربوكسيل الحر في نهاية سلسلة النمو والمجموعة الأمينية للحمض الأميني التالي في التسلسل. تسمى السلسلة المكونة من عدد قليل من الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض قليل الببتيد (oligo = قليل) بينما يسمى البروتين النموذجي ، الذي يتكون من العديد من الأحماض الأمينية ، عديد الببتيد (بولي = كثير). يُطلق على نهاية الببتيد الذي يحتوي على مجموعة أمينية حرة اسم N-terminus (لـ NH2) ، بينما يُطلق على النهاية مع الكربوكسيل الحر اسم الطرف C (للكربوكسيل).

كما أشرنا من قبل ، تعتمد الوظيفة على البنية ، ويجب أن تنثني سلسلة الأحماض الأمينية إلى شكل محدد ثلاثي الأبعاد ، أو تشابه ، من أجل صنع بروتين وظيفي. موضوع القسم التالي هو طي البولي ببتيدات إلى أشكالها الوظيفية.


بروتين كيناز سي

بروتين كيناز سي، عادة ما يتم اختصارها إلى PKC (EC 2.7.11.13) ، هي عائلة من إنزيمات بروتين كيناز التي تشارك في التحكم في وظيفة البروتينات الأخرى من خلال فسفرة مجموعات الهيدروكسيل من بقايا الأحماض الأمينية السيرين وثريونين على هذه البروتينات ، أو أحد أفراد هذه العائلة. يتم تنشيط إنزيمات PKC بدورها عن طريق إشارات مثل زيادة تركيز دياسيل جلسرين (DAG) أو أيونات الكالسيوم (Ca 2+). [1] ومن ثم فإن إنزيمات PKC تلعب أدوارًا مهمة في العديد من سلاسل تحويل الإشارات. [2]

تتكون عائلة PKC من خمسة عشر إنزيمًا متماثلًا في البشر. [3] وهي مقسمة إلى ثلاث عائلات فرعية ، بناءً على متطلبات المرسل الثاني: تقليدية (أو كلاسيكية) ، ورواية ، وغير نمطية. [4] التقليدية (ج) PKCs تحتوي على الأشكال الإسوية α ،أنا، βIIو γ. هذه تتطلب Ca 2+ و DAG و phospholipid مثل phosphatidylserine للتنشيط. تتضمن PKCs الرواية (n) الأشكال الإسوية δ و و η و وتتطلب DAG ، ولكنها لا تتطلب Ca 2+ للتنشيط. وبالتالي ، يتم تنشيط PKCs التقليدية والجديدة من خلال نفس مسار تحويل الإشارة مثل phospholipase C. من ناحية أخرى ، لا تتطلب PKCs غير النمطية (أ) (بما في ذلك البروتين كيناز Mζ و ι /) لا Ca 2+ ولا diacylglycerol للتفعيل. يشير مصطلح "بروتين كيناز سي" عادة إلى عائلة الأشكال الإسوية بأكملها.


الأحماض الأمينية: التمثيل الغذائي والوظائف والتغذية

شهدت السنوات الأخيرة اكتشاف أن الأحماض الأمينية (AA) ليست فقط جزيئات إشارات للخلايا ولكنها أيضًا منظمات للتعبير الجيني وسلسلة فسفرة البروتين. بالإضافة إلى ذلك ، تعتبر AA من السلائف الرئيسية لتخليق الهرمونات والمواد النيتروجينية منخفضة الوزن الجزيئي مع كل منها له أهمية بيولوجية هائلة. التركيزات الفسيولوجية لـ AA ومستقلباتها (على سبيل المثال ، أكسيد النيتريك ، البولي أمينات ، الجلوتاثيون ، التوراين ، هرمونات الغدة الدرقية ، والسيروتونين) مطلوبة للوظائف. ومع ذلك ، فإن المستويات المرتفعة من AA ومنتجاتها (على سبيل المثال ، الأمونيا ، الهوموسيستين ، وديميثيلارجينين غير المتماثل) هي عوامل ممرضة للاضطرابات العصبية والإجهاد التأكسدي وأمراض القلب والأوعية الدموية. وبالتالي ، فإن التوازن الأمثل بين AA في النظام الغذائي والدورة الدموية أمر بالغ الأهمية لاستتباب الجسم كله. هناك اعتراف متزايد بأنه إلى جانب دورها كعناصر بناء للبروتينات والببتيدات المتعددة ، فإن بعض AA تنظم المسارات الأيضية الرئيسية الضرورية للصيانة والنمو والتكاثر والمناعة. وهي تسمى AA الوظيفية ، والتي تشمل الأرجينين ، والسيستين ، والجلوتامين ، والليوسين ، والبرولين ، والتربتوفان. قد تكون المكملات الغذائية مع واحد أو مزيج من هذه AA مفيدة لـ (1) تخفيف المشاكل الصحية في مراحل مختلفة من دورة الحياة (على سبيل المثال ، تقييد نمو الجنين ، ومراضة ووفيات الأطفال حديثي الولادة ، والخلل المعوي المرتبط بالفطام ومتلازمة الهزال ، والسمنة ، السكري وأمراض القلب والأوعية الدموية ومتلازمة التمثيل الغذائي والعقم) (2) تحسين كفاءة التحولات الأيضية لتعزيز نمو العضلات وإنتاج الحليب وجودة البيض واللحوم والأداء الرياضي ، مع منع ترسب الدهون الزائدة وتقليل السمنة. وبالتالي ، فإن AA لها وظائف مهمة في كل من التغذية والصحة.

هذه معاينة لمحتوى الاشتراك ، والوصول عبر مؤسستك.


محتويات

تم اكتشاف أول عدد قليل من الأحماض الأمينية في أوائل القرن التاسع عشر. [17] [18] في عام 1806 ، عزل الكيميائيان الفرنسيان لويس نيكولاس فوكلين وبيير جان روبيكيه مركبًا في الهليون سمي لاحقًا بالأسباراجين ، وهو أول حمض أميني يتم اكتشافه. [19] [20] تم اكتشاف السيستين في عام 1810 ، [21] على الرغم من أن مونومر السيستين ظل غير مكتشف حتى عام 1884. [20] [22] تم اكتشاف الجلايسين والليوسين في عام 1820. [23] آخر 20 أمينًا شائعًا تم اكتشاف الأحماض ثريونين في عام 1935 من قبل ويليام كومينغ روز ، الذي حدد أيضًا الأحماض الأمينية الأساسية وحدد الحد الأدنى من المتطلبات اليومية لجميع الأحماض الأمينية لتحقيق النمو الأمثل. [24] [25]

تم التعرف على وحدة الفئة الكيميائية من قبل Wurtz في عام 1865 ، لكنه لم يذكر اسمًا معينًا لها. [26] يرجع أول استخدام لمصطلح "الأحماض الأمينية" في اللغة الإنجليزية إلى عام 1898 ، [27] في حين أن المصطلح الألماني ، Aminosäure، تم استخدامه في وقت سابق. [28] تم العثور على البروتينات لإنتاج الأحماض الأمينية بعد الهضم الأنزيمي أو التحلل الحمضي. في عام 1902 ، اقترح إميل فيشر وفرانز هوفمايستر بشكل مستقل أن البروتينات تتشكل من العديد من الأحماض الأمينية ، حيث تتشكل الروابط بين المجموعة الأمينية لحمض أميني مع مجموعة الكربوكسيل الأخرى ، مما ينتج عنه بنية خطية أطلق عليها فيشر اسم "الببتيد". [29]

في الهيكل الموضح في الجزء العلوي من الصفحة ، ص يمثل سلسلة جانبية خاصة بكل حمض أميني. تسمى ذرة الكربون الموجودة بجانب مجموعة الكربوكسيل بـ α – carbon. يشار إلى الأحماض الأمينية التي تحتوي على مجموعة أمينية مرتبطة مباشرة بكربون ألفا أحماض ألفا الأمينية. [30] وتشمل هذه الأحماض الأمينية مثل البرولين التي تحتوي على الأمينات الثانوية ، والتي كان يشار إليها غالبًا باسم "الأحماض الأمينية". [31] [32] [33]

تحرير Isomerism

الأحماض الأمينية ألفا هي الأشكال الطبيعية الشائعة للأحماض الأمينية. باستثناء الجلايسين ، تعتمد الأحماض الأمينية الطبيعية الأخرى إل إعدادات. [34] بينما إل- تمثل الأحماض الأمينية جميع الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات أثناء الترجمة في الريبوسوم.

ال إل و د لا تشير اتفاقية تكوين الأحماض الأمينية إلى النشاط البصري للحمض الأميني نفسه ، بل إلى النشاط البصري لأيزومر الجلسيرالديهيد الذي يمكن من الناحية النظرية تصنيع هذا الحمض الأميني (د-جليسرالديهايد هو dextrorotatory إل-جليسرالديهايد هو ليفوروتوري). بطريقة بديلة ، (س) و (ص) تستخدم الدلالات للإشارة إلى التكوين المطلق. تقريبًا جميع الأحماض الأمينية في البروتينات هي:س) في الكربون ألفا ، مع وجود السيستين (ص) والجليسين غير الكيرالي. [35] للسيستين سلسلته الجانبية في نفس الموقع الهندسي مثل الأحماض الأمينية الأخرى ، ولكن ص/س يتم عكس المصطلحات لأن الكبريت يحتوي على عدد ذري ​​أعلى مقارنة بالأكسجين الكربوكسيل الذي يعطي السلسلة الجانبية أولوية أعلى بواسطة قواعد تسلسل Cahn-Ingold-Prelog، في حين أن الذرات في معظم السلاسل الجانبية الأخرى تعطيهم أولوية أقل مقارنة بمجموعة الكربوكسيل. [ بحاجة لمصدر ]

د- توجد بقايا الأحماض الأمينية في بعض البروتينات ولكنها نادرة الحدوث.

سلاسل جانبية تحرير

يتم تعيين الأحماض الأمينية كـ α- عندما يتم ربط ذرة النيتروجين بذرة الكربون المجاورة لمجموعة الكربوكسيل: في هذه الحالة يحتوي المركب على البنية التحتية N-C-CO2. الأحماض الأمينية ذات البنية الفرعية N – C – C – CO2 تصنف على أنها β- أحماض أمينية. تحتوي الأحماض الأمينية γ على البنية التحتية N C C C – CO2، وما إلى ذلك وهلم جرا. [36]

تصنف الأحماض الأمينية عادة حسب خصائص سلسلتها الجانبية إلى أربع مجموعات. يمكن للسلسلة الجانبية أن تجعل الحمض الأميني حمضًا ضعيفًا أو قاعدة ضعيفة ، وماء إذا كانت السلسلة الجانبية قطبية أو مائي إذا كانت غير قطبية. [34] تشير عبارة "الأحماض الأمينية ذات السلسلة المتفرعة" أو BCAA إلى الأحماض الأمينية التي تحتوي على سلاسل جانبية أليفاتية خطية وهي الليوسين والأيزولوسين والفالين. البرولين هو الحمض الأميني البروتيني الوحيد الذي ترتبط مجموعته الجانبية بمجموعة α-amino ، وبالتالي فهو أيضًا الحمض الأميني البروتيني الوحيد الذي يحتوي على أمين ثانوي في هذا الموضع. [34] من الناحية الكيميائية ، فإن البرولين هو ، بالتالي ، حمض إيميني ، لأنه يفتقر إلى مجموعة أمينية أولية ، [37] على الرغم من أنه لا يزال يُصنف على أنه حمض أميني في التسمية الكيميائية الحيوية الحالية [38] ويمكن أيضًا تسميته بـ "ن- حمض ألفا أميني مكلور ". [39]

تحرير Zwitterions

توجد الأحماض الأمينية في محلول مائي في شكلين (كما هو موضح على اليمين) ، الشكل الجزيئي وشكل zwitterion في حالة توازن مع بعضهما البعض. يتعايش الشكلان على مدى درجة الحموضة pك1 - 2 إلى صك2 + 2 ، التي تكون درجة حموضة الجليسين 0-12. نسبة تركيزات الأيزومرين مستقلة عن الرقم الهيدروجيني. لا يمكن تحديد قيمة هذه النسبة تجريبياً.

لأن جميع الأحماض الأمينية تحتوي على مجموعات وظيفية أمين وحمض الكربوكسيل ، فهي برمائية. [34] عند pH = pك1 (تقريبًا 2.2) سيكون هناك تركيز متساوٍ للأنواع NH +
3 CH (R) CO
2 H و NH +
3 CH (R) CO -
2 وعند الرقم الهيدروجيني = pك2 (تقريبًا 10) سيكون هناك تركيز متساوٍ للأنواع NH +
3 CH (R) CO -
2 و NH
2 CH (R) CO -
2. ويترتب على ذلك أن الجزيء المحايد و zwitterion هما النوعان الوحيدان الموجودان في درجة الحموضة البيولوجية. [40]

يُفترض عمومًا أن تركيز zwitterion أكبر بكثير من تركيز الجزيء المحايد على أساس المقارنات مع p المعروفك قيم الأمينات والأحماض الكربوكسيلية.

تحرير النقطة الكهروضوئية

أحماض أمينية بروتينية

الأحماض الأمينية هي الوحدات الهيكلية (المونومرات) التي تشكل البروتينات. ينضمون معًا لتشكيل سلاسل بوليمر قصيرة تسمى الببتيدات أو سلاسل أطول تسمى إما بولي ببتيدات أو بروتينات. هذه السلاسل خطية وغير متفرعة ، مع كل بقايا من الأحماض الأمينية داخل السلسلة مرتبطة بحموض أميني متجاورين. تسمى عملية صنع البروتينات المشفرة بواسطة المادة الوراثية DNA / RNA ترجمة ويتضمن إضافة تدريجية للأحماض الأمينية إلى سلسلة بروتينية متنامية بواسطة ريبوزيم يسمى الريبوسوم. [42] ترتيب إضافة الأحماض الأمينية يُقرأ من خلال الشفرة الوراثية من قالب الرنا المرسال ، وهو نسخة من الحمض النووي الريبي من أحد جينات الكائن الحي.

تم دمج اثنين وعشرين من الأحماض الأمينية بشكل طبيعي في عديد الببتيدات وتسمى الأحماض الأمينية أو البروتينية الطبيعية. [34] من بين هؤلاء ، تم ترميز 20 بواسطة الشفرة الوراثية العالمية. يتم دمج 2 المتبقية ، سيلينوسيستين وبيروليزين ، في البروتينات بواسطة آليات اصطناعية فريدة. يتم دمج Selenocysteine ​​عندما يشتمل mRNA الذي يتم ترجمته على عنصر SECIS ، مما يتسبب في قيام كودون UGA بترميز selenocysteine ​​بدلاً من كودون الإيقاف. [43] يستخدم البيروليزين من قبل بعض العتائق الميثانوجينية في الإنزيمات التي يستخدمونها لإنتاج الميثان. يتم ترميزه باستخدام الكودون UAG ، والذي عادة ما يكون كودون توقف في الكائنات الحية الأخرى. [44] يتبع كودون UAG هذا تسلسل PYLIS في مجرى النهر. [45]

اقترحت العديد من الدراسات التطورية المستقلة ، باستخدام أنواع مختلفة من البيانات ، أن Gly و Ala و Asp و Val و Ser و Pro و Glu و Leu و Thr (مثل G ، A ، D ، V ، S ، P ، E ، L ، T ) قد ينتمي إلى مجموعة من الأحماض الأمينية التي شكلت الشفرة الوراثية المبكرة ، في حين أن Cys ، Met ، Tyr ، Trp ، His ، Phe (أي C ، M ، Y ، W ، H ، F) قد تنتمي إلى مجموعة من الأحماض الأمينية التي شكلت لاحقًا إضافات للشفرة الجينية. [46] [47] [48] [49]

أحماض أمينية غير بروتينية

بصرف النظر عن 22 من الأحماض الأمينية البروتينية ، العديد منها غير بروتينية الأحماض الأمينية معروفة. هذه إما غير موجودة في البروتينات (على سبيل المثال كارنيتين ، GABA ، ليفوثيروكسين) أو لا يتم إنتاجها بشكل مباشر ومعزول بواسطة الآلات الخلوية القياسية (على سبيل المثال ، هيدروكسي برولين وسيلينوميثيونين).

تتشكل الأحماض الأمينية غير البروتينية الموجودة في البروتينات عن طريق تعديل ما بعد الترجمة ، وهو تعديل بعد الترجمة أثناء تخليق البروتين. غالبًا ما تكون هذه التعديلات ضرورية لوظيفة البروتين أو تنظيمه. على سبيل المثال ، يسمح الكربوكسيل للجلوتامات بارتباط أفضل لكاتيونات الكالسيوم ، [50] ويحتوي الكولاجين على هيدروكسي برولين ، الناتج عن هيدروكسيل البرولين. [51] مثال آخر هو تكوين hypusine في عامل بدء الترجمة EIF5A ، من خلال تعديل بقايا ليسين. [52] يمكن أن تحدد مثل هذه التعديلات أيضًا توطين البروتين ، على سبيل المثال ، يمكن أن تؤدي إضافة مجموعات طويلة كارهة للماء إلى ارتباط البروتين بغشاء فوسفوليبيد. [53]

لا توجد بعض الأحماض الأمينية غير البروتينية في البروتينات. ومن الأمثلة على ذلك حمض 2-aminoisobutyric والناقل العصبي حمض جاما أمينوبوتيريك. غالبًا ما تحدث الأحماض الأمينية غير البروتينية كمواد وسيطة في مسارات التمثيل الغذائي للأحماض الأمينية القياسية - على سبيل المثال ، تحدث الأورنيثين والسيترولين في دورة اليوريا ، وهي جزء من هدم الأحماض الأمينية (انظر أدناه). [54] استثناء نادر لهيمنة الأحماض الأمينية ألفا في علم الأحياء هو بيتا ألانين الأحماض الأمينية (3-أمينوبروبانويك حمض) ، والذي يستخدم في النباتات والكائنات الحية الدقيقة في تخليق حمض البانتوثنيك (فيتامين ب.5) ، أحد مكونات الإنزيم المساعد أ. [55]

أحماض أمينية غير قياسية

تسمى الأحماض الأمينية العشرين التي تم ترميزها مباشرة بواسطة أكواد الشفرة الوراثية العالمية اساسي أو العنوان الأساسي أحماض أمينية. شكل معدل من الميثيونين (ن-formylmethionine) بدلاً من الميثيونين باعتباره الحمض الأميني الأولي للبروتينات في البكتيريا والميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء. تسمى الأحماض الأمينية الأخرى غير قياسي أو غير الكنسي. معظم الأحماض الأمينية غير القياسية هي أيضًا غير مولدة للبروتين (أي لا يمكن دمجها في البروتينات أثناء الترجمة) ، لكن اثنين منها بروتينات ، حيث يمكن دمجها انتقاليًا في البروتينات من خلال استغلال المعلومات غير المشفرة في الكود الجيني العالمي.

الحموض الأمينيان غير المعياريان المنشأ للبروتين هما سيلينوسيستين (موجودان في العديد من غير حقيقيات النوى وكذلك معظم حقيقيات النوى ، ولكن لا يتم ترميزهما مباشرة بواسطة الحمض النووي) والبيروليزين (يوجد فقط في بعض العتائق وبكتيريا واحدة على الأقل). إن دمج هذه الأحماض الأمينية غير القياسية أمر نادر الحدوث. على سبيل المثال ، يحتوي 25 بروتينًا بشريًا على سيلينوسيستين في بنيتها الأولية ، [56] وتستخدم الإنزيمات المميزة هيكليًا (سيلينو إنزيمات) السيلينوسيستين باعتبارها الجزء التحفيزي في مواقعها النشطة. [57] يتم ترميز البيروليزين والسيلينوسيستين عبر الكودونات المتغيرة. على سبيل المثال ، يتم ترميز سيلينوسيستين بواسطة كودون الإيقاف وعنصر SECIS. [10] [11] [12]

في تغذية الإنسان تحرير

عندما يتم تناولها في جسم الإنسان من النظام الغذائي ، فإن الأحماض الأمينية القياسية العشرين إما تستخدم لتخليق البروتينات والجزيئات الحيوية الأخرى ، أو تتأكسد إلى اليوريا وثاني أكسيد الكربون كمصدر للطاقة. [58] يبدأ مسار الأكسدة بإزالة المجموعة الأمينية بواسطة ناقلة أمين ، ثم يتم إدخال المجموعة الأمينية في دورة اليوريا. المنتج الآخر لعملية التحويل هو حمض كيتو الذي يدخل في دورة حمض الستريك. [59] يمكن أيضًا تحويل الأحماض الأمينية الجلوكوجينية إلى جلوكوز ، من خلال استحداث السكر. [60] من بين 20 من الأحماض الأمينية القياسية ، تسعة (His ، Ile ، Leu ، Lys ، Met ، Phe ، Thr ، Trp ، Val) تسمى الأحماض الأمينية الأساسية لأن جسم الإنسان لا يستطيع توليفها من المركبات الأخرى بالمستوى المطلوب النمو الطبيعي ، لذلك يجب الحصول عليها من الغذاء. [61] [62] [63] بالإضافة إلى ذلك ، يعتبر السيستين والتيروزين والأرجينين أحماض أمينية شبه أساسية ، والتوراين حمض أمينوسولفونيك شبه أساسي في الأطفال. لم يتم تطوير مسارات التمثيل الغذائي التي تصنع هذه المونومرات بشكل كامل. [64] [65] تعتمد الكميات المطلوبة أيضًا على عمر الفرد وصحته ، لذلك من الصعب الإدلاء ببيانات عامة حول المتطلبات الغذائية لبعض الأحماض الأمينية. تم ربط التعرض الغذائي للحمض الأميني غير القياسي BMAA بالأمراض التنكسية العصبية البشرية ، بما في ذلك ALS. [66] [67]

تحرير الوظائف غير البروتينية

في البشر ، تلعب الأحماض الأمينية غير البروتينية أيضًا أدوارًا مهمة كمواد وسيطة أيضية ، مثل التخليق الحيوي للناقل العصبي حمض جاما أمينوبوتيريك (GABA). يتم استخدام العديد من الأحماض الأمينية لتكوين جزيئات أخرى ، على سبيل المثال:

    هو مقدمة للناقل العصبي السيروتونين. [74] (وسابقه فينيل ألانين) هي سلائف للناقلات الكاتيكولامينينيوروتينية الدوبامين والإيبينفرين والنورادرينالين والعديد من الأمينات النزرة. هو مقدمة من الفينيثيلامين والتيروزين في البشر. في النباتات ، هو مقدمة للعديد من phenylpropanoids ، والتي تعتبر مهمة في استقلاب النبات. هي مقدمة من البورفيرينات مثل الهيم. [75] هو نذير لأكسيد النيتريك. [76] و س- الأدينوزيل ميثيونين هي سلائف البولي أمينات. [77] والجليسين والجلوتامين هي طليعة النيوكليوتيدات. [78] ومع ذلك ، ليست كل وظائف الأحماض الأمينية غير القياسية الأخرى معروفة.

تستخدم بعض الأحماض الأمينية غير القياسية كدفاع ضد الحيوانات العاشبة في النباتات. [79] على سبيل المثال ، الكانافانين هو نظير للأرجينين الموجود في العديد من البقوليات ، [80] وبكميات كبيرة بشكل خاص في كانافاليا غلادياتا (حبة السيف). [81] هذا الحمض الأميني يحمي النباتات من الحيوانات المفترسة مثل الحشرات ويمكن أن يسبب المرض للأشخاص إذا تم تناول بعض أنواع البقوليات دون معالجة. [82] تم العثور على ميموزين الأحماض الأمينية غير البروتينية في أنواع أخرى من البقوليات ، على وجه الخصوص Leucaena leucocephala. [83] هذا المركب هو نظير للتيروزين ويمكن أن يسمم الحيوانات التي ترعى على هذه النباتات.

تستخدم الأحماض الأمينية في مجموعة متنوعة من التطبيقات في الصناعة ، ولكن استخدامها الرئيسي هو كمضافات لتغذية الحيوانات. هذا ضروري ، لأن العديد من المكونات السائبة لهذه الأعلاف ، مثل فول الصويا ، إما تحتوي على مستويات منخفضة أو تفتقر إلى بعض الأحماض الأمينية الأساسية: ليسين ، ميثيونين ، ثريونين ، وتريبتوفان هي الأكثر أهمية في إنتاج هذه الأعلاف. [84] في هذه الصناعة ، تُستخدم الأحماض الأمينية أيضًا في تخليب الكاتيونات المعدنية من أجل تحسين امتصاص المعادن من المكملات الغذائية ، والتي قد تكون مطلوبة لتحسين صحة أو إنتاج هذه الحيوانات. [85]

تعد صناعة الأغذية أيضًا مستهلكًا رئيسيًا للأحماض الأمينية ، على وجه الخصوص ، حمض الجلوتاميك ، الذي يستخدم كمُحسِّن للنكهة ، [86] والأسبارتام (أسبارتيل فينيل ألانين 1-إستر ميثيل) كمُحلي صناعي منخفض السعرات الحرارية. [87] يتم استخدام تقنية مشابهة لتلك المستخدمة في تغذية الحيوانات في صناعة التغذية البشرية للتخفيف من أعراض نقص المعادن ، مثل فقر الدم ، عن طريق تحسين امتصاص المعادن وتقليل الآثار الجانبية السلبية لمكملات المعادن غير العضوية. [88]

تم استخدام القدرة الاستخلابية للأحماض الأمينية في الأسمدة للزراعة لتسهيل توصيل المعادن إلى النباتات من أجل تصحيح النقص في المعادن ، مثل تكسير الحديد.تستخدم هذه الأسمدة أيضًا لمنع حدوث أوجه القصور وتحسين الصحة العامة للنباتات. [89] يستخدم الإنتاج المتبقي من الأحماض الأمينية في تصنيع الأدوية ومستحضرات التجميل. [84]

وبالمثل ، تستخدم بعض مشتقات الأحماض الأمينية في صناعة الأدوية. وهي تشمل 5-HTP (5-hydroxytryptophan) المستخدمة في العلاج التجريبي للاكتئاب ، [90] إل-دوبا (إل- ثنائي هيدروكسي فينيل ألانين) لعلاج مرض باركنسون [91] وعقار إيفلورنيثين الذي يثبط أورنيثين ديكاربوكسيلاز ويستخدم في علاج مرض النوم. [92]

توسيع تحرير الشفرة الجينية

منذ عام 2001 ، تمت إضافة 40 من الأحماض الأمينية غير الطبيعية إلى البروتين عن طريق إنشاء كودون فريد (إعادة ترميز) وما يقابله من نقل-RNA: aminoacyl - tRNA-synthetase زوج لتشفيرها بخصائص فيزيائية وبيولوجية متنوعة من أجل استخدامها أداة لاستكشاف بنية البروتين ووظيفته أو لإنشاء بروتينات جديدة أو محسّنة. [13] [14]

تحرير Nullomers

Nullomers عبارة عن كودونات ترمز نظريًا للحمض الأميني ، ولكن في الطبيعة يوجد تحيز انتقائي ضد استخدام هذا الكودون لصالح آخر ، على سبيل المثال تفضل البكتيريا استخدام CGA بدلاً من AGA لتشفير الأرجينين. [93] هذا يخلق بعض التسلسلات التي لا تظهر في الجينوم. يمكن الاستفادة من هذه الخاصية واستخدامها لابتكار عقاقير انتقائية جديدة لمكافحة السرطان [94] ولمنع التلوث المتبادل لعينات الحمض النووي من التحقيقات في مسرح الجريمة. [95]

كتل البناء الكيميائية تحرير

الأحماض الأمينية مهمة كمواد وسيطة منخفضة التكلفة. تُستخدم هذه المركبات في تخليق أحواض السباحة اللولبية كوحدات بناء نقية تمامًا. [96]

تم فحص الأحماض الأمينية كسلائف محفزات مراوان ، مثل تفاعلات الهدرجة غير المتماثلة ، على الرغم من عدم وجود تطبيقات تجارية. [97]

تحرير المواد البلاستيكية القابلة للتحلل

تعتبر الأحماض الأمينية من مكونات البوليمرات القابلة للتحلل الحيوي ، والتي لها تطبيقات مثل التعبئة والتغليف الصديقة للبيئة والطب في توصيل الأدوية وبناء الأطراف الاصطناعية. [98] من الأمثلة المثيرة للاهتمام على هذه المواد البولي أسبارتات ، وهو بوليمر قابل للذوبان في الماء وقابل للتحلل البيولوجي وقد يكون له تطبيقات في الحفاضات التي تستخدم لمرة واحدة والزراعة. [99] نظرًا لقابلية الذوبان والقدرة على تخليب أيونات المعادن ، يتم أيضًا استخدام polyaspartate كعامل مضاد للتحلل الحيوي ومانع للتآكل. [100] [101] بالإضافة إلى ذلك ، تم اعتبار التيروزين من الأحماض الأمينية العطرية كبديل محتمل للفينولات مثل بيسفينول أ في تصنيع البولي كربونات. [102]

تحرير التوليف الكيميائي

يعتمد الإنتاج التجاري للأحماض الأمينية عادةً على البكتيريا الطافرة التي تفرط في إنتاج الأحماض الأمينية الفردية باستخدام الجلوكوز كمصدر للكربون. يتم إنتاج بعض الأحماض الأمينية عن طريق التحويلات الأنزيمية للوسائط الاصطناعية. حمض 2-أمينوثيازولين -4-كربوكسيليك هو وسيط في تركيب صناعي واحد إل-سيستين على سبيل المثال. ينتج حمض الأسبارتيك عن طريق إضافة الأمونيا إلى الفومارات باستخدام لياز. [103]

تحرير التخليق الحيوي

في النباتات ، يتم استيعاب النيتروجين أولاً في مركبات عضوية على شكل غلوتامات ، تتكون من ألفا كيتوجلوتارات والأمونيا في الميتوكوندريا. بالنسبة للأحماض الأمينية الأخرى ، تستخدم النباتات الترانساميناسات لنقل المجموعة الأمينية من الغلوتامات إلى حمض ألفا كيتو آخر. على سبيل المثال ، يقوم الأسبارتات أمينوترانسفيراز بتحويل الغلوتامات والأكسالوآسيتات إلى ألفا كيتوجلوتارات وأسبارتات. [104] تستخدم الكائنات الحية الأخرى الترانساميناسات لتخليق الأحماض الأمينية أيضًا.

عادة ما يتم تشكيل الأحماض الأمينية غير القياسية من خلال تعديلات على الأحماض الأمينية القياسية. على سبيل المثال ، يتشكل الهوموسيستين من خلال مسار انتقال الكبريت أو عن طريق إزالة ميثيونين عبر المستقلب الوسيط س-ادينوسيل ميثيونين ، [105] بينما يتم تصنيع هيدروكسي برولين عن طريق تعديل لاحق متعدية للبرولين. [106]

تقوم الكائنات الحية الدقيقة والنباتات بتجميع العديد من الأحماض الأمينية غير الشائعة. على سبيل المثال ، تصنع بعض الميكروبات 2-aminoisobutyric acid و lanthionine ، وهو مشتق من الألانين مرتبط بالكبريتيد. تم العثور على كل من هذه الأحماض الأمينية في المضادات الحيوية الببتيدية مثل الألاميثيسين. [107] ومع ذلك ، في النباتات ، يعتبر حمض 1-aminocyclopropane-1-carboxylic حمض أميني حلقي صغير غير مستبدل وهو وسيط في إنتاج هرمون النبات الإيثيلين. [108]

تخضع الأحماض الأمينية للتفاعلات المتوقعة من المجموعات الوظيفية المكونة. [109] [110]

تحرير تشكيل رابطة الببتيد

نظرًا لأن كل من مجموعات الأحماض الأمينية والأحماض الكربوكسيلية من الأحماض الأمينية يمكن أن تتفاعل لتكوين روابط أميدية ، يمكن لجزيء حمض أميني أن يتفاعل مع الآخر وينضم من خلال ارتباط أميد. إن بلمرة الأحماض الأمينية هي ما ينتج البروتينات. ينتج عن تفاعل التكثيف هذا الرابطة الببتيدية المشكلة حديثًا وجزيء من الماء. في الخلايا ، لا يحدث هذا التفاعل بشكل مباشر بدلاً من ذلك ، يتم تنشيط الحمض الأميني أولاً عن طريق الارتباط بجزيء RNA الناقل من خلال رابطة استر. يتم إنتاج aminoacyl-tRNA في تفاعل يعتمد على ATP يتم تنفيذه بواسطة aminoacyl tRNA synthetase. [111] هذا aminoacyl-tRNA عبارة عن ركيزة للريبوسوم ، والتي تحفز هجوم المجموعة الأمينية لسلسلة البروتين المطولة على رابطة الإستر. [112] نتيجة لهذه الآلية ، يتم تصنيع جميع البروتينات التي تصنعها الريبوسومات بدءًا من البروتينات ن-الحدود والتحرك نحو ج- المدة.

ومع ذلك ، لا تتشكل جميع روابط الببتيد بهذه الطريقة. في حالات قليلة ، يتم تصنيع الببتيدات بواسطة إنزيمات معينة. على سبيل المثال ، يعد الجلوتاثيون ثلاثي الببتيد جزءًا أساسيًا من دفاعات الخلايا ضد الإجهاد التأكسدي. يتم تصنيع هذا الببتيد في خطوتين من الأحماض الأمينية الحرة. [113] في الخطوة الأولى ، يقوم مركب جاما جلوتاميل سيستئين بتكثيف السيستين وحمض الجلوتاميك من خلال رابطة الببتيد المتكونة بين سلسلة الكربوكسيل الجانبية للجلوتامات (كربون جاما لهذه السلسلة الجانبية) والمجموعة الأمينية للسيستين. ثم يتم تكثيف ثنائي الببتيد هذا مع الجلايسين بواسطة الجلوتاثيون سينثيتاز لتكوين الجلوتاثيون. [114]

في الكيمياء ، يتم تصنيع الببتيدات من خلال مجموعة متنوعة من التفاعلات. يستخدم أحد أكثر التركيبات الببتيدية استخدامًا في المرحلة الصلبة مشتقات الأكسيم العطرية للأحماض الأمينية كوحدات منشطة. تضاف هذه بالتسلسل إلى سلسلة الببتيد المتنامية ، والتي يتم ربطها بدعامة راتنجية صلبة. [115] تُستخدم مكتبات الببتيدات في اكتشاف الأدوية من خلال الفحص عالي الإنتاجية. [116]

يسمح الجمع بين المجموعات الوظيفية للأحماض الأمينية بأن تكون روابط متعددة الأطراف فعالة لمخلبات الأحماض الأمينية المعدنية. [117] يمكن أيضًا أن تخضع السلاسل الجانبية المتعددة للأحماض الأمينية لتفاعلات كيميائية.

تحرير الهدم

غالبًا ما ينطوي تدهور الحمض الأميني على نزع الأمين عن طريق نقل مجموعته الأمينية إلى alpha-ketoglutarate ، مكونًا الجلوتامات. تتضمن هذه العملية الترانساميناسات ، غالبًا نفس تلك المستخدمة في التحفيز أثناء التخليق. في العديد من الفقاريات ، تتم إزالة المجموعة الأمينية من خلال دورة اليوريا ويتم إفرازها في شكل اليوريا. ومع ذلك ، يمكن أن ينتج عن تحلل الأحماض الأمينية حمض البوليك أو الأمونيا بدلاً من ذلك. على سبيل المثال ، يحول سيرين ديهيدراتاز السيرين إلى بيروفات والأمونيا. [78] بعد إزالة مجموعة أمينية واحدة أو أكثر ، يمكن أحيانًا استخدام ما تبقى من الجزيء لتكوين أحماض أمينية جديدة ، أو يمكن استخدامه للطاقة عن طريق إدخال تحلل السكر أو دورة حمض الستريك ، كما هو مفصل في الصورة على اليمين.

تحرير التعقيد

كاليفورنيا. يمكن تصنيف 20 من الأحماض الأمينية الأساسية وفقًا لخصائصها. العوامل المهمة هي الشحنة ، والحنان للماء ، والحجم ، والمجموعات الوظيفية. [34] تؤثر هذه الخصائص على بنية البروتين وتفاعلات البروتين والبروتين. تميل البروتينات القابلة للذوبان في الماء إلى أن يكون لها بقايا كارهة للماء (Leu و Ile و Val و Phe و Trp) مدفونة في منتصف البروتين ، بينما تتعرض السلاسل الجانبية المحبة للماء للمذيب المائي. (لاحظ أنه في الكيمياء الحيوية ، تشير البقايا إلى مونومر محدد داخل السلسلة البوليمرية لعديد السكاريد أو البروتين أو الحمض النووي.) تميل بروتينات الغشاء المتكامل إلى أن يكون لها حلقات خارجية من الأحماض الأمينية الكارهة للماء التي تثبتهم في طبقة ثنائية الدهون. تحتوي بعض بروتينات الغشاء المحيطي على رقعة من الأحماض الأمينية الكارهة للماء على سطحها والتي تغلق على الغشاء. بطريقة مماثلة ، البروتينات التي يجب أن ترتبط بجزيئات موجبة الشحنة لها أسطح غنية بالأحماض الأمينية سالبة الشحنة مثل الغلوتامات والأسبارتات ، بينما البروتينات المرتبطة بالجزيئات سالبة الشحنة لها أسطح غنية بسلاسل موجبة الشحنة مثل اللايسين والأرجينين. على سبيل المثال ، يتم إثراء اللايسين والأرجينين بدرجة عالية في المناطق منخفضة التعقيد لبروتينات ربط الحمض النووي. [49] هناك العديد من مقاييس مقاومة الماء لبقايا الأحماض الأمينية. [120]

تحتوي بعض الأحماض الأمينية على خصائص خاصة مثل السيستين ، التي يمكن أن تشكل روابط ثاني كبريتيد تساهمية مع بقايا السيستين الأخرى ، والبرولين الذي يشكل دورة إلى العمود الفقري متعدد الببتيد ، والجليسين الذي يكون أكثر مرونة من الأحماض الأمينية الأخرى.

علاوة على ذلك ، يتم إثراء الجلايسين والبرولين بدرجة عالية في المناطق منخفضة التعقيد من البروتينات حقيقية النواة وبروتينات بدائية النواة ، في حين لوحظ العكس (منخفض التمثيل) للأحماض الأمينية شديدة التفاعل أو المعقدة أو كارهة للماء ، مثل السيستين ، فينيل ألانين ، التربتوفان ، الميثيونين ، فالين ، ليسين ، آيزولوسين. [49] [121] [122]

تخضع العديد من البروتينات لمجموعة من التعديلات اللاحقة للترجمة ، حيث يتم ربط مجموعات كيميائية إضافية بالسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية. يمكن أن تنتج بعض التعديلات بروتينات دهنية كارهة للماء ، [123] أو بروتينات سكرية محبة للماء. [124] يسمح هذا النوع من التعديل باستهداف غشاء عكسي للبروتين. على سبيل المثال ، تؤدي إضافة وإزالة حمض النخليك الدهني إلى بقايا السيستين في بعض بروتينات الإشارة إلى ارتباط البروتينات ثم فصلها عن أغشية الخلايا. [125]

جدول اختصارات وخصائص الأحماض الأمينية القياسية تحرير

حمض أميني رمز الرسالة سلسلة جانبية المعالجة المائية
الفهرس [126]
الامتصاصية المولية [127] الكتلة الجزيئية وفرة في البروتينات (٪) [128] الترميز الجيني القياسي ، تدوين IUPAC
3 1 فصل قطبية [129] شحن عند درجة الحموضة 7.4 [129] الطول الموجي λالأعلى (نانومتر) معامل في الرياضيات او درجة، ε (مم −1 · سم −1)
ألانين علاء أ أليفاتية الغير قطبي حيادي 1.8 89.094 8.76 GCN
أرجينين أرج ص أساسي قطبي أساسي إيجابي −4.5 174.203 5.78 MGR ، CGY (يمكن أيضًا التعبير عن أكواد الترميز بواسطة: CGN ، AGR)
الهليون أسن ن الأميد قطبي حيادي −3.5 132.119 3.93 AAY
حمض الأسبارتيك آسيا والمحيط الهادئ د حامض قطبي حمضي نفي −3.5 133.104 5.49 مثلي
سيستين السيستئين ج كبريتات الغير قطبي حيادي 2.5 250 0.3 121.154 1.38 UGY
الجلوتامين جلن س الأميد قطبي حيادي −3.5 146.146 3.9 السيارات
حمض الجلوتاميك غلو ه حامض قطبي حمضي نفي −3.5 147.131 6.32 جار
جليكاين جلاي جي أليفاتية الغير قطبي حيادي −0.4 75.067 7.03 GGN
الهيستيدين له ح عطرية أساسية قطبي أساسي إيجابية 10٪
محايد ، 90٪
−3.2 211 5.9 155.156 2.26 كاي
إيسولوسين إيل أنا أليفاتية الغير قطبي حيادي 4.5 131.175 5.49 AUH
يسين ليو إل أليفاتية الغير قطبي حيادي 3.8 131.175 9.68 YUR ، CUY (يمكن أيضًا التعبير عن أكواد الترميز بواسطة: CUN ، UUR)
ليسين ليس ك أساسي قطبي أساسي إيجابي −3.9 146.189 5.19 AAR
ميثيونين التقى م كبريتات الغير قطبي حيادي 1.9 149.208 2.32 أغسطس
فينيل ألانين Phe F عطرية الغير قطبي حيادي 2.8 257, 206, 188 0.2, 9.3, 60.0 165.192 3.87 UUY
برولين طليعة ص دوري الغير قطبي حيادي −1.6 115.132 5.02 CCN
سيرين سر س هيدروكسيليك قطبي حيادي −0.8 105.093 7.14 UCN ، AGY
ثريونين Thr تي هيدروكسيليك قطبي حيادي −0.7 119.119 5.53 ACN
تريبتوفان TRP دبليو عطرية الغير قطبي حيادي −0.9 280, 219 5.6, 47.0 204.228 1.25 UGG
تيروزين صور ص عطرية قطبي حيادي −1.3 274, 222, 193 1.4, 8.0, 48.0 181.191 2.91 UAY
فالين فال الخامس أليفاتية الغير قطبي حيادي 4.2 117.148 6.73 بندقية

يوجد نوعان من الأحماض الأمينية الإضافية في بعض الأنواع مشفرة بواسطة الكودونات التي يتم تفسيرها عادةً على أنها أكواد إيقاف:

الأحماض الأمينية 21 و 22 3 حرف 1 حرف الكتلة الجزيئية
سيلينوسيستين ثانية يو 168.064
بيروليزين بيل ا 255.313

بالإضافة إلى أكواد الأحماض الأمينية المحددة ، يتم استخدام العناصر النائبة في الحالات التي لا يمكن فيها للتحليل الكيميائي أو البلوري للببتيد أو البروتين تحديد هوية المخلفات بشكل قاطع. كما أنها تستخدم لتلخيص أنماط تسلسل البروتين المحفوظة. استخدام الأحرف المفردة للإشارة إلى مجموعات من المخلفات المتشابهة يشبه استخدام رموز الاختصار للقواعد المتدهورة. [130] [131]

أحماض أمينية غامضة 3 حرف 1 حرف الأحماض الأمينية متضمنة وشملت الكودونات
أي / غير معروف Xaa X الجميع NNN
الأسباراجين أو حمض الأسبارتيك Asx ب د ، ن شعاع
الجلوتامين أو حمض الجلوتاميك Glx ض ه ، س ريال سعودي
ليسين أو آيزولوسين Xle ي انا YTR و ATH و CTY (يمكن أيضًا التعبير عن أكواد الترميز بواسطة: CTN و ATH و TTR MTY و YTR و ATA MTY و HTA و YTG)
نافرة من الماء Φ V ، I ، L ، F ، W ، Y ، M NTN ، تاي ، TGG
عطرية Ω F ، W ، Y ، H YWY و TTY و TGG (يمكن أيضًا التعبير عن رموز الترميز بواسطة: TWY و CAY و TGG)
أليفاتية (غير عطرية) Ψ V ، I ، L ، M VTN و TTR (يمكن أيضًا التعبير عن رموز الترميز بواسطة: NTR، VTY)
صغير π P ، G ، A ، S. BCN ، RGY ، GGR
محبة للماء ζ S ، T ، H ، N ، Q ، E ، D ، K ، R VAN و WCN و CGN و AGY (يمكن أيضًا التعبير عن رموز الترميز بواسطة: VAN و WCN و MGY و CGP)
مشحونة إيجابيا + K ، R ، H ARR ، CRY ، CGR
مشحون سلبيا د ، ه جان

غير مألوف يستخدم أحيانًا بدلاً من Xaa، لكنها أقل معيارًا.

بالإضافة إلى ذلك ، فإن العديد من الأحماض الأمينية غير القياسية لها رمز محدد. على سبيل المثال ، يتم تصنيع العديد من عقاقير الببتيد ، مثل Bortezomib و MG132 ، بشكل مصطنع وتحتفظ بمجموعات الحماية الخاصة بها ، والتي لها رموز محددة. Bortezomib هو Pyz – Phe – boroLeu ، و MG132 هو Z – Leu – Leu – Leu – al. للمساعدة في تحليل بنية البروتين ، تتوفر نظائر الأحماض الأمينية المتفاعلة مع الصور. وتشمل هذه فوتوليوسين (pLeu) و photomethionine (pMet). [132]

يتكون محتوى النيتروجين الكلي للمادة العضوية بشكل أساسي من المجموعات الأمينية في البروتينات. مجموع نيتروجين كجيلدال (TKN) هو مقياس للنيتروجين يستخدم على نطاق واسع في تحليل المياه (النفايات) والتربة والأغذية والأعلاف والمواد العضوية بشكل عام. كما يوحي الاسم ، يتم تطبيق طريقة Kjeldahl. تتوفر طرق أكثر حساسية. [133] [134]

  1. ^البرولين استثناء لهذه الصيغة العامة. يفتقر إلى NH2 المجموعة بسبب تحلل السلسلة الجانبية وتُعرف باسم حمض إيمينو ، فإنها تندرج تحت فئة الأحماض الأمينية المنظمة الخاصة.
  2. ^ على سبيل المثال ، تحصل المجترات مثل الأبقار على عدد من الأحماض الأمينية عن طريق الميكروبات في غرفتي المعدة الأولين.
  1. ^ نيلسون دل ، كوكس مم (2005). مبادئ الكيمياء الحيوية (الطبعة الرابعة). نيويورك: دبليو إتش فريمان. ردمك0-7167-4339-6.
  2. ^
  3. واغنر الأول ، موسو إتش (نوفمبر 1983). "الأحماض الأمينية الجديدة التي تحدث بشكل طبيعي". Angewandte Chemie International Edition باللغة الإنجليزية. 22 (11): 816-828. دوى: 10.1002 / anie.198308161.
  4. ^
  5. لاثام إم سي (1997). "الفصل 8. تكوين الجسم ، وظائف الغذاء والتمثيل الغذائي والطاقة". تغذية الإنسان في العالم النامي. سلسلة الغذاء والتغذية - رقم 29. روما: منظمة الأغذية والزراعة للأمم المتحدة.
  6. ^
  7. كلارك ، جيم (أغسطس 2007). "مقدمة عن الأحماض الأمينية". كيمجويد . تم الاسترجاع 4 يوليو 2015.
  8. ^
  9. Jakubke H ، Sewald N (2008). "أحماض أمينية". الببتيدات من الألف إلى الياء: موسوعة موجزة. ألمانيا: Wiley-VCH. ص. 20. ISBN 9783527621170 - عبر كتب جوجل.
  10. ^
  11. Pollegioni L، Servi S، eds. (2012). الأحماض الأمينية غير الطبيعية: الطرق والبروتوكولات. طرق في علم الأحياء الجزيئي. 794. مطبعة هيومانا. ص. دوى: 10.1007 / 978-1-61779-331-8. ردمك 978-1-61779-331-8. OCLC756512314. S2CID3705304.
  12. ^
  13. Hertweck C (أكتوبر 2011). "التخليق الحيوي وشحن بيرولايسين ، 22 حمض أميني مشفر وراثيًا". Angewandte Chemie International Edition. 50 (41): 9540-9541. دوى: 10.1002 / anie.201103769. PMID21796749.
  14. ^
  15. "الفصل 1: البروتينات هي جزيئات العامل في الجسم". هياكل الحياة. المعهد الوطني للعلوم الطبية العامة. 27 أكتوبر 2011. تم الاسترجاع 20 مايو 2008.
  16. ^
  17. ميشال جي ، شومبورغ دي ، محرران. (2012). المسارات البيوكيميائية: أطلس الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية (الطبعة الثانية). أكسفورد: وايلي بلاكويل. ص. 5. ISBN 978-0-470-14684-2.
  18. ^ أب
  19. Tjong H (2008). نمذجة مساهمات الكهرباء الساكنة في طي البروتين وربطه (أطروحة دكتوراه). جامعة ولاية فلوريدا. ص. 1 حاشية سفلية.
  20. ^ أب
  21. ستيوارت إل ، بورجين أب (2005). عطا الرحمن ، Springer BA ، Caldwell GW (محرران). "التركيب الجيني الكامل: مستقبل الجين-س-ماتيك". الحدود في تصميم الأدوية واكتشافها. ناشرو بنثام للعلوم. 1: 299. دوى: 10.2174 / 1574088054583318. ردمك 978-1-60805-199-1. ISSN1574-0889.
  22. ^ أب
  23. Elzanowski A ، Ostell J (7 أبريل 2008). "الرموز الجينية". المركز الوطني لمعلومات التكنولوجيا الحيوية (NCBI). تم الاسترجاع 10 مارس 2010.
  24. ^ أب
  25. Xie J ، Schultz PG (ديسمبر 2005). "إضافة الأحماض الأمينية إلى الذخيرة الجينية". الرأي الحالي في علم الأحياء الكيميائي. 9 (6): 548-554. دوى: 10.1016 / j.cbpa.2005.10.011. بميد16260173.
  26. ^ أب
  27. Wang Q ، Parrish AR ، Wang L (مارس 2009). "توسيع الشيفرة الجينية للدراسات البيولوجية". الكيمياء وعلم الأحياء. 16 (3): 323 - 336. دوى: 10.1016 / j.chembiol.2009.03.001. PMC2696486. بميد19318213.
  28. ^
  29. سيمون م (2005). الحساب الناشئ: التأكيد على المعلوماتية الحيوية . نيويورك: AIP Press / Springer Science + Business Media. ص 105-106. ردمك 978-0-387-22046-8.
  30. ^
  31. Petroff OA (ديسمبر 2002). "GABA والغلوتامات في الدماغ البشري". عالم الأعصاب. 8 (6): 562-573. دوى: 10.1177 / 1073858402238515. PMID12467378. S2CID84891972.
  32. ^
  33. فيكري إتش بي ، شميت سي إل (1931). "تاريخ اكتشاف الأحماض الأمينية". تشيم. القس. 9 (2): 169-318. دوى: 10.1021 / cr60033a001.
  34. ^
  35. هانسن إس (مايو 2015). "Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois" (PDF) (في المانيا). برلين. مؤرشفة من الأصلي (PDF) في 1 ديسمبر 2017.
  36. ^
  37. Vauquelin LN ، Robiquet PJ (1806). "اكتشاف مبدأ نباتي جديد في نبات الهليون". أناليس دي شيمي. 57: 88–93.
  38. ^ أب
  39. أنفينسن سي بي ، إدسال جيه تي ، ريتشاردز إف إم (1972). التقدم في كيمياء البروتين. نيويورك: مطبعة أكاديمية. ص 99 ، 103. ISBN978-0-12-034226-6.
  40. ^
  41. ولاستون دبليو إتش (1810). "على أكسيد الكيسي ، نوع جديد من حساب التفاضل والتكامل البولي". المعاملات الفلسفية للمجتمع الملكي. 100: 223-230.دوى: 10.1098 / rstl.1810.0015. S2CID110151163.
  42. ^
  43. بومان إي (1884). "Über cystin und cystein". Z Physiol Chem. 8 (4): 299-305. مؤرشفة من الأصلي في 14 مارس 2011. تم الاسترجاع 28 مارس 2011.
  44. ^
  45. Braconnot HM (1820). "Sur la convert des matières animales en nouvelles material par le moyen de l'acide sulfurique". Annales de Chimie et de Physique. السلسلة الثانية. 13: 113–125.
  46. ^
  47. Simoni RD ، Hill RL ، Vaughan M (سبتمبر 2002). "اكتشاف ثريونين الأحماض الأمينية: عمل ويليام سي روز [مقالة كلاسيكية]". مجلة الكيمياء البيولوجية. 277 (37): E25. دوى: 10.1016 / S0021-9258 (20) 74369-3. بميد 12218068.
  48. ^
  49. مكوي آر إتش ، ماير سي ، روز دبليو سي (1935). "تجارب التغذية بمخاليط من الأحماض الأمينية عالية النقاوة. ثامنا. عزل وتحديد حمض أميني أساسي جديد". مجلة الكيمياء البيولوجية. 112: 283-302. دوى: 10.1016 / S0021-9258 (18) 74986-7.
  50. ^ مينتين ، ب. Dictionnaire de chimie: Une approche étymologique et historyique. دي بويك ، بروكسل. حلقة الوصل.
  51. ^
  52. هاربر د. "أمينو". قاموس علم أصل الكلمة على الإنترنت . تم الاسترجاع 19 يوليو 2010.
  53. ^
  54. بال سي (1894). "Ueber die Einwirkung von Phenyl ‐ i ‐ cyanat auf organische Aminosäuren". Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft. 27: 974-979. دوى: 10.1002 / cber.189402701205. مؤرشفة من الأصلي في 25 يوليو 2020.
  55. ^
  56. شبيبة فروتون (1990). "الفصل الخامس - اميل فيشر وفرانز هوفمايستر". التناقضات في الأسلوب العلمي: المجموعات البحثية في العلوم الكيميائية والبيوكيميائية. 191. الجمعية الفلسفية الأمريكية. ص 163 - 165. ردمك 978-0-87169-191-0.
  57. ^
  58. "حمض ألفا أميني". القاموس الطبي Merriam-Webster.com. Merriam-Webster Inc.
  59. ^البرولين في المكتبة الوطنية الأمريكية للطب عناوين الموضوعات الطبية (MeSH)
  60. ^
  61. ماتس RL (2005). "أحماض أمينية". الكيمياء الحيوية 5753: مبادئ الكيمياء الحيوية. مؤرشفة من الأصلي في 18 يناير 2008. تم الاسترجاع 3 يناير 2015.
  62. ^IUPAC ، خلاصة وافية للمصطلحات الكيميائية، الطبعة الثانية. ("الكتاب الذهبي") (1997). النسخة المصححة على الإنترنت: (2006–) "أحماض Imino". دوى: 10.1351 / goldbook.I02959
  63. ^ أبجدهF
  64. كريتون تي إتش (1993). "الفصل 1" . البروتينات: الهياكل والخصائص الجزيئية. سان فرانسيسكو: دبليو إتش فريمان. ردمك 978-0-7167-7030-5.
  65. ^
  66. حاتم SM (2006). "تحديد كروماتوغرافيا الغاز لمركبات الأحماض الأمينية في التبغ والنبيذ المعبأ". جامعة جيسن. مؤرشفة من الأصلي في 22 يناير 2009. تم الاسترجاع 17 نوفمبر 2008.
  67. ^
  68. "التسمية والرمزية للأحماض الأمينية والببتيدات". اللجنة المشتركة بين IUPAC و IUB حول التسمية الكيميائية الحيوية. 1983. مؤرشفة من الأصلي في 9 أكتوبر 2008. تم الاسترجاع 17 نوفمبر 2008.
  69. ^
  70. Jodidi SL (1 مارس 1926). "معايرة الفورمول لبعض الأحماض الأمينية". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية. 48 (3): 751-753. دوى: 10.1021 / ja01414a033.
  71. ^
  72. ليبيك سي ، أد. (1992). التسمية البيوكيميائية والوثائق ذات الصلة (الطبعة الثانية). مطبعة بورتلاند. ص 39 - 69. ردمك 978-1-85578-005-7.
  73. ^
  74. سميث ميلادي (1997). قاموس أكسفورد للكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية. أكسفورد: مطبعة جامعة أكسفورد. ص. 535. ISBN 978-0-19-854768-6. OCLC37616711.
  75. ^
  76. Simmons WJ ، Meisenberg G (2006). مبادئ الكيمياء الحيوية الطبية. موسبي إلسفير. ص. 19. ISBN 978-0-323-02942-1.
  77. ^
  78. Fennema OR (19 يونيو 1996). كيمياء الغذاء 3rd Ed. اضغط CRC. ص 327 - 328. ردمك 978-0-8247-9691-4.
  79. ^
  80. رودنينا إم في ، بيرنجر إم ، وينترمير دبليو (يناير 2007). "كيف تصنع الريبوسومات روابط الببتيد". الاتجاهات في العلوم البيوكيميائية. 32 (1): 20-26. دوى: 10.1016 / j.tibs.2006.11.007. بميد17157507.
  81. ^
  82. دريسكول دي إم ، كوبلاند بي آر (2003). "آلية وتنظيم تخليق بروتين السلينوبروتين". المراجعة السنوية للتغذية. 23 (1): 17-40. دوى: 10.1146 / annurev.nutr.23.011702.073318. PMID12524431.
  83. ^
  84. Krzycki JA (ديسمبر 2005). "الترميز الجيني المباشر للبيروليزين". الرأي الحالي في علم الأحياء الدقيقة. 8 (6): 706-712. دوى: 10.1016 / j.mib.2005.10.009. بميد 16256420.
  85. ^
  86. Théobald-Dietrich A، Giegé R، Rudinger-Thirion J (2005). "دليل على وجود عنصر دبوس شعر في mRNAs مسؤول عن إدخال البيرولايسين المعتمد على الريبوسوم في البروتينات". بيوكيمي. 87 (9-10): 813-817. دوى: 10.1016 / j.biochi.2005.03.006. PMID16164991.
  87. ^
  88. Trifonov EN (ديسمبر 2000). "الترتيب الزمني الإجماعي للأحماض الأمينية وتطور الكود الثلاثي". الجين. 261 (1): 139-151. دوى: 10.1016 / S0378-1119 (00) 00476-5. بميد 11164045.
  89. ^
  90. هيغز بي جي ، بودريتز ري (يونيو 2009). "أساس ديناميكي حراري لتخليق الأحماض الأمينية البريبايوتك وطبيعة الكود الجيني الأول". علم الأحياء الفلكي. 9 (5): 483-90. arXiv: 0904.0402. بيب كود: 2009 AsBio. 9. 483 هـ. دوى: 10.1089 / ast.2008.0280. بميد 19566427. S2CID9039622.
  91. ^
  92. Chaliotis A ، Vlastaridis P ، Mossialos D ، Ibba M ، Becker HD ، Stathopoulos C ، Amoutzias GD (فبراير 2017). "التاريخ التطوري المعقد لمركبات aminoacyl-tRNA". بحوث الأحماض النووية. 45 (3): 1059-1068. دوى: 10.1093 / nar / gkw1182. PMC5388404. بميد 28180287.
  93. ^ أبج
  94. Ntountoumi C و Vlastaridis P و Mossialos D و Stathopoulos C و Iliopoulos I و Promponas V وآخرون. (نوفمبر 2019). "المناطق منخفضة التعقيد في بروتينات بدائيات النوى تؤدي أدوارًا وظيفية مهمة ويتم الحفاظ عليها بدرجة عالية". بحوث الأحماض النووية. 47 (19): 9998-10009. دوى: 10.1093 / nar / gkz730. PMC6821194. بميد31504783.
  95. ^
  96. فيرمير سي (مارس 1990). "البروتينات المحتوية على جاما كاربوكسيجلوتامات وكربوكسيلاز المعتمد على فيتامين ك". مجلة الكيمياء الحيوية. 266 (3): 625-636. دوى: 10.1042 / bj2660625. PMC1131186. بميد2183788.
  97. ^
  98. بهاتاشارجي أ ، بانسال إم (مارس 2005). "بنية الكولاجين: حلزون مدراس الثلاثي والسيناريو الحالي". الحياة IUBMB. 57 (3): 161 - 172. دوى: 10.1080 / 15216540500090710. بميد 16036578. S2CID7211864.
  99. ^
  100. Park MH (فبراير 2006). "التركيب اللاحق للترجمة لحمض أميني مشتق من البوليامين ، hypusine ، في عامل بدء الترجمة حقيقية النواة 5A (eIF5A)". مجلة الكيمياء الحيوية. 139 (2): 161–169. دوى: 10.1093 / jb / mvj034. PMC2494880. بميد 16452303.
  101. ^
  102. Blenis J ، Resh MD (ديسمبر 1993). "التوطين الخلوي المحدد بواسطة أسيل البروتين والفوسفرة". الرأي الحالي في بيولوجيا الخلية. 5 (6): 984 - 989. دوى: 10.1016 / 0955-0674 (93) 90081-Z. بميد 8129952.
  103. ^
  104. Curis E، Nicolis I، Moinard C، Osowska S، Zerrouk N، Bénazeth S، Cynober L (نوفمبر 2005). "تقريبا كل شيء عن سيترولين في الثدييات". أحماض أمينية. 29 (3): 177-205. دوى: 10.1007 / s00726-005-0235-4. بميد 16082501. S2CID23877884.
  105. ^
  106. Coxon KM، Chakauya E، Ottenhof HH، Whitney HM، Blundell TL، Abell C، Smith AG (أغسطس 2005). "التخليق الحيوي للبانتوثينات في النباتات العليا". معاملات المجتمع البيوكيميائية. 33 (بط 4): 743-746. دوى: 10.1042 / BST0330743. بميد 16042590.
  107. ^
  108. Kryukov GV ، Castellano S ، Novoselov SV ، Lobanov AV ، Zehtab O ، Guigó R ، Gladyshev VN (مايو 2003). "توصيف selenoproteomes الثدييات". علم. 300 (5624): 1439-1443. بيب كود: 2003 Sci. 300.1439 ك. دوى: 10.1126 / العلوم .1083516. بميد 12775843. S2CID10363908.
  109. ^
  110. جرومر إس ، يوريج إس ، بيكر ك (يناير 2004). "نظام thioredoxin - من العلم إلى العيادة". مراجعات البحوث الطبية. 24 (1): 40-89. دوى: 10.1002 / ميد .10051. بميد14595672. S2CID1944741.
  111. ^
  112. ساكامي دبليو ، هارينجتون إتش (1963). "استقلاب الأحماض الأمينية". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية. 32 (1): 355-398. دوى: 10.1146 / annurev.bi.32.070163.002035. بميد14144484.
  113. ^
  114. Brosnan JT (أبريل 2000). "الجلوتامات ، في التفاعل بين الأحماض الأمينية والتمثيل الغذائي للكربوهيدرات". مجلة التغذية. 130 (4S ملحق): 988S – 990S. دوى: 10.1093 / jn / 130.4.988S. بميد10736367.
  115. ^
  116. Young VR، Ajami AM (سبتمبر 2001). "الجلوتامين: الإمبراطور أم ملابسه؟". مجلة التغذية. 131 (9 ملحق): 2449S-2459S، 2486S-2487S. دوى: 10.1093 / jn / 131.9.2449S. بميد 11533293.
  117. ^
  118. Young VR (أغسطس 1994). "متطلبات الأحماض الأمينية للبالغين: حالة لمراجعة كبيرة في التوصيات الحالية". مجلة التغذية. 124 (8 ملحق): 1517S – 1523S. دوى: 10.1093 / jn / 124.suppl_8.1517S. PMID8064412.
  119. ^
  120. Fürst P ، Stehle P (يونيو 2004). "ما هي العناصر الأساسية اللازمة لتحديد متطلبات الأحماض الأمينية في الإنسان؟". مجلة التغذية. 134 (6 ملحق): 1558S – 1565S. دوى: 10.1093 / jn / 134.6.1558S. بميد 15173430.
  121. ^
  122. Reeds PJ (يوليو 2000). "أحماض أمينية لا غنى عنها للبشر". مجلة التغذية. 130 (7): 1835S - 1840S. دوى: 10.1093 / jn / 130.7.1835S. بميد10867060.
  123. ^
  124. Imura K ، Okada A (يناير 1998). "استقلاب الأحماض الأمينية في مرضى الأطفال". تغذية. 14 (1): 143-148. دوى: 10.1016 / S0899-9007 (97) 00230-X. PMID9437700.
  125. ^
  126. Lourenço R ، Camilo ME (2002). "التورين: حمض أميني أساسي مشروط في البشر؟ نظرة عامة في الصحة والمرض". Nutricion Hospitalaria. 17 (6): 262-270. PMID12514918.
  127. ^
  128. Holtcamp W (مارس 2012). "العلم الناشئ لـ BMAA: هل تساهم البكتيريا الزرقاء في مرض التنكس العصبي؟". آفاق الصحة البيئية. 120 (3): A110 – A116. دوى: 10.1289 / ehp.120-a110. PMC3295368. بميد22382274.
  129. ^
  130. Cox PA ، Davis DA ، Mash DC ، Metcalf JS ، Banack SA (يناير 2016). "التعرض الغذائي للسموم البيئية يؤدي إلى التشابك الليفي العصبي ورواسب الأميلويد في الدماغ". الإجراءات: العلوم البيولوجية. 283 (1823): 20152397. دوى: 10.1098 / rspb.2015.2397. PMC4795023. بميد 26791617.
  131. ^ أب
  132. Brook MS، Wilkinson DJ، Phillips BE، Perez-Schindler J، Philp A، Smith K، Atherton PJ (يناير 2016). "استتباب العضلات الهيكلية واللدونة في الشباب والشيخوخة: تأثير التغذية والتمارين الرياضية". اكتا فيزيولوجيكا. 216 (1): 15-41. دوى: 10.1111 / apha.12532. PMC4843955. بميد26010896.
  133. ^
  134. ليبتون جو ، شاهين إم (أكتوبر 2014). "علم الأعصاب من mTOR". عصبون. 84 (2): 275 - 291. دوى: 10.1016 / j.neuron.2014.09.034. PMC4223653. بميد 25374355.
    الشكل 2: مسار إشارات mTOR
  135. ^ أب
  136. Phillips SM (مايو 2014). "مراجعة موجزة للعمليات الحرجة في تضخم العضلات الناجم عن ممارسة الرياضة". الطب الرياضي. 44 (ملحق 1): S71 – S77. دوى: 10.1007 / s40279-014-0152-3. PMC4008813. PMID24791918.
  137. ^
  138. Broadley KJ (مارس 2010). "الآثار الوعائية للأمينات النزرة والأمفيتامينات". علم الأدوية والمداواة. 125 (3): 363-375. دوى: 10.1016 / j.pharmthera.2009.11.005. PMID19948186.
  139. ^
  140. Lindemann L ، Hoener MC (مايو 2005). "نهضة في أثر الأمينات مستوحاة من رواية عائلة GPCR". الاتجاهات في العلوم الدوائية. 26 (5): 274-281. دوى: 10.1016 / j.tips.2005.03.007. بميد15860375.
  141. ^
  142. Wang X ، Li J ، Dong G ، Yue J (فبراير 2014). "الركائز الذاتية للدماغ CYP2D". المجلة الأوروبية لعلم الأدوية. 724: 211-218. دوى: 10.1016 / j.ejphar.2013.12.025. PMID24374199.
  143. ^
  144. Savelieva KV، Zhao S، Pogorelov VM، Rajan I، Yang Q، Cullinan E، Lanthorn TH (2008). بارتولوموتشي أ ، أد. "الاضطراب الجيني لكل من جينات التربتوفان هيدروكسيلاز يقلل بشكل كبير من السيروتونين ويؤثر على السلوك في النماذج الحساسة لمضادات الاكتئاب". بلوس واحد. 3 (10): e3301. بيب كود: 2008 PLoSO. 3.3301 ثانية. دوى: 10.1371 / journal.pone.0003301. PMC2565062. بميد18923670.
  145. ^
  146. Shemin D ، Rittenberg D (ديسمبر 1946). "الاستخدام البيولوجي للجليسين لتخليق البروتوبورفيرين من الهيموجلوبين". مجلة الكيمياء البيولوجية. 166 (2): 621-625. دوى: 10.1016 / S0021-9258 (17) 35200-6. بميد20276176.
  147. ^
  148. Tejero J ، Biswas A ، Wang ZQ ، Page RC ، Haque MM ، Hemann C ، Zweier JL ، Misra S ، Stuehr DJ (نوفمبر 2008). "تثبيت وتوصيف تفاعل الهيم-أوكسي الوسيط في سينسيز أكسيد النيتريك المحرض". مجلة الكيمياء البيولوجية. 283 (48): 33498 - 33507. دوى: 10.1074 / jbc.M806122200. PMC2586280. بميد18815130.
  149. ^
  150. Rodríguez-Caso C، Montañez R، Cascante M، Sánchez-Jiménez F، Medina MA (أغسطس 2006). "النمذجة الرياضية لاستقلاب البوليامين في الثدييات". مجلة الكيمياء البيولوجية. 281 (31): 21799-21812. دوى: 10.1074 / jbc.M602756200. بميد 16709566.
  151. ^ أب
  152. سترير إل ، بيرج جي إم ، تيموكزكو جي إل (2002). الكيمياء الحيوية (الطبعة الخامسة). نيويورك: W.H. رجل حر. ص 693 - 698. ردمك 978-0-7167-4684-3.
  153. ^
  154. هيلين جي دبليو (1969). "الببتيدات والأحماض الأمينية السامة في الأطعمة والأعلاف". مجلة الزراعة وكيمياء الطعام. 17 (3): 492-496. دوى: 10.1021 / jf60163a003.
  155. ^
  156. تيرنر بي إل ، هاربورن جي بي (1967). "توزيع الكانافانين في المملكة النباتية". كيمياء النبات. 6 (6): 863-866. دوى: 10.1016 / S0031-9422 (00) 86033-1.
  157. ^
  158. Ekanayake S ، Skog K ، Asp NG (مايو 2007). "محتوى الكانافانين في حبوب السيف (Canavalia gladiata): التحليل وتأثير المعالجة". الغذاء والسموم الكيميائية. 45 (5): 797-803. دوى: 10.1016 / j.fct.2006.10.030. بميد17187914.
  159. ^
  160. روزنتال جي إيه (2001). "L-Canavanine: أليلوكيميائية نباتية أعلى مبيدة للحشرات". أحماض أمينية. 21 (3): 319-330. دوى: 10.1007 / s007260170017. PMID11764412. S2CID3144019.
  161. ^
  162. Hammond AC (مايو 1995). "تسمم Leucaena ومكافحته في المجترات". مجلة علوم الحيوان. 73 (5): 1487 - 1492. دوى: 10.2527 / 1995.7351487x. بميد7665380. [رابط ميت دائم]
  163. ^ أب
  164. Leuchtenberger W ، Huthmacher K ، Drauz K (نوفمبر 2005). "إنتاج التكنولوجيا الحيوية للأحماض الأمينية ومشتقاتها: الوضع الحالي والآفاق". علم الأحياء الدقيقة التطبيقي والتكنولوجيا الحيوية. 69 (1): 1-8. دوى: 10.1007 / s00253-005-0155-y. بميد 16195792. S2CID24161808.
  165. ^
  166. أشميد HD (1993). دور شيلات الأحماض الأمينية في تغذية الحيوان. ويستوود: منشورات نويز.
  167. ^
  168. Garattini S (أبريل 2000). "حمض الجلوتاميك ، بعد عشرين عامًا". مجلة التغذية. 130 (4S ملحق): 901S – 909S. دوى: 10.1093 / jn / 130.4.901S. بميد10736350.
  169. ^
  170. Stegink LD (يوليو 1987). "قصة الأسبارتام: نموذج للاختبار السريري للمضافات الغذائية". المجلة الأمريكية للتغذية السريرية. 46 (ملحق واحد): 204-215. دوى: 10.1093 / ajcn / 46.1.204. بميد 3300262.
  171. ^
  172. مختبرات ألبيون "موقع ألبيون فيروشيل". تم الاسترجاع 12 يوليو 2011.
  173. ^
  174. اشميد HD (1986). التغذية الورقية للنباتات بمخلبات الأحماض الأمينية. بارك ريدج: منشورات نويز.
  175. ^
  176. Turner EH ، Loftis JM ، Blackwell AD (مارس 2006). "السيروتونين حسب الطلب: مكملات مع سلائف السيروتونين 5-هيدروكسي تريبتوفان". علم الأدوية والمداواة. 109 (3): 325-338. دوى: 10.1016 / j.pharmthera.2005.06.004. بميد 16023217.
  177. ^
  178. Kostrzewa RM، Nowak P، Kostrzewa JP، Kostrzewa RA، Brus R (March 2005). "خصوصيات إل- علاج DOPA لمرض باركنسون ". أحماض أمينية. 28 (2): 157–164. دوى: 10.1007 / s00726-005-0162-4. بميد15750845. S2CID33603501.
  179. ^
  180. هيبي أو ، بيرسون ، إل ، رينتال ، إم (أغسطس 2007). "استهداف إنزيمات البوليامين الحيوية: نهج واعد لعلاج مرض النوم الأفريقي ، ومرض شاغاس ، وداء الليشمانيات". أحماض أمينية. 33 (2): 359-366. دوى: 10.1007 / s00726-007-0537-9. بميد17610127. S2CID26273053.
  181. ^
  182. Cruz-Vera LR ، Magos-Castro MA ، Zamora-Romo E ، Guarneros G (2004). "توقف الريبوسوم وانقطاع peptidyl-tRNA أثناء التأخير الترجمي في أكواد AGA". بحوث الأحماض النووية. 32 (15): 4462-4468. دوى: 10.1093 / nar / gkh784. PMC516057. بميد15317870.
  183. ^
  184. آندي سي (أكتوبر 2012). "الجزيئات" خطيرة للغاية على الطبيعة "تقتل الخلايا السرطانية". عالم جديد.
  185. ^
  186. "علامات الحمض النووي القاتلة يمكن أن تبقي الأبرياء خارج السجن". عالم جديد. 2 مايو 2013.
  187. ^
  188. هانسيان إس (1993). "تأملات في التوليف الكلي للمنتجات الطبيعية: الفن ، والحرف ، والمنطق ، ونهج تشيرون". الكيمياء البحتة والتطبيقية. 65 (6): 1189 - 1204. دوى: 10.1351 / pac199365061189. S2CID43992655.
  189. ^
  190. بليسر هو (1992). "البركة اللولبية كمصدر للمحفزات الانتقائية والمساعدين". مراجعات كيميائية. 92 (5): 935-952. دوى: 10.1021 / cr00013a009.
  191. ^
  192. ساندا ف ، إندو تي (1999). "توليفات ووظائف البوليمرات القائمة على الأحماض الأمينية". الكيمياء الجزيئية والفيزياء. 200 (12): 2651-2661. دوى: 10.1002 / (SICI) 1521-3935 (19991201) 200: 12 & lt2651 :: AID-MACP2651 & gt3.0.CO2-P.
  193. ^
  194. الإجمالي RA ، كالرا ب (أغسطس 2002). "البوليمرات القابلة للتحلل من أجل البيئة". علم. 297 (5582): 803-807. بيب كود: 2002Sci. 297..803G. دوى: 10.1126 / العلوم .297.5582.803. بميد 12161646.
  195. ^
  196. Low KC ، Wheeler AP ، Koskan LP (1996). بولي التجاري (حمض الأسبارتيك) واستخداماته. التقدم في سلسلة الكيمياء. 248. واشنطن العاصمة: الجمعية الكيميائية الأمريكية.
  197. ^
  198. Thombre SM ، Sarwade BD (2005). "توليف وقابلية التحلل البيولوجي لحمض بوليسبارتيك: مراجعة نقدية". مجلة علوم الجزيئات الكبيرة ، الجزء أ. 42 (9): 1299–1315. دوى: 10.1080 / 10601320500189604. S2CID94818855.
  199. ^
  200. Bourke SL ، Kohn J (أبريل 2003). "البوليمرات المشتقة من الأحماض الأمينية إل- التيروزين: بولي كربونات وبولياريلات وبوليمرات مشتركة مع بولي (إيثيلين جلايكول) ". مراجعات متقدمة لتوصيل الأدوية. 55 (4): 447-466. دوى: 10.1016 / S0169-409X (03) 00038-3. بميد 12706045.
  201. ^
  202. دراوز ك ، جرايسون الأول ، كليمان أ ، كريمر إتش ، ليوتشتنبرجر دبليو ، ويكبيكر سي (2006). موسوعة أولمان للكيمياء الصناعية. واينهايم: وايلي- VCH. دوى: 10.1002 / 14356007.a02_057.pub2.
  203. ^
  204. جونز آر سي ، بوكانان بي بي ، جروسيم دبليو (2000). الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية للنباتات. روكفيل ، ماريلاند: الجمعية الأمريكية لأخصائيي فسيولوجيا النبات. ص 371 - 372. ردمك 978-0-943088-39-6.
  205. ^
  206. Brosnan JT ، Brosnan ME (يونيو 2006). "الأحماض الأمينية المحتوية على الكبريت: نظرة عامة". مجلة التغذية. 136 (6 ملحق): 1636S –1640S. دوى: 10.1093 / يان / 136.6.1636S. بميد 16702333.
  207. ^
  208. Kivirikko KI ، Pihlajaniemi T (1998). "هيدروكسيلاز الكولاجين والوحدة الفرعية إيزوميراز ثنائي كبريتيد البروتين من البرولايل 4 هيدروكسيلاز". التطورات في علم الإنزيمات والمجالات ذات الصلة بالبيولوجيا الجزيئية. التطورات في علم الإنزيمات - والمجالات ذات الصلة بالبيولوجيا الجزيئية. 72. ص 325 - 398. دوى: 10.1002 / 9780470123188.ch9. ردمك 9780470123188. PMID9559057.
  209. ^
  210. ويتمور إل ، والاس با (مايو 2004). "تحليل تكوين تسلسل البيبتايبول: الآثار المترتبة على التوليف في الجسم الحي وتشكيل القناة". مجلة الفيزياء الحيوية الأوروبية. 33 (3): 233-237. دوى: 10.1007 / s00249-003-0348-1. بميد14534753. S2CID24638475.
  211. ^
  212. الكسندر ل ، جريرسون د (أكتوبر 2002). "التخليق الحيوي للإيثيلين وعمله في الطماطم: نموذج لنضوج الثمار". مجلة علم النبات التجريبي. 53 (377): 2039-2055. دوى: 10.1093 / jxb / erf072. بميد12324528.
  213. ^
  214. إلمور دي تي ، باريت جي سي (1998). الأحماض الأمينية والببتيدات . كامبريدج ، المملكة المتحدة: مطبعة جامعة كامبريدج. ص 48-60. ردمك 978-0-521-46827-5.
  215. ^
  216. Gutteridge A ، Thornton JM (نوفمبر 2005). "فهم مجموعة أدوات الطبيعة التحفيزية". الاتجاهات في العلوم البيوكيميائية. 30 (11): 622-629. دوى: 10.1016 / j.tibs.2005.09.006. بميد16214343.
  217. ^
  218. Ibba M ، Söll D (مايو 2001). "نهضة تخليق aminoacyl-tRNA". تقارير EMBO. 2 (5): 382-387. دوى: 10.1093 / embo-reports / kve095. PMC1083889. بميد 11375928.
  219. ^
  220. Lengyel P ، Söll D (يونيو 1969). "آلية التخليق الحيوي للبروتين". المراجعات البكتريولوجية. 33 (2): 264-301. دوى: 10.1128 / MMBR.33.2.264-301.1969. PMC378322. PMID4896351.
  221. ^
  222. Wu G ، Fang YZ ، Yang S ، Lupton JR ، Turner ND (مارس 2004). "استقلاب الجلوتاثيون وآثاره على الصحة". مجلة التغذية. 134 (3): 489-492. دوى: 10.1093 / يان / 134.3.489. PMID14988435.
  223. ^
  224. مايستر أ (نوفمبر 1988). "استقلاب الجلوتاثيون وتعديله الانتقائي". مجلة الكيمياء البيولوجية. 263 (33): 17205-17208. دوى: 10.1016 / S0021-9258 (19) 77815-6. بميد 3053703.
  225. ^
  226. كاربينو لوس انجليس (1992). "1-Hydroxy-7-azabenzotriazole. مضاف اقتران الببتيد الفعال". مجلة الجمعية الكيميائية الأمريكية. 115 (10): 4397-4398. دوى: 10.1021 / ja00063a082.
  227. ^
  228. Marasco D ، Perretta G ، Sabatella M ، Ruvo M (أكتوبر 2008). "وجهات النظر السابقة والمستقبلية لمكتبات الببتيد التركيبية". البروتين الحالي وعلم الببتيد. 9 (5): 447-467. دوى: 10.2174 / 138920308785915209. بميد18855697.
  229. ^
  230. كونارا إس ، جاجنونا ك ، كليرفيلد أ ، طومسون سي ، هارتل ج ، إريكسون سي ، نيلسون سي (2010). "التحديد والتوصيف الهيكلي للنحاس والزنك - جليسينات مكرر باستخدام التصوير البلوري بالأشعة السينية وقياس الطيف الكتلي". مجلة كيمياء التنسيق. 63 (19): 3335 - 3347. دوى: 10.1080 / 00958972.2010.514336. S2CID94822047.
  231. ^
  232. Stipanuk MH (2006). الجوانب البيوكيميائية والفسيولوجية والجزيئية لتغذية الإنسان (الطبعة الثانية). سوندرز إلسفير.
  233. ^
  234. Dghaym RD، Dhawan R، Arndtsen BA (سبتمبر 2001). "استخدام أول أكسيد الكربون والإيمينات كمركبات تركيبية مشتقة من الببتيد: تخليق الوجه المحفز بالبلاديوم من الإيميدازولين المشتق من الأحماض الأمينية ألفا". أنجواندت كيمي. 40 (17): 3228-3230. دوى: 10.1002 / (SICI) 1521-3773 (19980703) 37: 12 & lt1634 :: AID-ANIE1634 & gt3.0.CO2-C. بميد29712039.
  235. ^
  236. أوري DW (2004). "التغيير في طاقة جيبس ​​الحرة للارتباط الكارهة للماء: الاشتقاق والتقييم عن طريق التحولات العكسية لدرجة الحرارة". رسائل الفيزياء الكيميائية. 399 (1-3): 177-183. بيب كود: 2004 CPL. 399..177U. دوى: 10.1016 / S0009-2614 (04) 01565-9.
  237. ^
  238. Marcotte EM ، Pellegrini M ، Yeates TO ، Eisenberg D (أكتوبر 1999). "تعداد البروتين يكرر". مجلة البيولوجيا الجزيئية. 293 (1): 151-60. دوى: 10.1006 / جمبي .1999.3136. بميد10512723.
  239. ^
  240. هيرتي دبليو ، جولدنج جي بي (أكتوبر 2010). بونين إل ، أد. "التسلسلات منخفضة التعقيد وتكرار الأحماض الأمينية الأحادية: ليس فقط" متواليات الببتيد "غير المرغوب فيها". الجينوم. 53 (10): 753-62. دوى: 10.1139 / G10-063. بميد20962881.
  241. ^
  242. Magee T ، Seabra MC (أبريل 2005). "أسيلة دهنية و prenylation من البروتينات: ما هو ساخن في الدهون". الرأي الحالي في بيولوجيا الخلية. 17 (2): 190–196. دوى: 10.1016 / j.ceb.2005.02.003. بميد15780596.
  243. ^
  244. Pilobello KT ، Mahal LK (يونيو 2007). "فك رموز glycocode: التعقيد والتحدي التحليلي لـ glycomics". الرأي الحالي في علم الأحياء الكيميائي. 11 (3): 300-305. دوى: 10.1016 / j.cbpa.2007.05.002. بميد17500024.
  245. ^
  246. سموتريس جي ، ليندر مي (2004). "Palmitoylation لبروتينات الإشارات داخل الخلايا: التنظيم والوظيفة". المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية. 73 (1): 559-587. دوى: 10.1146 / annurev.biochem.73.011303.073954. بميد 15189153.
  247. ^
  248. Kyte J ، Doolittle RF (مايو 1982). "طريقة بسيطة لعرض الطابع المائي للبروتين". مجلة البيولوجيا الجزيئية. 157 (1): 105-132. CiteSeerX10.1.1.458.454. دوى: 10.1016 / 0022-2836 (82) 90515-0. PMID7108955.
  249. ^
  250. فريفلدر د (1983). الكيمياء الحيوية الفيزيائية (الطبعة الثانية). دبليو إتش فريمان وشركاه. ردمك 978-0-7167-1315-9. [الصفحة المطلوبة]
  251. ^
  252. Kozlowski LP (يناير 2017). "البروتيوم صأنا: قاعدة بيانات نقطة متساوية البروتيوم ". بحوث الأحماض النووية. 45 (D1): D1112 – D1116. دوى: 10.1093 / nar / gkw978. PMC5210655. PMID27789699.
  253. ^ أب
  254. Hausman RE ، Cooper GM (2004). الخلية: نهج جزيئي. واشنطن العاصمة: ASM Press. ص. 51. ردمك 978-0-87893-214-6.
  255. ^
  256. Aasland R، Abrams C، Ampe C، Ball LJ، Bedford MT، Cesareni G، Gimona M، Hurley JH، Jarchau T، Lehto VP، Lemmon MA، Linding R، Mayer BJ، Nagai M، Sudol M، Walter U، Winder SJ (فبراير 2002). "تطبيع تسمية الأشكال الببتيدية كروابط لمجالات البروتين المعيارية". رسائل FEBS. 513 (1): 141-144. دوى: 10.1111 / j.1432-1033.1968.tb00350.x. PMID11911894.
  257. ^
  258. IUPAC – IUB Commission on Biochemical Nomenclature (1972). "تدوين من حرف واحد لتسلسل الأحماض الأمينية". الكيمياء البحتة والتطبيقية. 31 (4): 641-645. دوى: 10.1351 / pac197231040639. بميد 5080161.
  259. ^
  260. Suchanek M ، Radzikowska A ، Thiele C (أبريل 2005). "Photo-leucine و photo-methionine يسمحان بتحديد تفاعلات البروتين والبروتين في الخلايا الحية". طرق الطبيعة. 2 (4): 261-267. دوى: 10.1038 / nmeth752. بميد15782218.
  261. ^
  262. Muñoz-Huerta RF ، Guevara-Gonzalez RG ، Contreras-Medina LM ، Torres-Pacheco I ، Prado-Olivarez J ، Ocampo-Velazquez RV (أغسطس 2013). "مراجعة طرق استشعار حالة النيتروجين في النباتات: المزايا والعيوب والتطورات الحديثة". مجسات. بازل، سويسرا. 13 (8): 10823-1043. دوى: 10.3390 / s130810823. PMC3812630. PMID23959242.
  263. ^
  264. مارتن بي دي ، مالي دي إف ، مانينغ جي ، فولر إل (2002). "تحديد الكربون العضوي في التربة والنيتروجين على مستوى الحقل باستخدام التحليل الطيفي للأشعة تحت الحمراء القريبة". المجلة الكندية لعلوم التربة. 82 (4): 413-422. دوى: 10.4141 / S01-054.
  • تيموكزكو جي إل (2012). "تكوين البروتين وهيكله". الكيمياء الحيوية . نيويورك: دبليو إتش فريمان وشركاه. ص 28 - 31. ردمك 9781429229364.
  • دوليتل RF (1989). "التكرار في تسلسل البروتين". في Fasman GD. تنبؤات بنية البروتين ومبادئ تكوين البروتين. نيويورك: Plenum Press. ص 599 - 623. ردمك 978-0-306-43131-9. LCCN89008555.
  • نيلسون دل ، كوكس مم (2000). مبادئ Lehninger للكيمياء الحيوية (الطبعة الثالثة). وورث ناشرون. ردمك 978-1-57259-153-0. LCCN99049137.
  • ميرينريش يو (2008). الأحماض الأمينية وعدم تناسق الحياة (بي دي إف) . برلين: Springer Verlag. ردمك 978-3-540-76885-2. LCCN2008930865. مؤرشفة من الأصلي في 12 يناير 2012. صيانة CS1: bot: حالة عنوان URL الأصلية غير معروفة (رابط)

120 مللي ثانية 10.9٪ Scribunto_LuaSandboxCallback :: gsub 100 مللي ثانية 9.1٪ Scribunto_LuaSandboxCallback :: getAllExpandedArguments 60 مللي ثانية 5.5٪ Scribunto_LuaSandboxCallback :: اعثر على 60 مللي ثانية 5.5٪ 40 مللي ثانية 3.6٪ 40 مللي ثانية 3.6٪ Scribunto_LuaSandboxCallback :: عادي٪ 40 آخرون] 240 مللي ثانية 21.8٪ عدد كيانات Wikibase التي تم تحميلها: 1/400 ->


طريقة مراوان GC-MS لتحليل الأحماض الأمينية الثانوية بعد اشتقاق كلوروفورمات سباعي فلورو بيوتيل وأمبير ميثيل أمين

تلعب الأحماض الأمينية L (L-AAs) أدوارًا مهمة مختلفة في فسيولوجيا جميع الكائنات الحية. يتم التعرف بشكل متزايد على نظيراتها اللولبية ، الأحماض الأمينية D (D-AAs) باعتبارها جزيئات أساسية في العديد من النظم البيولوجية. تظهر الأحماض الأمينية الثانوية ذات الهياكل الحلقية ، مثل البرولينات ، صلابة توافقية وبالتالي خصائص فريدة في الطي الهيكلي والبروتيني. على الرغم من حدوثها على نطاق واسع ، فقد تم إيلاء اهتمام أقل لتحليلها الكيرالي ، خاصةً عندما يكون الطيف الصغير ، عادةً D-enantiomer ، موجودًا بكميات منخفضة في مصفوفة بيولوجية معقدة. في هذا البحث ، تم وصف طريقة GC-MS غير المتجانسة ذات التكلفة الفعالة للفصل الشعري لـ Chirasil-L-Val لتسعة متضادات من الأحماض الأمينية الحلقية الثانوية مع حلقات مكونة من أربعة وخمسة وستة أعضاء ، تتضمن أزيتيدين-2-كربوكسيليك حمض ، حمض الببيكوليك ، حمض النيكوتيك ، البرولين ، أيزومريك رابطة الدول المستقلة / العابرة 3-هيدروكسي ، 4-هيدروكسي برولين ، و رابطة الدول المستقلة / العابرة-5-هيدروكسي- L- حمض الببيكوليك في الفائض من المضاد المضاد له. يشتمل تحضير العينة على اشتقاق في الموقع باستخدام كلوروفورمات سباعي فلورو بيوتيل ، واستخلاص دقيق للسائل والسائل في وقت واحد إلى أيزوكتان متبوعًا بتوسط المشتقات منخفضة القطبية مع ميثيل أمين ، وخطوة تبخر ، وإعادة إذابة ، وتحليل نهائي للـ GC-MS. تم استخدام الطريقة المطورة لتحليل السوائل الحيوية البشرية ، والببتيدات النشطة بيولوجيًا التي تحتوي على مكونات البرولين اللولبية ، والكولاجين.

هذه معاينة لمحتوى الاشتراك ، والوصول عبر مؤسستك.


الهياكل الببتويدية

ن- يمكن النظر إلى الجلايسينات المستبدلة على أنها أحماض أمينية ، حيث يتم ربط السلسلة الجانبية بالنيتروجين الأميني بدلاً من الكربون ألفا ، وتسمى أوليغومرات هذه الكتل الإنشائية α-peptoids (الشكلان 1 و 3). مشابه ن- الجلايسينات المستبدلة ستؤدي إلى β-peptoids. التغيير التوافقي في ن- الجلايسينات المستبدلة تجعل α-carbon achiral بحيث تكون كلا الببتويدات أقل تقييدًا في شكلها المكاني. لا يمكن لأي من الببتويدات تكوين روابط هيدروجينية داخل الجزيئية من خلال تفاعلات العمود الفقري والعمود الفقري ، بسبب نقص بروتونات الأميد ، التي تساعد الببتيدات على استقرار كل من الهياكل الحلزونية ألفا والتشكيلات الصفائح (69-71). ومع ذلك ، فإن نفس بنية العمود الفقري تجعل الببتويدات شديدة المقاومة للبروتياز (15 ، 71).

مونومرات الببتويد الشائعة. دمج العديد من المخلفات الضخمة و l -proline (نpro) سيساعد على استقرار بنية حلزونية α. نspe ن-(س) - (1- فينيلثيل) جلايسين نsch ، ن-(س) - (1-cyclohexylethyl) جلايسين نphm ، ن- (فينيل ميثيل) جلايسين نmeb ، ن- (4-ميثيل بنزيل) جلايسين نلكن، ن- (بوتيل) جلايسين نsdp ، ن-(س) - (2،3-ثنائي ميثيل بيوتيل) جلايسين نssb ن-(س) - (سيك بوتيل) جلايسين نشخص ن-(س) - (1-ميثيل بيوتيل) جلايسين نليس ، ن- (4-أمينوبوتيل) جلايسين نبرو ، ل- برولين نmna ن- (1-النفثالين ميثيل) جلايسين نsna ، ن-(س) - (1-naphthylethyl) جلايسين.

خلصت دراسات مستفيضة حول AMPs التقليدية إلى أن قدرتها على تكوين بنية أمفيباثية عند التفاعل مع الأغشية الدهنية هي إحدى القوى الدافعة وراء إمكاناتها المضادة للميكروبات (4). وبالتالي ، ركزت الكثير من الأبحاث على تصميم α-peptoids تحاكي بنية α-helical (72 ، 73). نظرًا لأن الببتويدات تفتقر إلى القدرة على تكوين روابط هيدروجينية قد تثبت البنية الحلزونية من خلال تفاعلات العمود الفقري والعمود الفقري ، فإن الاعتبارات المتعلقة بالبنية الأولية الببتويدية مهمة أثناء عملية التصميم. ثبت أن دمج حوالي 50 ٪ من مونومرات α-chiral الضخمة أو السلاسل الجانبية العطرية ضروري للحصول على بنية α-peptoid ثانوية حلزونية ثابتة (الشكل 3) (73). يجب أن يكون الدمج دوريًا بحيث يمكن توزيع السلاسل الجانبية العطرية بالتساوي على طول قطاع في هيكل حلزوني ألفا (73). للحصول على هذا الدورية ، غالبًا ما يتم تصميم α-peptoids بتسلسل أساسي (نAaa-نب ب-نCcc)ن معاد ن مرات ، أين ن يعين النيتروجين الأميد و Aaa و Bbb و Ccc يعين الرمز المكون من ثلاثة أحرف للسلسلة الجانبية للأحماض الأمينية المرفقة (69). يتم أيضًا تقوية حلزونية α-Peptoid عن طريق إدخال بقايا α-chiral في الطرف C ، وكلما طالت أوليغومير الببتويد ، كلما كان الهيكل الحلزوني أكثر استقرارًا (73). لذلك ، عند تصميم ببتويد نشط بيولوجيًا بهيكل ثانوي حلزوني ، يجب أن يتكون التسلسل من بقايا كاتيونية (على سبيل المثال ، نLys) ، المخلفات العطرية الكارهة للماء (على سبيل المثال ، نPhe) ، والمخلفات الأليفاتية الكارهة للماء (على سبيل المثال ، نإيل) (69). يؤدي دمج المخلفات مع هذه الخصائص إلى ظهور حلزون بسمات amphipathic و hydrophobic المرغوبة ، والتي تعتبر مهمة بالنسبة لـ α-peptoid للعمل على البكتيريا ، كما ذكرنا سابقًا.

على الرغم من أن معظم التركيز في البحث قد تم التركيز عليه على البنية الثانوية لـ α-peptoids ، فقد أظهرت الدراسات أيضًا أن 15-Mer α-peptoid قد يكون قادرًا على تكوين مركب رباعي الأبعاد ، وبالتالي محاكاة البنية الثلاثية للبروتينات (74). يزيد هذا الاكتشاف من مجال احتمالات استخدام المحاكاة الببتويدية في تصميم أوليغومرات أخرى ذات صلة بيولوجيًا. في حين يُقترح تفاعلات غير تساهمية مختلفة لتلعب دورًا في عملية الطي (على سبيل المثال ، التنافر الفراغي) (75 ، 76) ، لا يزال طي α-peptoid غير مفهوم تمامًا على الرغم من البحث المكثف (70).


تخليق البروتين والكودونات

تحتوي خيوط الحمض النووي الريبي (RNA) التي تم إنشاؤها لغرض تخليق البروتين على ثلاثة رموز طويلة تحدد جوانب وسمات معينة للبروتين. تسمى رموز الأحرف الثلاثة هذه الكودونات ، وهي تتكون من أي مجموعة من قواعد النوكليوتيدات الأربعة RNA & # 8217s. تعد الكودونات أحد العوامل المسؤولة عن ضمان التوليف الصحيح لبروتين معين. يبدأ تخليق البروتين عندما يصل الرنا المرسال إلى موقع الريبوسوم. الريبوسوم هو الهيكل الذي سينتج البروتينات ، لكنه يحتاج إلى المعلومات أو المخططات المناسبة للقيام بذلك. يحتوي الرنا المرسال على التسلسل الجيني لهذه البروتينات ، ويقرأ الريبوسوم التعليمات لإنشاء البروتينات.

بشكل عام ، تبدأ بداية تخليق البروتين من خلال قراءة الكودون AUG أو الميثيونين. هذا رمز بداية يحدد بداية سلسلة البروتين. عندما يقرأ الريبوسوم كودون البدء هذا ، يتم إحضار نقل الحمض النووي الريبي إلى الريبوسوم أيضًا. يحتوي هذا النقل RNA على الأحماض الأمينية الضرورية وكودون مضاد ، أو التسلسل التكميلي للكودون المحدد بواسطة RNA المرسال. التسلسل التكميلي لـ AUG هو UAC.

لكي يتم إنتاج البروتينات ، يجب أن تتطابق أكواد mRNA مع الكودون المضاد الذي يوفره الحمض الريبي النووي النقال. إذا تم العثور على تطابق ، فإن الريبوسوم يجلب الجزء التالي من المعلومات الجينية من الحمض الريبي النووي النقال آخر ويطابقه مع الكودون التالي الذي يوفره الرنا المرسال. إذا كان هذا أيضًا مطابقًا ، فإن الأحماض الأمينية الموجودة على خيط الحمض الريبي النووي النقال الجديد مرتبطة بالأحماض الأمينية السابقة والريبوزومات ثم تنتقل إلى الكودون التالي في التسلسل.

ستستمر هذه العملية نفسها حتى يجد الريبوسوم الكودون لتحديد نهاية ذلك التسلسل ، كود الإيقاف. يمكن أن يكون كود الإيقاف على خيط من mRNA هو UGA أو UAG أو UAA. بمجرد العثور على كودون التوقف هذا ، تنتهي عملية تشفير البروتين. هناك 64 كودون في المجموع. أحدهما هو كود البداية وثلاثة منهم عبارة عن كودونات توقف ، لذلك هناك 61 كودون يمكن دمجها بطرق مختلفة. يصنع البشر أحماض أمينية مع 20 كودونًا مختلفًا فقط ، كما تفعل الكائنات الحية الأخرى ، لذلك فإن البشر لديهم العديد من التكرار داخل سلسلة الكودون. على سبيل المثال ، الكودونان UUG و UUA كلاهما قادران على ترميز بروتين ليسين. وفي الوقت نفسه ، يتم تشفير بروتين البرولين بواسطة CCA و CCC و CCU.

أحد أسباب وجود العديد من الكودونات التي ترمز لنفس البروتين هو أن هذا يساعد في الدفاع عن التسلسل الجيني ضد الطفرات والمشاكل التي يمكن أن تحدث إذا تعطل تخليق البروتين. في حين أن بعض الطفرات يمكن أن تكون مفيدة ، فإن العديد من الطفرات تسبب اضطرابات وراثية مختلفة وأمراض سرطانية أو تعرضنا لخطر أكبر للإصابة بأمراض مختلفة. حقيقة أن كودونات متعددة لنفس البروتينات تساعد في تقليل مخاطر تطوير الطفرات الضارة.

هناك أيضًا طفرات يشار إليها باسم الطفرات الصامتة لأنه على الرغم من وجود تغييرات في تسلسل الحمض النووي ، فإن البروتين المعين الذي يتم إنتاجه ينتهي به الأمر إلى أن يكون هو نفسه. تم العثور على هذه الطفرات الصامتة (يشار إليها أيضًا بالبدائل المجهولة) في حالات مثل إنتاج بروتين ليسين. في حين أن تسلسل الحمض النووي CTT عادةً ما يرمز إلى الليوسين ، فقد تحدث طفرة تغير التسلسل إلى CTC. ومع ذلك ، فإن هذه الطفرة الخاصة ستظل تنتج الليوسين ، وبالتالي فهي طفرة صامتة.


معلومات المقالة

مستقبلات البروتين G: الهيكل والوظيفة في اكتشاف الدواء

C. S. Odoemelam، B. Percival، H. Wallis، M. Chang، Z. Ahmad، D. Scholey، E. Burton، I.H Williams، C.L Kamerlin and P. B. Wilson، RSC Adv., 2020, 10, 36337 DOI: 10.1039 / D0RA08003A

هذه المقالة مُرخصة بموجب ترخيص Creative Commons Attribution-NonCommercial 3.0 Unported License. يمكنك استخدام مادة من هذه المقالة في منشورات أخرى ، دون طلب مزيد من الإذن من RSC ، بشرط تقديم الإقرار الصحيح وعدم استخدامه لأغراض تجارية.

لطلب الإذن لنسخ مادة من هذه المقالة في نشرة تجارية، يرجى الانتقال إلى صفحة طلب مركز تخليص حقوق النشر.

إذا كنت كذلك كمؤلف يساهم في منشور RSC ، لا تحتاج إلى طلب إذن شريطة تقديم الإقرار الصحيح.

إذا كنت كذلك مؤلف هذا المقال ، لا تحتاج إلى طلب إذن لإعادة إنتاج الأشكال والرسوم البيانية شريطة تقديم الإقرار الصحيح. إذا كنت ترغب في إعادة إنتاج المقالة بأكملها في منشور تجاري تابع لجهة خارجية (باستثناء أطروحتك / أطروحتك التي لا يلزم الحصول على إذن بشأنها) ، فيرجى الانتقال إلى صفحة طلب مركز تخليص حقوق الطبع والنشر.


التحلل المائي

يمكن تكوين عديد ببتيدات طويلة السلسلة عن طريق ربط العديد من الأحماض الأمينية ببعضها البعض عبر روابط الببتيد. لا يمكن كسر رابطة الببتيد إلا من خلال التحلل المائي، حيث يتم شق الروابط بإضافة جزيء ماء. لأن هذا التفاعل هو عكس تكوين الرابطة الببتيدية ، فهو طارد للطاقة (يطلق الطاقة) ويحدث تلقائيًا. على الرغم من حقيقة أن روابط الببتيد سترغب في الانهيار تلقائيًا ، فإن طاقة التنشيط لهذا التفاعل عالية بما يكفي لأن روابط الببتيد تكون ثابتة وستتحلل ببطء شديد. تمتلك الكائنات الحية إنزيمات قادرة على تكوين وكسر روابط الببتيد.


دعم المعلومات

S1 التين. العلاقات التقويمية بين الأشكال الإسوية الباذنجانية ATG8.

عرض أكثر تفصيلاً للشكل 1 أ. شجرة النشوء والتطور غير المتجذرة ذات الاحتمالية القصوى لـ 29 متماثلًا من ATG8 ، مع علامات على اليمين وألوان تشير إلى أنواع نباتية. تم حساب الشجرة في MEGA7 [38] من محاذاة 369 نيوكليوتيد (MUSCLE [39] ، قائم على الكودون). يشار إلى دعامات التمهيد للعقد الرئيسية. يشير شريط المقياس إلى المسافة التطورية بناءً على معدل استبدال النوكليوتيدات. ATG8 ، البروتين المرتبط بالالتهام الذاتي 8.

S2 التين. العلاقات المتعامدة بين س. توبروسوم و ن. بنتاميانا الأشكال الإسوية ATG8.

(A-D) محاذاة س. توبروسوم و ن. بنتاميانا ATG8s بواسطة كليد (MUSCLE [39]) ، تصور مع Jalview. س. توبروسوم سميت ATG8s كما في S1 الشكل (ب) فقط س. توبروسوم يظهر ATG8-2.2 لمحاذاة clade 2 ، حيث أن كلا من ATG8-2.1 و ATG8-2.2 لهما نفس تسلسل الأحماض الأمينية. ATG8 ، البروتين المرتبط بالالتهام الذاتي 8.

S3 الشكل. تنوع التسلسل بين الأشكال الإسوية ATG8 للبطاطس.

محاذاة الجميع س. توبروسوم ATG8s (MUSCLE [39] ، تصور مع Jalview ، مع نموذج البروتين أعلاه المقابل لهيكل ATG8-2.2). تم تسمية ATG8s كما في S1 الشكل فقط ATG8-2.2 مدرج في المحاذاة ، حيث أن كلا من ATG8-2.1 و ATG8-2.2 لهما نفس تسلسل الأحماض الأمينية. يشار إلى حدود منطقة Swap 3 بالأقواس ، ويتم تمييز الأحماض الأمينية المتحولة في طفرات ATG8-4 بعلامات النجمة (*). ATG8 ، البروتين المرتبط بالالتهام الذاتي 8.

S4 الشكل. بيانات التفاعل ATG8 قابلة للتكرار عبر التكرارات.

تم رسم قيم PSM للنسختين المتكررتين لكل شكل إسوي ATG8 في مجموعة البيانات التفاعلية (621 متفاعلًا) بطريقة زوجية مع خط أفضل ملاءمة ، مما يُظهر إمكانية التكاثر عبر التكرارات. ال ص تم الإبلاغ عن قيمتين لكل ارتباط لكل زوج من التكرارات. ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 PSM ، تطابق الببتيد مع الطيف.

S5 الشكل. تمتلك الأشكال الإسوية Solanaceous ATG8 ملامح تفاعل بروتينية مميزة.

تم استخدام متوسط ​​قيم PSM لكل شكل إسوي ATG8 في مجموعة البيانات التفاعلية (621 متفاعلًا) لإنشاء مصفوفة ارتباط ، تُظهر ملفات تعريف تفاعل مميزة لكل ATG8 ، بدرجات متفاوتة من التداخل. ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 PSM ، تطابق الببتيد مع الطيف.

شكل S6. ملخص رسومي لتمثيلات الشبكة التفاعلية ATG8.

بالنسبة إلى كل من الشكل 1 ج والشكل S7 ، يتم تحجيم العقد وفقًا لعدد المتفاعلات الموجودة في كل مجموعة تعليقات توضيحية GO ، ويتم ترجيح الحواف إلى متوسط ​​قيم PSM لجميع البروتينات في مجموعة التعليقات التوضيحية GO لكل ATG8. تتم تسمية العقد حيث تكون قيم PSM المتوسطة أكثر تفاضلاً عند مقارنتها مع ATG8s الأخرى. ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 PSM ، تطابق الببتيد مع الطيف.

S7 الشكل. تمثيل الشبكة للتفاعلات بين ATG8s ومجموعات البروتين المحددة بواسطة شروح GO العملية البيولوجية.

لكل متفاعل في مجموعة البيانات ، الأقرب أ. ثاليانا تم توقع تجانس باستخدام BLAST ، وتم الحصول على تعليقات GO باستخدام Blast2GO [60]. تم تجميع البروتينات بناءً على شروط المقصورة الخلوية ، وتم اختيار مجموعة فرعية من المجموعات للتمثيل. يتم قياس أحجام العقد وفقًا لعدد المتفاعلات في كل مجموعة ذات صلة ، ويتم وزن الحواف وفقًا لمتوسط ​​قيم PSM لجميع المتفاعلات في كل مجموعة معنية لكل ATG8. يتم تسمية العقد حيث يكون متوسط ​​قيمة PSM أكثر تفاضلاً مقارنةً بـ ATG8s الأخرى. تعرض العقد المظللة باللون الرمادي متوسط ​​قيم PSM متشابهة بين جميع ATG8s ، ويتم تضمين تسميات هذه في المربع الرمادي. يوفر الشكل S6 وسيلة إيضاح بيانية. ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 GO ، علم الوجود الجيني PSM ، تطابق الببتيد مع الطيف.

شكل S8. تمثيل شبكي للتفاعل بين البطاطس ATG8s والداخلية ن. بنتاميانا ATG8s.

(أ) تمثيل الشبكة للتفاعلات بين ATG8s البطاطس والداخلية ن. بنتاميانا ATG8s. يتم ترجيح عرض الحافة إلى أعداد الببتيد المقيسة GFP الموضحة في (B). يتم تحجيم العلاقات المكانية بين ATG8s تقريبًا إلى هوية تسلسل الأحماض الأمينية ، مع المزيد من ATG8s المرتبطة بالتسلسل تتجمع معًا ، باستخدام Cytoscape [61]. الأربعة ن. بنتاميانا ATG8s الموجودة في مجموعة البيانات التفاعلية ATG8 - المسمى هنا NbATG8-1 - NbATG8-4 - تم تصنيفها بالمقابل في الجدول S1 والشكل S1 ، للرجوع إليها. ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 GFP ، بروتين الفلورسنت الأخضر.

S9 الشكل. مستوى كبير من التداخل بين ن. بنتاميانا التفاعل ATG8 والتفاعل البشري ATG8 من Behrends وزملائه (2010) [22].

(يسار) تمثيل رسومي للبروتينات ذات الصلة المشتركة بين ن. بنتاميانا تفاعل ATG8 (621 بروتينًا) والتفاعل ATG8 البشري من Behrends وزملائه (776 بروتينًا) ، مع مقدار التداخل بين الدوائر التفاعلية التي تم تحجيمها إلى النسبة المئوية ن. بنتاميانا تفاعلات ATG8 المشتركة. عدد ال ن. بنتاميانا يتفاعل ATG8 مع بروتين ذي صلة في تفاعل ATG8 البشري مذكورًا أعلى السهم الرمادي ، إلى اليسار ، في حين أن عدد تفاعلات ATG8 البشرية مع بروتين ذي صلة في ن. بنتاميانا يتم سرد التفاعل ATG8 فوق السهم الرمادي ، إلى اليمين. يرجع التناقض بين هذه الأرقام إلى وجود بروتينات متكافئة في ن. بنتاميانا أو الازدواجية الكاذبة المحتملة داخل ن. بنتاميانا بروتين. (يمين) تمثيل رسومي متماثل للبروتينات ذات الصلة مشترك بين ثلاث مجموعات عشوائية من البروتينات (621 بروتينًا لكل منها) ، بشكل منفصل ، والتفاعل ATG8 البشري من Behrends وزملائه (776 بروتينًا). ATG8 ، البروتين المرتبط بالالتهام الذاتي 8.

S10 التين.

(أ) جل SDS / PAGE الملون باللون الأزرق من Coomassie يُظهر الأشكال الإسوية النقية ATG8 المستخدمة في دراسات الربط المختبرية. (ب) الكتل السليمة للأشكال الإسوية ATG8 المعبر عنها وتنقيتها في هذه الدراسة. (ج) جدول يلخص البيانات الديناميكية الحرارية والحركية التي تم استخلاصها لكل تشغيل من مركز التجارة الدولية بين الأشكال الإسوية PexRD54 AIM و ATG8. (د) النسخ المتماثل الثاني لمركز التجارة الدولية الذي يقيس التفاعل بين الببتيد PexRD54 AIM والأشكال الإسوية ATG8. تُظهر الألواح العلوية اختلافات في الحرارة عند حقن الروابط ، وتُظهر الألواح السفلية درجات حرارة متكاملة للحقن (•) وأفضل ملاءمة (خط صلب) لنموذج ربط موقع واحد باستخدام برنامج التحليل MicroCal PEAQ-ITC. AIM ، ATG8- الحافز المتفاعل ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهام الذاتي 8 ITC ، قياس المسعر المعايرة متساوي الحرارة SDS / PAGE ، كبريتات دوديسيل الصوديوم / بولي أكريلاميد الكهربي.

S11 التين.

(أ) جل SDS / PAGE الملون باللون الأزرق من Coomassie يظهر ATG8-4-S1 و ATG8-4-S3 المنقى المستخدم في دراسات الربط المختبرية. (ب) الكتل السليمة لمقايضات ATG8 (ATG8-4-S1 و ATG8-4-S3) و PexRD54 التي تم التعبير عنها وتنقيتها في هذه الدراسة. (ج) جدول يلخص البيانات الديناميكية الحرارية والحركية التي تم استخلاصها لكل تشغيل لمركز التجارة الدولية بين مقايضات PexRD54 كاملة الطول و PexRD54 AIM و ATG8. (C) مكررات من ITC تقيس التفاعل بين مقايضات ATG8 وببتيد PexRD54 AIM (يسار) وبروتين كامل الطول (يمين). تُظهر الألواح العلوية اختلافات في الحرارة عند حقن الروابط ، وتُظهر الألواح السفلية درجات حرارة متكاملة للحقن (•) وأفضل ملاءمة (خط صلب) لنموذج ربط موقع واحد باستخدام برنامج التحليل MicroCal PEAQ-ITC. ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 مركز التجارة الدولية ، قياس المسعر المعايرة متساوي الحرارة SDS / PAGE ، كبريتات دوديسيل الصوديوم / رحلان جل بولي أكريلاميد.

S12 الشكل. تمثيل تخطيطي لـ (A) ATG8-4 و (B) ATG8-2.2 مع ببتيد PexRD54 AIM في تجويف الربط.

يظهر السطح الجزيئي لكل ATG8 الذي يتصل بببتيد AIM باللون الأرجواني. يظهر الببتيد AIM كتمثيل عصا في كل بنية ، مع تمييز المخلفات. يتم تمييز α-helices و β-strands و N و C من ATG8-4 و ATG8-2.2. AIM ، ATG8- عزر التفاعل ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8.

S13 تين.

(أ) SDS-PAGE ملطخة كوماسي تظهر ATG8-4-V32I المنقى. (ب) تم تأكيد هوية ATG8-4-V32I عن طريق قياس الكتلة السليمة باستخدام MS. (ج) جدول يلخص البيانات الديناميكية الحرارية والحركية التي تم استخلاصها لكل تشغيل لمركز التجارة الدولية بين ببتيد PexRD54 كامل الطول و PexRD54 AIM و ATG8-4-V32I. (D) النسخ المتماثل الثاني لتتبع ITC يظهر التفاعل بين ATG8-4-V32I و PexRD54 AIM peptide. (E) النسخ المتماثلة لآثار مركز التجارة الدولية التي تُظهر التفاعل بين ATG8-4-V32I و PexRD54 كامل الطول. AIM ، ATG8- الحافز المتفاعل ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهام الذاتي 8 ITC ، قياس مسعر المعايرة متساوي الحرارة MS ، قياس الطيف الكتلي SDS-PAGE ، كبريتات دوديسيل الصوديوم / بولي أكريلاميد الكهربي.

شكل S14: أول خيط بيتا من ATG8 يدعم التفاعل مع البروتينات النباتية.

لكل متفاعل في مجموعة البيانات ، تم تطبيع متوسط ​​بيانات عدد الببتيد لـ ATG8-2.2 (أزرق مخضر) و ATG8-4 (رمادي فاتح) و ATG8-4-S3 (أخضر) إلى بيانات ATG8-2.2 أو ATG8-4 في فئة الإثراء التي يتم تحليلها: تم تطبيع قيم (A) للمتفاعلات المخصبة ATG8-2.2 إلى ATG8-2.2 ، وتم تطبيع قيم (B) للمتفاعلات المخصبة ATG8-4 إلى ATG8-4 ، وقيم (C) للمشتركين تم تطبيع المتفاعلات إلى ATG8-2.2. بالنسبة للمتفاعلات (A) ATG8-2.2- المخصبة و (B) ATG8-4- المتفاعلات المخصبة ، فإن هذا يسلط الضوء على الاختلاف في كيفية تفاعل ATG8-2.2 و ATG8-4 مع كل بروتين في المجموعة وكيفية تفاعلات ATG8-4-S3 قارن. بالنسبة للمتفاعلات (A) ATG8-2.2-المخصبة ، تشير العلامة النجمية (*) إلى البروتينات التي لم تظهر أي فرق إحصائي في تفاعلها مع ATG8-4-S3 مقارنةً بـ ATG8-2.2 (في الشكل 6 د ، "(+) تخصيب S3" ) بالنسبة للمتفاعلات المخصبة (B) ATG8-4 ، تشير النجمة (*) إلى البروتينات التي لم تظهر أي فرق إحصائي في تفاعلها مع ATG8-4-S3 مقارنةً بـ ATG8-4. بالنسبة للمتفاعلات الشائعة (C) ، يبرز الرسم البياني التشابه في كيفية تفاعل ATG8-2.2 و ATG8-4 و ATG8-4-S3 مع كل بروتين في المجموعة نظرًا لعدم وجود فرق إحصائي ، لم يتم تمييز هذه الميزة. ATG8 ، البروتين المرتبط بالالتهام الذاتي 8.

شكل S15 منطقة ATG8 المحيطة بالشريط الأول β مسؤولة عن الارتباط التمييزي ببطاطس Vps4.

(أ) تجربة Co-IP بين البطاطس Vps4 و Vps4 AIM mutant (Vps4 AIM) - تغيير تسلسل AIM من SDFEDL إلى SDAEDA - باستخدام ATG8-2.2. تم التعبير عن Vps4: 3xMyc و Vps4 AIM: 3xMyc بشكل عابر باستخدام GFP: EV و GFP: ATG8-2.2 ، على التوالي. (ب) تجربة Co-IP بين Vps4 و ATG8-2.2 و ATG8-4 و ATG8-4-S3. تم التعبير عن Vps4: 3xMyc بشكل عابر باستخدام GFP: ATG8-2.2 و GFP: ATG8-4 و GFP: ATG8-4-S3. بالنسبة لـ (A-B) ، تم الحصول على IPs باستخدام مصل مضاد لـ GFP وتم تحصين مستخلصات البروتين الكلية بمضادات مناسبة (مدرجة على اليمين). النجوم تشير إلى أحجام النطاق المتوقعة. (ج) شجرة النشوء والتطور الحد الأقصى غير الموروثة من تقويم العظام خميرة الخميرة (الخميرة) Vps4 من أنواع نباتية مختارة ، مع ن. بنتاميانا تم تحديد Vps4 في تجربة IP-MS بنجمة (*) و س. توبروسوم تم اختبار Vps4 في تجارب Co-IP التي تحمل علامة ("Vps4"). تشير الألوان إلى الأنواع ، ويلاحظ دعامات التمهيد عندما & gt0.7. تم حساب الشجرة في MEGA7 [38] من محاذاة 448 حمض أميني (MUSCLE [39] ، على أساس الكودون). يشير شريط المقياس إلى المسافة التطورية بناءً على معدل استبدال الأحماض الأمينية. (د) محاذاة متواليات Vps4 المضمنة في شجرة النشوء والتطور في (C) ، باستثناء متواليات Nbv6.1trA11845 و Nbv6.1trP33573 ، والتي تكاد تكون متطابقة مع NbS00008926g0010.1. إن وجود AIM متوقع كما هو محدد بواسطة iLIR يتم تمييزه بمربع أحمر [40]. AIM ، ATG8- عزر التفاعل CoIP ، الترسيب المناعي المشترك GFP: EV ، ناقل IP فارغ للبروتين الفلوري الأخضر ، الراسب المناعي IP-MS ، الترسيب المناعي متبوعًا بقياس الطيف الكتلي Vps4 ، فرز البروتين الفراغي 4.

S16 التين. التوزيع الطبيعي لبيانات تحليل الطفرات ATG8-4-S3 المقارنة.

يتم رسم الانحراف المعياري (stdev) مقابل المتوسط ​​لبيانات عدد الببتيد المعياري GFP لثلاث مكررات لكل بنية تم اختبارها في IP-MS و (A) ATG8-2.2 و (B) ATG8-4 و (C) ATG8-4 -S3 ، يظهر التوزيع الطبيعي في كل منهما. (د) رسم بياني لأنوفا ص- قيم تُظهر المستوى العالي من الأهمية ضمن مجموعة البيانات. ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 GFP ، البروتين الفلوري الأخضر IP-MS ، الترسيب المناعي متبوعًا بقياس الطيف الكتلي.

الجدول S1. تفاعل ATG8.

لكل ن. بنتاميانا المتفاعل في مجموعة البيانات (621 بروتينًا) ، تم توقع أهداف AIM المفترضة باستخدام iLIR [40] ، وهو الأقرب أ. ثاليانا و م. polymorpha تم توقع المتماثلات باستخدام BLAST ، وتم التنبؤ مرة أخرى باستخدام AIMs في هذه المتجانسات باستخدام iLIR. وهكذا يتم وصف كل متفاعل بالعمود: ن. بنتاميانا الانضمام ("Nb") ، وتحديد البروتين ("Nb_protein_ID") ، وعدد الأهداف المفترضة ("Nb_AIMs") أ. ثاليانا رقم دخول متماثل ("At") ، هوية BLAST٪ ("At_٪ ID") ، قيمة BLAST توقع (E) ("At_evalue") ، تعريف البروتين ("At_protein_ID") ، عدد المفترض ن. بنتاميانا تم تحديد الأهداف المحفوظة ("At_conserved_AIMs") وشروح GO ("At_compartment" و "At_process_function") باستخدام Blast2GO [61] م. polymorpha رقم دخول متماثل ("Mp") ، هوية BLAST٪ ("Mp_٪ ID") ، قيمة BLAST E ("Mp_evalue") ، تعريف البروتين ("Mp_protein_ID") ، وعدد من المفترض ن. بنتاميانا الأهداف المحفوظة ("Mp_conserved_AIMs"). يتم سرد البروتينات ذات الصلة داخل مجموعة بيانات Behrends وزملائه ، كما تم تلخيصها في الشكل S9 ، لكل متفاعل ذي صلة ("human_gene_name"). بالإضافة إلى ذلك ، يتم إلحاق متوسط ​​قيم PSM للنسختين المتماثلتين لكل شكل إسوي ATG8 ، وكذلك EV. AIM ، ATG8- عزر التفاعل ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 EV ، ناقل فارغ GO ، علم الوجود الجيني PSM ، تطابق الببتيد مع الطيف.

الجدول S2. التداخل بين التفاعل التفاعلي ATG8 والتفاعل البشري ATG8 من Behrends وزملائه [22].

تم استخدام أسماء الجينات لمتفاعلات ATG8 البشرية المرشحة من Behrends وزملائه (2010) (776 بروتينًا) لاسترداد تسلسل البروتين المقابل من Ensembl و UniProt [66،67]. تم تحديد البروتينات المتعلقة بتفاعلات ATG8 البشرية داخل تفاعل ATG8 بواسطة BLAST ، مع توقع قيمة (E) من 1 × 10 15. ال ن. بنتاميانا يتم سرد التفاعلات المتعلقة بالبروتينات في التفاعل البشري ATG8 (297 بروتينًا) من خلال الانضمام ("Nb") ، جنبًا إلى جنب مع ن. بنتاميانا تحديد البروتين ("Nb_protein_ID") ، واسم الجين لمتفاعل ATG8 البشري ذي الصلة ("Hs_gene_name") ، وتحديد البروتين البشري ("Hs_protein_ID") ، ونتائج بحث BLAST. ATG8 ، البروتين المرتبط بالالتهام الذاتي 8.

جدول S3. تسلسل ATG8 التفاعلي AIM والحفظ.

لكل ن. بنتاميانا المتفاعل في مجموعة بيانات IP-MS ، تم تخصيص الأهداف المفترضة باستخدام iLIR [40]. يتم تسجيل هذه الأهداف المفترضة بواسطة ن. بنتاميانا انضمام ("Nb") ، مع البداية ("Nb_start") ونقاط النهاية ("Nb_end") من AIM المدرجة ، بالإضافة إلى التسلسل ("Nb_sequence") ودرجة التنبؤ iLIR ("Nb_PSSM"). ل ن. بنتاميانا بروتينات ذات أهداف AIM متعددة متوقعة ، يتم تضمينها جميعًا. لكل بروتين ، الأقرب أ. ثاليانا ("At") و م. polymorpha ("Mp") تم تحليل متماثلات AIMs المفترضة وتلك المحفوظة معها ن. بنتاميانا كان مسجلا. لكل AIM محفوظ ، تم تحديد درجة الحفظ (عدد المواقع المحفوظة) ("At_conserved" و "Mp_conserved") ، بالإضافة إلى مواقع بداية ونهاية AIM ، والتسلسل ، ودرجة التنبؤ. AIM ، ATG8- عزر التفاعل ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهام الذاتي 8 IP-MS ، الترسيب المناعي متبوعًا بقياس الطيف الكتلي.

جدول S4. التداخل بين مجموعات البيانات التفاعلية ATG8 و Swap3.

تمت الإشارة عبر ATG8 التفاعلي (جدول S1) و Swap3 التفاعلي (جدول S4) بواسطة ن. بنتاميانا الانضمام ("ملحوظة") ووصف البروتين ("Nb_protein_ID"). تم تحديد المتفاعلات التي تم تعريفها على أنها مشتركة بين مجموعات البيانات من خلال مطابقة أرقام المدخلات (الخضراء) أو بطريقة قائمة على الأسرة من خلال وصف البروتين الدقيق (الأزرق). ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 Swap3 ، ATG8-4 chimera swap 3.

جدول S5. مجموعة بيانات تحليل متحولة ATG8-4-S3 المقارنة.

ال ن. بنتاميانا تم تقسيم البروتينات في مجموعة البيانات (291 بروتينًا) إلى فئات تخصيب بناءً على ما إذا كانت قد أظهرت (ص & lt 0.05) تفاعل أقوى مع ATG8-2.2 أو ATG8-4 ، كما هو محدد بواسطة ANOVA مع متفاعلات اختبار Tukey اللاحقة التي لم تظهر أي اختلاف كبير في تفاعلها مع أي من البروتينات تم تصنيفها على أنها "مشتركة" (عمود "التخصيب"). أدى ذلك إلى تعريف 178 مفاعلًا على أنها ATG8-2.2 مخصب ، و 6 مخصب ATG8-4 ، و 107 على أنها شائعة. لكل مفاعل مخصب ATG8-2.2 ، قررنا ما إذا كان ATG8-4-S3 أظهر تأثيرًا كبيرًا (ص & lt 0.05) في قوة تفاعلها مقارنةً بـ ATG8-2.2 ، باستخدام ANOVA مع اختبار Tukey اللاحق (عمود "S3-2.2"). يتم تصنيف البروتينات التي لم تظهر أي فرق إحصائي في تفاعلها مع ATG8-4-S3 مقارنةً بـ ATG8-2.2 على أنها "+" تلك التي أظهرت تفاعلًا ضعيفًا من الناحية الإحصائية ، يتم تصنيفها على أنها "-". لكل مفاعل محدد ATG8-4 ، تم تحديد ما إذا كان ATG8-4-S3 أظهر تأثيرًا مهمًا (ص & lt 0.05) في قوة تفاعلها مقارنةً بـ ATG8-4 باستخدام ANOVA مع اختبار Tukey اللاحق (عمود "S3-4"). يتم تصنيف البروتينات التي لم تظهر أي فرق إحصائي في تفاعلها مع ATG8-4-S3 مقارنةً بـ ATG8-4 على أنها "+" تلك التي أظهرت تفاعلًا ضعيفًا إحصائيًا يتم تصنيفها على أنها "-". بالإضافة إلى هذا التحليل ، تم تضمين نفس أوصاف المتفاعل من ATG8 التفاعلي (جدول S1) - بما في ذلك الأهداف المتوقعة ، أ. ثاليانا تقويم العظام ، شروح GO ، م. polymorpha أخصائيو تقويم العظام ، والحفاظ على AIM في كلا النوعين - جنبًا إلى جنب مع متوسط ​​بيانات تعداد الببتيد المعدل GFP لجميع التركيبات. AIM ، ATG8- عزر التفاعل ATG8 ، البروتين المرتبط بالتهمة الذاتية 8 GFP ، البروتين الفلوري الأخضر GO ، علم الوجود الجيني.

الجدول S6. تبادل تسلسلات AIM التفاعلية والحفظ.

لكل ن. بنتاميانا المتفاعل في تحليل الطفرات المقارن ATG8-4-S3 ، تم تخصيص الأهداف المفترضة باستخدام iLIR [40]. يتم تسجيل هذه الأهداف المفترضة بواسطة ن. بنتاميانا انضمام ("Nb") ، مع البداية ("Nb_start") ونقاط النهاية ("Nb_end") من AIM المضمنة ، بالإضافة إلى التسلسل ("Nb_sequence") ودرجة تنبؤ iLIR ("Nb_PSSM"). ل ن. بنتاميانا بروتينات ذات أهداف AIM متعددة متوقعة ، يتم تضمينها جميعًا. لكل بروتين ، الأقرب أ. ثاليانا ("At") و م. polymorpha ("Mp") تم تحليل متماثلات AIMs المفترضة وتلك المحفوظة معها ن. بنتاميانا كان مسجلا. لكل AIM محفوظ ، تم تحديد درجة الحفظ (عدد المواقع المحفوظة) ("At_conserved" و "Mp_conserved") ، بالإضافة إلى مواقع بداية ونهاية AIM ، والتسلسل ، ودرجة التنبؤ. AIM ، ATG8- عزر متفاعل ATG8 ، بروتين مرتبط بالتهمة الذاتية 8.


شاهد الفيديو: الجزيئات البيولوجية الكبيرة - البروتينات - مع بعض نفهمها (يوليو 2022).


تعليقات:

  1. Bryne

    انت مخطئ. دعونا نناقشها.

  2. Ghislain

    شكرا على المعلومات ، الآن سأعرف.

  3. Arashimi

    شكرا على المقال ... أضيفت إلى القارئ

  4. JoJocage

    يمكنني أن أوصيك بزيارة الموقع الذي يحتوي على قدر كبير من المعلومات حول الموضوع الذي يهمك.

  5. Mijas

    ما إذا كانت نظائرها موجودة؟

  6. Mogrel

    أود أن أشجعك على زيارة الموقع حيث توجد العديد من المقالات حول هذا الموضوع.

  7. Gogami

    أعتقد، أنك لست على حق. دعونا نناقشها. اكتب لي في PM.



اكتب رسالة