معلومة

ما هو البروتين الأطول أمدا في جسم الإنسان؟

ما هو البروتين الأطول أمدا في جسم الإنسان؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

فترات حياة البروتين ، في المتوسط ​​، ليست طويلة بشكل خاص ، على النطاق الزمني لحياة الإنسان. كنت أتساءل ، كم عمر أقدم بروتين في جسم الإنسان؟ فقط للتوضيح ، أعني من حيث الثواني / الدقائق / الأيام التي مرت منذ اللحظة التي تمت فيها ترجمة بروتين معين. لست متأكدًا من نفس الشيء مثل السؤال عن أي بروتين بشري له أطول عمر نصفي ، حيث أعتقد أنه قد تكون هناك "حيل" تستخدمها الخلية لإطالة نصف عمر بروتين معين في ظل ظروف معينة.

أنا متأكد من أن هناك عدة طرق يمكن للخلية من خلالها الحفاظ على بروتيناتها من التدهور / التمسخ إذا أرادت ذلك ولكن إلى أي مدى؟ أقبل أن بروتينًا معينًا تم تعديله بعد الترجمة لا يزال هو نفس البروتين ، حتى لو تم قطعه أو إضافته إلى مركب ، وما إلى ذلك.

وأيضًا ، كأسئلة مترابطة: هل تعتمد الإجابة على عمر الإنسان المعطى (بدءًا من الولادة وقبول البروتينات الصالحة المترجمة أثناء الحمل أو حتى تبرعت بها الأم)؟ ما هو أقدم بروتين في جسم الطفل وما هو موجود في جسم كبار السن؟ كيف يعمل أقدم عمر للبروتين بالمقارنة مع أقدم حمض نووي / خلية / جزيء / أيا كان في أجسامنا؟


بروتينات بلورية توجد في عدسة العين (حيث من المحتمل أن تكون وظيفتها الرئيسية هي تحديد معامل الانكسار للوسط) ؛ تعتبر عادة غير متجددة. وبالتالي، بلوراتك قديمة قدمك!

بسبب هذا النقص في التجديد ، يتراكم الضرر بمرور الوقت ، بما في ذلك تحلل البروتين ، والربط المتقاطع ، وما إلى ذلك ، وهو أحد الأسباب الرئيسية لتآكل حدة البصر بعد عمر معين: هذا هو المكان الذي يأتي منه إعتام عدسة العين. العدسة الملبدة بالغيوم هي نتيجة سنوات من التدهور في مجموعة محدودة من البروتينات غير المتجددة.

يحرر: بعض المراجع:

يوضح هذا المقال أنه يمكن للمرء استخدام 14C الإشعاعي لتحديد تاريخ تخليق بروتينات العدسة ، بسبب دورانها المنخفض بشكل استثنائي: Lynnerup ، "الكشف عن الكربون المشع لبلورات عدسة العين البشرية عن البروتينات دون دوران الكربون طوال الحياة" ، بلوس واحد (2008) 3: e1529

هذه المراجعة الممتازة التي اقترحها يورك (شكرًا!) يسرد البروتينات طويلة العمر (بما في ذلك البلورات) وكيف تم تحديدها على هذا النحو: Toyama & Hetzer ، "توازن البروتين: عش طويلاً ، لن تزدهر" بيول ريف مول خلية نات. (2013) 14:55-61


أحب إجابة ماوكلي ، لأنها مثال غير واضح. ومع ذلك أود أن أشير أيضًا إلى أن هناك العديد من المكونات الهيكلية القائمة على البروتين في الجسم والتي نعلم أنها لا تتجدد بسبب الأمراض المرتبطة بها ؛ لذلك يُفترض أن هذه البروتينات الهيكلية قديمة قدم عندما نشأت لأول مرة في التطور. خذ الأهداب على خلايا الشعر في القوقعة ، على سبيل المثال. هيكل الستريوسيليا يعتمد على خيوط الأكتين ، وكذلك البروتين الهيكلي. يحدث فقدان السمع بسبب الأضرار التي لحقت بهذه الهياكل ، والتي لا يتم إصلاحها. في الواقع ، تعاني الطيور من ضعف مؤقت في السمع ليس لأنها تجدد هذه الهياكل ، ولكن لأنها تنمو خلايا شعر بديلة.

بمجرد أن تبدأ في التفكير في هذا الأمر ، من الواضح تمامًا أنه سيتم الحفاظ على العديد من البروتينات الهيكلية طوال الحياة (إذا كانت الخلية المرتبطة بها أو بداخلها لا تزال جزءًا من الجسم). وتبقى العديد من خلايا الجسم في الجسم طوال الحياة ، لذلك من المفترض أيضًا أن يتم الحفاظ على أي بروتينات تربط الخلايا معًا ، مثل بروتينات connexin التي تشكل تقاطعات ضيقة بين الخلايا. أقول هذا لأنني أعتقد أن التكلفة النشطة لتحطيم البروتين الذي يمتد على غشاءين سيكون أكبر من أن يحدث. لم أسمع عن القضاء على التقاطعات الضيقة ، لكن قد أكون مخطئًا.

إجابة ماوكلي جيدة لأنها تتضمن بروتينات كروية وليست ليفية - على الرغم من أن ويكيبيديا لا تزال تصنفها كبروتينات هيكلية. كنت مهتمًا وقرأت هذا المقال عنهم. الاشياء! شكرا لك ماوكلي!

سأكون مهتمًا بمعرفة ما إذا كان هناك أي بروتينات نشطة كيميائيًا محفوظة. أعتقد أنه من المحتمل أن يتم قلب البروتينات خارج الخلية ، وأفضل فرصة للعثور على مثل هذا البروتين المحفوظ ستكون داخل خلية تبقى مدى الحياة بعد التمايز. ربما مركب بروتيني نفسه (هذه هي مجمعات البروتين التي تشارك في تحلل البروتين)؟ لا أعتقد أن الريبوسومات تتحلل أيضًا ، لكني لا أجد هذا مثالًا مرضيًا للغاية!


مثال مثير للاهتمام هو جزيئات cohesin التي تربط الكروماتيدات الشقيقة معًا في البويضات (لذا فهي تنطبق فقط على الإناث ، آسف!). تم تأسيس التماسك في الرحم، ولا يتم إعادة تدوير هذه الجزيئات طوال الحياة (يظهر AFAIK فقط للفئران مباشرة وليس للبشر - https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20971813 ، https: //www.ncbi.nlm.nih. gov / pubmed / 26898469 ، ولكن يُفترض أن الأمر نفسه ينطبق علينا). يعتبر هذا مساهماً رئيسياً في تأثير عمر الأم (https://en.wikipedia.org/wiki/Age_and_female_fertility) من خلال انخفاض مستوى فقدان التماسك طوال الحياة (حيث لا يمكن استعادة مستويات التماسك) حتى تبدأ الكروموسومات فقدان الارتباط بين الأخوات مما يؤدي إلى فرص كبيرة في سوء الفصل بينهما (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5536066/)


من حيث البروتينات الشائعة / الوفيرة ، يجب أن تكون الإجابة الإيلاستين.

معدل الدوران بطيء للغاية ، مع نصف عمر 74 عامًا (https://www.elastagen.com/media/The_Science_of_Elastin.pdf) أو "عقود" وفقًا لمصادر أخرى. على أي حال ، فهو بطيء جدًا - بطيء بدرجة كافية بحيث يدوم معظمه مدى الحياة.

الإيلاستين هو أحد المكونات الرئيسية للمصفوفة خارج الخلية ولكن معدل التخليق (والانهيار) أبطأ بكثير من الكولاجين (البروتين الهيكلي الرئيسي الآخر). في حين أن الانهيار بطيء للغاية ، فإن التوليف يكون أبطأ وقد لا يكون كافياً لاستبدال الإيلاستين المفقود ، مما يؤدي إلى انخفاض المستويات مع تقدم العمر. هذه واحدة من المساهمات الأساسية في مظهر الشيخوخة للبشر الأكبر سنًا


في الكيمياء والكيمياء الحيوية ، تسمى حموضة المحلول الرقم الهيدروجيني. المحاليل ذات الرقم الهيدروجيني المنخفض - القيم الأقل من 7 - تكون حمضية ، في حين أن المحاليل التي تحتوي على درجة حموضة أعلى من 7 تعتبر أساسية. يعتبر الرقم الهيدروجيني 7 محايدًا. درجة الحموضة في جسمك هي قليلاً على الجانب الأساسي من المحايد ، أوضح ريجينالد جاريت وتشارلز جريشام في كتابهما "الكيمياء الحيوية" ، لأن: * القيم الطبيعية تدور حول 7.4 1. تساعد الأنظمة العازلة داخل الخلايا وخارجها في الحفاظ على الرقم الهيدروجيني.

  • في الكيمياء والكيمياء الحيوية ، تسمى حموضة المحلول الرقم الهيدروجيني.
  • المحاليل ذات الأس الهيدروجيني المنخفض - القيم الأقل من 7 - تكون حمضية ، في حين أن المحاليل التي تحتوي على درجة حموضة أعلى من 7 تعتبر أساسية.
  • درجة الحموضة في جسمك هي قليلاً على الجانب الأساسي من المحايد ، يشرح ريجينالد جاريت وتشارلز جريشام في كتابهم "الكيمياء الحيوية" ، لأن: * القيم الطبيعية تدور حول 7.4 1.

إنتاج البروتين

البروتينات هي واحدة من أكثر الجزيئات العضوية وفرة في الأنظمة الحية ولها مجموعة متنوعة بشكل لا يصدق من الوظائف. تستخدم البروتينات في:

  • بناء الهياكل داخل الخلية (مثل الهيكل الخلوي)
  • تنظيم إنتاج البروتينات الأخرى عن طريق التحكم في تخليق البروتين
  • مرر على طول الهيكل الخلوي لتسبب تقلص العضلات
  • نقل الجزيئات عبر غشاء الخلية
  • تسريع التفاعلات الكيميائية (الإنزيمات)
  • تعمل كسموم

قد تحتوي كل خلية في نظام حي على آلاف البروتينات المختلفة ، ولكل منها وظيفة فريدة. تختلف هياكلها ، مثل وظائفها ، بشكل كبير. ومع ذلك ، فهي كلها عبارة عن بوليمرات من الأحماض الأمينية ، مرتبة في تسلسل خطي (شكل 1).

وظائف البروتينات متنوعة للغاية لأنها تتكون من 20 نوعًا مختلفًا من الأحماض الأمينية المميزة كيميائيًا والتي تشكل سلاسل طويلة ، ويمكن أن تكون الأحماض الأمينية بأي ترتيب. وظيفة البروتين تعتمد على شكل البروتين. يتم تحديد شكل البروتين بترتيب الأحماض الأمينية. غالبًا ما تتكون البروتينات من مئات الأحماض الأمينية الطويلة ويمكن أن يكون لها أشكال معقدة للغاية نظرًا لوجود العديد من الطلبات المختلفة الممكنة للأحماض الأمينية العشرين!

شكل 1 هيكل البروتين. تمثل الكرات الملونة الموجودة أعلى هذا الرسم البياني أحماض أمينية مختلفة. الأحماض الأمينية هي الوحدات الفرعية التي يربطها الريبوسوم معًا لتكوين بروتين. ثم تطوى هذه السلسلة من الأحماض الأمينية لتشكل بنية ثلاثية الأبعاد معقدة. (الائتمان: سيدة القبعات من ويكيبيديا المجال العام)

على عكس ما قد تعتقده ، لا تستخدم الخلايا البروتينات عادةً كمصدر للطاقة. يتم تقسيم البروتين الموجود في نظامك الغذائي إلى أحماض أمينية فردية يتم تجميعها بواسطة الريبوسومات الخاصة بك إلى بروتينات تحتاجها خلاياك. الريبوسومات لا تنتج الطاقة.

الشكل 2 أمثلة على الأطعمة التي تحتوي على مستويات عالية من البروتين. (& # 8220 بروتين & # 8221 من قبل المعهد الوطني للسرطان في المجال العام)

يتم ترميز المعلومات اللازمة لإنتاج البروتين في الحمض النووي للخلية. عندما يتم إنتاج البروتين ، يتم عمل نسخة من الحمض النووي (تسمى mRNA) ويتم نقل هذه النسخة إلى الريبوسوم. تقرأ الريبوسومات المعلومات الموجودة في الرنا المرسال وتستخدم هذه المعلومات لتجميع الأحماض الأمينية في بروتين. إذا كان سيتم استخدام البروتين داخل سيتوبلازم الخلية ، فسيكون الريبوسوم الذي يصنع البروتين عائمًا في السيتوبلازم. إذا كان البروتين سيستهدف الجسيم الحال ، أو يصبح أحد مكونات غشاء البلازما ، أو يتم إفرازه خارج الخلية ، فسيتم تصنيع البروتين بواسطة ريبوسوم يقع على الشبكة الإندوبلازمية الخشنة (RER). بعد تصنيعه ، سيتم نقل البروتين في حويصلة من RER إلى رابطة الدول المستقلة وجه جولجي (الجانب المواجه لداخل الخلية). عندما يتحرك البروتين خلال جولجي ، يمكن تعديله. بمجرد اكتمال البروتين المعدل النهائي ، فإنه يخرج من Golgi في حويصلة تتبرعم من عبر وجه. من هناك ، يمكن استهداف الحويصلة إلى الجسيمات الحالة أو استهداف غشاء البلازما. إذا اندمجت الحويصلة مع غشاء البلازما ، سيصبح البروتين جزءًا من الغشاء أو يتم طرده من الخلية.

الشكل 3 رسم تخطيطي لخلية حقيقية النواة. (رصيد الصورة: Mediran، Wikimedia. 14 آب / أغسطس 2002)

الأنسولين

الأنسولين هو هرمون بروتيني يتم إنتاجه بواسطة خلايا معينة داخل البنكرياس تسمى خلايا بيتا. عندما تشعر خلايا بيتا بارتفاع مستويات الجلوكوز (السكر) في مجرى الدم ، فإنها تنتج بروتين الأنسولين وتفرزه خارج الخلايا في مجرى الدم. يشير الأنسولين إلى الخلايا لامتصاص السكر من مجرى الدم. تستطيع الخلايا & # 8217t امتصاص السكر بدون الأنسولين. يتم إنتاج بروتين الأنسولين أولاً كسلسلة غير ناضجة وغير نشطة من الأحماض الأمينية (preproinsulin & # 8211 انظر الشكل 4). يحتوي على تسلسل إشارة يستهدف البروتين غير الناضج إلى الشبكة الإندوبلازمية الخشنة ، حيث ينثني في الشكل الصحيح. ثم يتم قطع تسلسل الاستهداف من سلسلة الأحماض الأمينية لتشكيل proinsulin. يتم بعد ذلك شحن هذا البروتين المشذب والمطوي إلى Golgi داخل حويصلة. في Golgi ، يتم اقتطاع المزيد من الأحماض الأمينية (السلسلة C) من البروتين لإنتاج الأنسولين الناضج النهائي. يُخزن الأنسولين الناضج داخل حويصلات خاصة حتى يتم تلقي إشارة لإطلاقه في مجرى الدم.

الشكل 4 نضوج الأنسولين. (رصيد الصورة: اتحاد بيولوجيا الخلية بيتا ، ويكيميديا. 2004. هذه الصورة في المجال العام.


استقلاب البروتينات الخارجية والداخلية | مادة الاحياء

بمصطلح التمثيل الغذائي للبروتين الداخلي يعني تفكك تلك البروتينات الموجودة بالفعل كمكونات للخلايا الحية (بروتينات الأنسجة). يشير مصطلح التمثيل الغذائي للبروتين الخارجي إلى انهيار البروتينات الغذائية التي لا توجد كأجزاء من بروتوبلازم الخلية.

إن النظرة الكلاسيكية لعملية التمثيل الغذائي للبروتين ، التي اقترحها Folin في الأصل ، تواجه الآن تحديًا. كان عرض Folin & # 8217s هو الأنماط الأيضية لعملية التمثيل الغذائي للبروتين الخارجي (الغذائي) والداخلي (الجسم) تختلف ، أي أن المنتجات النهائية لعملية التمثيل الغذائي للبروتين الداخلي هي حمض اليوريك والكرياتين والكبريت المحايد بينما اليوريا هي المنتج النهائي لعملية التمثيل الغذائي للبروتين الخارجي.

ومع ذلك ، كشفت التجربة النظيرية أن بروتينات الجسم في حالة تغير مستمر وأن بروتينات الجسم تتحلل باستمرار ويتم استبدالها ببروتينات جديدة يتم تصنيعها من الأحماض الأمينية الغذائية. يكون استبدال البروتين سريعًا في البلازما والكبد والكلى والقناة المعوية وبطيئًا في الهيموجلوبين والعضلات والجلد.

الحالة الديناميكية للنيتروجين الأميني وبروتينات الجسم:

ثبت من خلال عمل شوينهايمر وآخرون أن النيتروجين الأميني للأحماض الأمينية (باستثناء اللايسين) يتم توزيعه على الأحماض الأمينية الأخرى من الأنسجة المختلفة وقابل للعكس يتم سحبه من تلك الأحماض الأمينية إلى الأحماض الأمينية التي تحتوي على النيتروجين الأميني بواسطة عملية نزع الأمين والقذف.

تخزين البروتين (بروتين متغير):

يُفرز النيتروجين في الأيام القليلة الأولى بعد أن كان تجويع البروتين أكبر ثم يصبح أكثر أو أقل تذبذبًا. البروتين غير المنظم الموجود في الكبد والغدة الصعترية والبروستاتا والحويصلة المنوية والجهاز الهضمي والبنكرياس والطحال والكلى وما إلى ذلك ، يتم استخلاصها لتلبية احتياجات الجسم وتسمى هذه البروتينات بـ labile pro & shyteins. تستخدم هذه لتخليق البروتينات الأخرى ويمكن أن تتأكسد لاكتساب الطاقة عند الحاجة.

المنتجات النهائية من استقلاب البروتين:

يتم إخراج النيتروجين المنطلق من هدم الأحماض الأمينية (البروتين) من الجسم في أشكال مختلفة والتي تختلف باختلاف أنواع الحيوانات. الكمية الكبيرة من النيتروجين التي تفرز عن طريق بول الرجال والثدييات والبرمائيات ، وما إلى ذلك ، هي اليوريا. تفرز الطيور والزواحف النيتروجين على شكل حمض البوليك بشكل أساسي. يفرز الرجل أيضًا نيتروجين قواعد البيورين مثل حمض البوليك. ينتج إفراز الكرياتين بشكل حصري عن تكسر بروتين الأنسجة. لا يشير إفراز الكبريت المحايد إلى طبيعة انهيار البروتين الغذائي أو الأنسجة.

نظرًا للحالة الديناميكية للنيتروجين الأميني للأحماض الأمينية والنمط التفاضلي لعملية التمثيل الغذائي للبروتين القابل للتغير ، فإن إفراز منتج نهائي مختلف في التمثيل الغذائي النيتروجيني لا يعطي دائمًا صورة استقلابية حقيقية لعملية التمثيل الغذائي للبروتين. ولكن يمكن الحصول على بعض الأدلة إذا أجريت التجارب المعيارية ، على سبيل المثال ، زيادة إفراز الكرياتين ، قد يشير إلى زيادة بروتين الأنسجة ، أي استمرار هدم البروتين العضلي بشكل خاص. قد تكون زيادة إفراز حمض البوليك بسبب زيادة تقويض البيورين. زيادة إفراز اليوريا قد يشير إلى تقويض البروتين الغذائي.

تاريخ حياة موجز للمنتجات النهائية لعملية التمثيل الغذائي للبروتين الخارجي:

من تجربة Folin & # 8217 ، على الرغم من التحدي ، يبدو أن المنتجات النهائية من أيض البروتين الخارجي والخلل هي اليوريا والأمونيا والكبريتات غير العضوية و 50٪ من إجمالي حمض اليوريك المفرز.

تم ذكر تاريخ الحياة المختصر لهذه المنتجات أدناه:

(أ) من نزع الأمين من الأحماض الأمينية (بشكل رئيسي من مصادر خارجية) ،

(ب) من الأملاح مثل كربونات الأمونيوم واللاكتات وما إلى ذلك ، التي يتم تناولها في النظام الغذائي أو كدواء ، و

(ج) من الحمض الأميني أرجينين.

يتحلل إلى اليوريا والأورنيثين. المنتج النهائي لعملية التمثيل الغذائي لهذه الأجسام هو اليوريا.

20-40 مجم (متوسط ​​30 مجم) من اليوريا الموجودة لكل 100 مل من الدم. تقريبا موزعة بالتساوي في البلازما والجسيمات.

الوظائف التي يخدمها تكوين اليوريا:

يساعد تكوين اليوريا في الحفاظ على رد فعل الدم ثابتًا. لأنه ، في ذلك ، يظل حمض واحد (حمض الكربونيك) وجزيئين من الأمونيا معادلين.

شخص بالغ يتناول نظامًا غذائيًا مختلطًا عاديًا يفرز اليوريا عن طريق البول بمعدل 30 جم يوميًا (2٪ إذا كان إجمالي حجم البول 1500 مل). يفرز 80٪ من النيتروجين البولي على شكل يوريا.

(أ) من نزع الأمين من الأحماض الأمينية ، الخارجية والداخلية. على الرغم من أن نزع الأمين يحدث بشكل رئيسي في الكبد ، إلا أن الملاحظات الحديثة تشير إلى أن الأمونيا تتشكل أيضًا في الكلى. يتم تحويل الأمونيا المتكونة في الكبد إلى مواد مختلفة. يمكن للكلى نزع الأمين من الأحماض الأمينية بشكل طبيعي. تزداد الكمية أثناء الحماض وينخفض ​​في القلاء ، و

(ب) بعض أملاح الأمونيوم التي يتم تناولها في الغذاء أو كأدوية ، مثل كلوريد الأمونيوم.

مصير ووظائف الأمونيا:

(أ) تكوين أملاح الأمونيوم. الغرض من الخدمة هو الحفاظ على رد فعل الدم ثابتًا ،

(ب) يمكن استخدام الأمونيا في تخليق الأحماض الأمينية وحمض البوليك والبروتينات النووية والمركبات النيتروجينية الأخرى.

مع اتباع نظام غذائي مختلط في الرجل البالغ ، يبلغ إجمالي الإنتاج اليومي حوالي 0.7 جرام. يشكل نيتروجين الأمونيا حوالي 2-4٪ من إجمالي النيتروجين البولي.

العلاقة مع تفاعل الدم:

في الحماض سيتم تكوين المزيد من أملاح الأمونيوم. التغييرات العكسية ستحدث في القلاء.

أهمية الاختلافات:

على الرغم من أن الأمونيا هي منتج نهائي لعملية التمثيل الغذائي للبروتين الخارجي ، إلا أن مقدارها في البول يتم تحديده من خلال النسبة النسبية للأحماض والقواعد في الجسم. في حالات الحماض يرتفع ، وينخفض ​​في القلاء. معامل الأمونيا هو دليل موثوق لحالة الحماض أو القلاء في الجسم.

يتم إنتاجها بشكل كبير من البروتينات الغذائية في الجسم. وبالتالي ، يمكن اعتبارها المنتجات النهائية لعملية التمثيل الغذائي للبروتين الخارجي. (للكبريتات الأثيرية تاريخ حياة مختلف تمامًا وقد تمت مناقشتها تحت & # 8216 استقلاب الكبريت & # 8217).

وهو مؤشر لكل من استقلاب البروتين الداخلي والخارجي.

تاريخ حياة موجز للمنتجات النهائية لعملية التمثيل الغذائي للبروتين الداخلي:

من تجارب الحمية على الكلاب وجد أن الكرياتينين والكبريت المحايد يظلان دون تغيير مطلقًا. لذلك هم فقط من أصل داخلي. في هذا الصدد ، يجب اعتبار الكرياتين المركب ، على الرغم من عدم ظهوره في هذه التجربة ، ولكن عند وجوده في البول ، مشتقًا من استقلاب البروتين الداخلي ، لأنه مقدمة الكرياتينين.

وبالتالي فإن هذه المركبات تكون داخلية بالكامل. نصف حمض اليوريك من أصل داخلي والنصف الآخر من أصل خارجي. تمت مناقشة تاريخ حياة الكبريت المحايد في إطار استقلاب الكبريت وحمض البوليك تحت استقلاب حمض اليوريك.

فيما يلي ملخص موجز لتاريخ حياة الكرياتينين والكرياتينين:

حمض الميثيل جوانيدو أسيتيك.

المبلغ الإجمالي في الجسم:

90-120 جم في البالغين ، 98٪ منها موجود في العضلات المخططة مثل فوسفات الكرياتين. تحتوي عضلات الهيكل العظمي على حوالي 0.5٪ من الكرياتين. يوجد أيضًا في القلب (حوالي نصف الكمية الموجودة في عضلات الهيكل العظمي ، أي 0.25٪) ، والخصيتين والدماغ والرحم ، خاصة أثناء الحمل.

يوجد في الدم حوالي 10 مجم لكل 100 مل ويبقى في الغالب في الخلايا الحمراء. نظرًا لوجودها داخل الخلايا الحمراء ، لا يتم تصفيتها. ومن ثم فهي لا تتواجد عادة في البول.

أصل وتكوين الكرياتين:

(أ) يتطلب تخليق الكرياتين ثلاثة أحماض أمينية ، أي أرجينين جلايسين وأنا وشيثيونين (مثل S-adenosyl methionine) ،

(ب) مركب حمض جوانيدواسيتيك هو خطوة وسيطة في تخليق الكرياتين ،

(ج) مجموعة الميثيل من الكرياتين مشتقة من الميثيونين ،

(د) يبدو أن مراحل تخليق الكرياتين على النحو التالي - يشارك عضوان ، أي الكلى والكبد ، في التوليف الكامل للكرياتين.

في الكلى ، يتفاعل الجلايسين والأرجينين حيث يتم نقل مجموعة الأميدين (-CNHNH) من الأرجينين إلى الجلايسين مع صيغة وحمض غوانيدو أسيتيك (جليكوسيامين) بواسطة إنزيم ترانساميديناز. إن إنزيم Transamidinase موجود فقط في الكلى والبنكرياس. لكن هذا التفاعل الأنزيمي يحدث في الغالب في الكلى.

يحدث ميثيل حمض الغوانيدو أسيتيك في الكبد ، لأن الكبد يحتوي على إنزيم ميثيل ترانسفيراز guanidoacetic. يتم تحويل حمض Guanidoacetic إلى كرياتين بمساعدة الأحماض الأمينية والميثيونين (الشكل النشط) في وجود إنزيم guani & shydoacetic methyl transferase و glutathione (GSH).

عندما يتم نقل مجموعة ميثيل الميثيونين إلى حمض جوانيدو أسيتيك لتشكيل الكرياتين (حمض ميثيل جوانيدواسيتيك) ، يتم تحويل الميثيونين إلى إس-أدينوسيل هوموسيستين. يحدث Ac & shytivation of methionine بواسطة ATP عندما يتم تحويل الميثيونين إلى S-adenosyl methionine. في الآونة الأخيرة ، تبين أنه في الثدييات ، تحدث تفاعلات ترانساميدانتيون وتفاعلات مثيلة ، تشارك في تخليق الكرياتين ، في البنكرياس.

آثار تغذية الكرياتين:

إذا تم تناول الكرياتين بكميات صغيرة (تصل إلى 1 جم يوميًا) ، فلا يوجد أي شيء في البول ، ولكن بكميات معتدلة (تصل إلى 5 جم يوميًا) يتم إفراز القليل منه على هيئة كرياتين ويتم تخزين الباقي. ولكن إذا تم تناول كميات كبيرة (20 جم) من الكرياتين ، يتم إفراز الجزء الأكبر (15 جم) على هذا النحو ، ويتم الاحتفاظ بجزء آخر (4.5 جم) ويتم إخراج جزء صغير (0.5 جم) في صورة كرياتينين في البول. هذا يدل على أن الكرياتين ليس نفايات. وهي مفيدة ويوجد لها مخزن في الجسم.

حتى يتم ملء هذا الخزان ، لن يظهر أي كرياتين في البول. تخليق الكرياتين يعتمد على نشاط ترانساميديناز الكلى. كان يُعتقد أن الكلى هي الموقع الوحيد للإنزيم العابر حتى وقت قريب. ومع ذلك ، فقد أشارت الدراسات الحديثة إلى أن البنكرياس قد يلعب دورًا فريدًا في تخليق الكرياتين داخل جسم الثدييات.

الترابط مع الكرياتينين:

هذان المركبان مترابطان بشكل وثيق. يمكن تحويلها بسهولة أثناء وجودها في الحل. الكرياتينين هو أنهيدريد الكرياتين الذي يحتوي على جزيء واحد من الماء أقل. يفضل الوسط الحمضي تكوين الكرياتينين ، بينما يفضل الوسط القلوي تكوين الكرياتين. لكن الكرياتينين في الجسم الحي لا يمكن تحويله إلى كرياتين ، على الرغم من أن العكس هو القاعدة.

أنا. يتم تحويل الكرياتين إلى فوسفات الكرياتين (فوسفاجين) الذي يلعب دورًا أساسيًا في التغيرات الكيميائية الكامنة وراء تقلص العضلات. الكرياتين ، عندما يعطى بكميات معتدلة عن طريق الفم ، يختفي ويختفي تماما في الجسم ولا يظهر أي شيء في البول. من المفترض أن يكون هذا بسبب تحويله إلى فوسفات الكرياتين والتخزين اللاحق في العضلات.

ثانيا. من المؤكد أن للكرياتين بعض الوظائف في أنسجة أخرى غير العضلات ولكن طبيعتها غير معروفة.

ثانيا. الكرياتين هو مقدمة الكرياتينين.

إفراز الكرياتين:

لا يوجد الكرياتين بشكل عام في بول الذكور البالغين الطبيعيين. ولكن قد تفرز بشكل غير طبيعي.

يتم تحديد إفرازه في البول من خلال العوامل التالية:

حتى سن البلوغ ، فهو موجود باستمرار في بول كلا الجنسين. وقد اقترح أنه يرجع إلى زيادة إنتاج الكرياتين ، الناجم بطريقة غير معروفة ، عن طريق نشاط دفعة النمو. قد يكون أيضًا بسبب انخفاض قدرة العضلات غير المطورة على تخزين الكرياتين. هناك احتمال ثالث وهو أن الأطفال يمتلكون طاقة أقل لتحويل الكرياتين إلى كرياتينين.

بعد البلوغ يوجد بشكل متقطع في الأنثى السليمة وهو ليس له علاقة بالحيض.

إنه موجود باستمرار أثناء الحمل. يرتفع إلى حد أقصى 1.5 جرام يوميًا بعد الولادة ومن المحتمل أنه مشتق من الرحم الملتف. لا يمكن تفسير الاختلاف بين الجنسين في إفراز الكرياتين بشكل صحيح. لا ترجع زيادة إفراز الكرياتين إلى النمو العضلي الأقل لدى الإناث ، وقد ثبت ذلك من خلال حقيقة أنه يحدث حتى لدى النساء المدربات بدنيًا عاليًا. هذا الجنس له ما يفعله هنا مدعوم بملاحظة أن بيلة الكرياتين شائعة في الخصيان. يمكن أن يحدث بسهولة عند كبار السن (بطبيعة الحال مع تقلص وظائف الجنس) عن طريق إعطاء كمية صغيرة من الكرياتين.

الحميات الغذائية الغنية بالبروتين وقليلة الكربوهيدرات تزيد من إفراز الكرياتين. الأول يعمل عن طريق تحفيز استقلاب الأنسجة بسبب تأثيره الديناميكي العالي المحدد. هذا الأخير يعمل بشكل غير مباشر من خلال عدم وجود آثاره اللطيفة على انهيار بروتين الأنسجة.

v. زيادة تفكك الأنسجة:

في أي حالة تزيد من تكسير الأنسجة ، خاصةً الفُحَس المخططة ، كما في الجوع ، وداء السكري لفترات طويلة ، وفرط نشاط الغدة الدرقية ، والحمى ، وأمراض الهزال الأخرى التي تزيد من معدل الأيض الأساسي ، يزداد إفراز الكرياتين. في بعض أمراض العضلات (اعتلال عضلي) حيث تنكس العضلات ، تفرز كمية كبيرة من الكرياتين.

في مثل هذه الظروف ، يظهر 90٪ أو أكثر من الكرياتين في شكل غير متغير في البول حتى عندما يُعطى عن طريق الفم بكميات صغيرة. يقال أن هذا يرجع إلى انخفاض سعة تخزين العضلات. من المحتمل أيضًا أنه في هذا المرض (أي اعتلال عضلي) ، يكون تفاعل الإنزيم القابل للانعكاس ، والذي يتم من خلاله إعادة تصنيع فوسفات الكرياتين المكسور في العضلات.

إنه أنهيدريد الكرياتين.

يتكون في الغالب من انهيار فوسفات الكرياتين في الجسم. لا يتم تحفيز هذه العملية بواسطة أي إنزيمات ولا رجعة فيها. الكرياتين المسمى بالنظائر 15 N يعطي الكرياتينين الذي يحتوي على نفس النظائر 15 N.

كمية كبيرة في العضلة.

آثار تغذية الكرياتينين:

عندما يتم تناوله عن طريق الفم ، يتم إفراز ما يقرب من 80 ٪ على الفور في البول. ومن ثم ، فإنه يعتبر منتج نفايات. إنها مادة لا حدود لها. يتم ترشيحه بواسطة الكبيبات ويتم إفرازه أيضًا بشكل نشط بواسطة الخلايا الأنبوبية في البول. الكمية في الدم: توجد عادة حوالي 0.7-2.0 مجم / 100 مل. هذا المستوى ثابت للغاية ويعتبر مرضيًا عندما تزيد قيمته حوالي 2 مجم. يوجد الكرياتينين أيضًا في الصفراء والعرق وإفراز المعدة والأمعاء.

يتم إخراج حوالي 1.2 - 2.0 جرام في الذكور البالغين و 0.8-1.5 جرام في الإناث البالغات في غضون 24 ساعة. الكمية التي يتم إفرازها ثابتة بشكل ملحوظ لفرد معين. يرتبط بكتلة العضلات وهو أعلى في الأشخاص العضليين. هذا يتناقض بشكل كبير مع إفراز الكرياتين ، والذي لا علاقة له بالتطور العضلي. يزداد الإفراز أثناء العمل والتمرين ولكن يتبعه هبوط على الفور ، بحيث يظل الإنتاج اليومي ثابتًا.

أهمية الاختلاف:

يمثل الكرياتينين نفايات استقلاب الكرياتين وينشأ في الجسم من الانهيار التلقائي للفوسفات الناتج. لا يخدم عمليا أي وظيفة في الجسم على ما يبدو. حيث أن إفرازه لا يرتبط بالبروتين الغذائي لذا فإن الاختلافات في الإفراز تشير إلى بعض الاضطرابات الأيضية. يُعرف ظهور الكرياتينين في البول باسم بيلة الكرياتينين عندما تُفرز أيضًا كمية صغيرة من الكرياتين مع الكرياتينين.

تنخفض قيمة الكرياتين تدريجياً مع تقدم النضج. يزيد إفرازه من الحمى والجوع واتباع نظام غذائي خالٍ من الكربوهيدرات ومرض السكري. قد يزداد بسبب تدمير الأنسجة المفرط وإطلاق الكرياتين أو بسبب فشل الكرياتين في أن يتم فسفرته بشكل صحيح. لذا فإن إفراز الكرياتينين مستقل عن البروتينات الغذائية ويجب اعتباره مؤشرا على استقلاب البروتين الداخلي.


نظام مضادات الأكسدة المؤكسدة: دوره وأهميته في جسم الإنسان

تقدم هذه المقالة نظرة شاملة لأسباب ودور وضبط الإجهاد التأكسدي في تطور وتطور الأمراض البشرية المختلفة. يتم إنشاء عدة أنواع من الأنواع التفاعلية في الجسم نتيجة لتفاعلات التمثيل الغذائي في شكل الجذور الحرة أو غير الراديكالية. قد تكون هذه الأنواع إما مشتقة من الأكسجين أو مشتقة من النيتروجين وتسمى prooxidants. يهاجمون الجزيئات الكبيرة بما في ذلك البروتين والحمض النووي والدهون وما إلى ذلك مما يتسبب في تلف الخلايا / الأنسجة. لمواجهة تأثيرها ، يتمتع الجسم بفئة أخرى من المركبات تسمى مضادات الأكسدة. يتم إنتاج هذه المواد المضادة للأكسدة إما داخليًا أو يتم الحصول عليها من مصادر خارجية وتشمل إنزيمات مثل ديسموتاز الفائق والكتالاز والجلوتاثيون بيروكسيديز واختزال الجلوتاثيون والمعادن مثل Se و Mn و Cu و Zn ، وفيتامينات مثل فيتامين A و C و E. يشمل النشاط الجلوتاثيون والفلافونويد والبيليروبين وحمض البوليك إلخ. في الجسم السليم ، تحافظ المواد المؤكسدة ومضادات الأكسدة على النسبة ، ويؤدي التحول في هذه النسبة نحو المواد المؤكسدة إلى زيادة الإجهاد التأكسدي. قد يكون هذا الإجهاد التأكسدي إما خفيفًا أو شديدًا اعتمادًا على مدى التحول ويظل سببًا للعديد من الأمراض مثل أمراض القلب والأوعية الدموية ، والأمراض العصبية ، والأورام الخبيثة ، وأمراض الكلى ، والسكري ، ومشاكل الالتهابات ، والأمراض الجلدية ، والشيخوخة ، وأمراض الجهاز التنفسي ، وأمراض الكبد وأنواع مختلفة من الالتهابات الفيروسية. مع تدفق المزيد والمزيد من التقارير ، يتم الكشف عن الكثير من المعلومات حول الإجهاد التأكسدي فيما يتعلق بالعديد من الأمراض الأخرى.


راقب صحة مجتمعك هنا

في هيلثلي ، نسعى جاهدين لتقديم محتوى موضوعي دقيق وحديث. يقوم فريقنا بمراجعة المقالات بشكل دوري من أجل ضمان جودة المحتوى. تتكون المصادر المذكورة أدناه من أدلة من المجلات المحكمة ، والمنظمات الطبية البارزة ، والجمعيات الأكاديمية ، والبيانات الحكومية.

المعلومات الواردة في هذا الموقع هي لأغراض إعلامية فقط ، ولا ينبغي استخدامها كبديل لنصيحة مقدم رعاية صحية متخصص. يرجى مراجعة الطبيب المناسب فيما يتعلق بالأسئلة والمخاوف الصحية. على الرغم من أننا نسعى جاهدين لتقديم معلومات دقيقة وحديثة ، إلا أنه لا يوجد ضمان لهذا الغرض.


تنسيقات مدير الاقتباس

بقلم: L. Giot ، JS Bader ، C. Brouwer ، A. Chaudhuri ، B. Kuang ، Y. Li ، YL Hao ، CE Ooi ، B. Godwin ، E. Vitols ، G. Vijayadamodar ، P. Pochart ، H. Machineni ، إم ويلش ، واي كونغ ، ب.زرهوسن ، آر مالكولم ، ز. Neurath، N. Ioime، M. Agee، E. Voss، K. Furtak، R. Renzulli، N. Aanensen، S. Carrolla، E. Bickelhaupt، Y. Lazovatsky، A. DaSilva، J. Zhong، CA Stanyon، RL فينلي جونيور ، كي بي وايت ، إم برافرمان ، تي جارفي ، إس. جولد ، إم ليتش ، جي نايت ، آر إيه شيمكتس ، إم بي ماكينا ، جيه تشانت ، جي إم روتبرج


خرف أجسام ليوي

لا يُصاب كل مرضى باركنسون وأبوس بالخرف ، لكن البعض الآخر يُصاب به. تُعرف هذه الحالة باسم مرض باركنسون وأبوس الخرف. تظهر أجسام ليوي أيضًا في حالة تُعرف باسم خَرَف أجسام ليوي (والذي يُسمى الخَرَف مع أجسام ليوي في بعض أنظمة التصنيف).

في مرض باركنسون وأبوس ، تم العثور على أجسام ليوي بشكل رئيسي في المادة السوداء في الدماغ المتوسط. في خَرَف أجسام ليوي ، ينتشر المرض غالبًا عبر القشرة الدماغية ، أو الطبقة السطحية للدماغ. يتطور الخَرَف لاحقًا في الشخص المصاب بمرض باركنسون وأبوس (إن ظهر على الإطلاق) أكثر من الشخص المصاب بخرف أجسام ليوي.

يرتبط الاضطرابان الموصوفان أعلاه ارتباطًا وثيقًا ببعضهما البعض وقد يكونان شكلين مختلفين من نفس المرض. يعاني المرضى المصابون بأي من المرضين في النهاية من بعض الأعراض المماثلة. تشير الأدلة التي تم الحصول عليها حتى الآن إلى أن التغييرات في أدمغتهم أصبحت أكثر تشابهًا أيضًا.

بشكل محير ، تختلف أسماء أمراض ألفا سينوكلين. على سبيل المثال ، تصنف بعض المصادر كلاً من مرض باركنسون وأبوس مع الخرف والخرف مع أجسام ليوي كأنواع من خَرَف أجسام ليوي.


بعض السياق: لماذا 1444؟

قبل أن نتعمق في التحليل ، أولاً وقبل كل شيء - ما الذي يميز عام 1444؟

كانت سنة معركة فارنا. كان ذلك عندما هزم الجيش العثماني المجريين وسمح للإمبراطورية العثمانية بتوسيع حكمها.

تعتبر لحظة محورية للتوسع العثماني في جنوب أوروبا. في الواقع ، تعد هذه المعركة ذات أهمية تاريخية ، وقد تم اختيارها كتاريخ بدء لعبة فيديو شهيرة تسمى Europa Universalis IV.


بروتين

يعد البروتين من العناصر الغذائية الأساسية ، ولكن ليست كل مصادر البروتين الغذائية متساوية ، وقد لا تحتاج إلى الكثير كما تعتقد. تعلم أساسيات البروتين وتشكيل نظامك الغذائي بأطعمة بروتينية صحية.

ما هو البروتين؟

Protein is found throughout the body—in muscle, bone, skin, hair, and virtually every other body part or tissue. It makes up the enzymes that power many chemical reactions and the hemoglobin that carries oxygen in your blood. At least 10,000 different proteins make you what you are and keep you that way.

Protein is made from twenty-plus basic building blocks called amino acids. Because we don’t store amino acids, our bodies make them in two different ways: either from scratch, or by modifying others. Nine amino acids—histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptophan, and valine—known as the essential amino acids, must come from food.

How Much Protein Do I Need?

The National Academy of Medicine recommends that adults get a minimum of 0.8 grams of protein for every kilogram of body weight per day, or just over 7 grams for every 20 pounds of body weight. [1]

  • For a 140-pound person, that means about 50 grams of protein each day.
  • For a 200-pound person, that means about 70 grams of protein each day.

The National Academy of Medicine also sets a wide range for acceptable protein intake—anywhere from 10% to 35% of calories each day. Beyond that, there’s relatively little solid information on the ideal amount of protein in the diet or the healthiest target for calories contributed by protein. In an analysis conducted at Harvard among more than 130,000 men and women who were followed for up to 32 years, the percentage of calories from total protein intake was not related to overall mortality or to specific causes of death. [2] However, the source of protein was important.

“Pure” protein, whether derived from plant or animal foods, probably has similar effects on health, although the mix of amino acids can have health implications. Some proteins found in food are “complete,” meaning they contain all twenty-plus types of amino acids needed to make new protein in the body. Others are incomplete, lacking one or more of the nine essential amino acids, which our bodies can’t make from scratch or from other amino acids. Animal-based foods (meat, poultry, fish, eggs, and dairy foods) tend to be good sources of complete protein, while plant-based foods (fruits, vegetables, grains, nuts, and seeds) often lack one or more essential amino acid. Those who abstain from eating animal-based foods can eat a variety of protein-containing plant foods each day in order to get all the amino acids needed to make new protein, and also choose to incorporate complete plant proteins like quinoa and chia seeds.

It’s important to note that millions of people worldwide, especially young children, don’t get enough protein due to food insecurity. The effects of protein deficiency and malnutrition range in severity from growth failure and loss of muscle mass to decreased immunity, weakening of the heart and respiratory system, and death.

However, it’s uncommon for healthy adults in the U.S. and most other developed countries to have a deficiency, because there’s an abundance of plant and animal-based foods full of protein. In fact, many in the U.S. are consuming more than enough protein, especially from animal-based foods. [3]

It’s All About the Protein “Package”

When we eat foods for protein, we also eat everything that comes alongside it: the different fats, fiber, sodium, and more. It’s this protein “package” that’s likely to make a difference for health.

The table below shows a sample of food “packages” sorted by protein content, alongside a range of components that come with it.



To call out a few examples:

  • A 4-ounce broiled sirloin steak is a great source of protein—about 33 grams worth. But it also delivers about 5 grams of saturated fat.
  • A 4-ounce ham steak with 22 grams of protein has only 1.6 grams of saturated fat, but it’s loaded with 1,500 milligrams worth of sodium.
  • 4 ounces of grilled sockeye salmon has about 30 grams of protein, naturally low in sodium, and contains just over 1 gram of saturated fat. Salmon and other fatty fish are also excellent sources of omega-3 fats, a type of fat that’s especially good for the heart.
  • A cup of cooked lentils provides about 18 grams of protein and 15 grams of fiber, and it has virtually no saturated fat or sodium.

Research on Protein and Health

Available evidence indicates that it’s the source of protein (or, the protein “package”), rather than the amount of protein, that likely makes a difference for our health. You can explore the research related to each disease in the tabs below, but here’s the evidence-based takeaway: eating healthy protein sources like beans, nuts, fish, or poultry in place of red meat and processed meat can lower the risk of several diseases and premature death.

Research conducted at the Harvard Chan School of Public Health has found that eating even small amounts of red meat—especially processed red meat—on a regular basis is linked to an increased risk of heart disease and stroke, and the risk of dying from cardiovascular disease or any other cause. [4-6] Conversely, replacing red and processed red meat with healthy protein sources such as beans, soy foods, nuts, fish, or poultry seems to reduce these risks. One of the reasons why plant sources of protein are related to lower risk of cardiovascular disease compared to protein from red meat and dairy is because of the different types of fat in these protein packages. Plant-based protein sources are more unsaturated, which lowers LDL cholesterol—an established risk factor for heart disease. Also, plant sources contain no cholesterol. Other factors are likely to contribute to the lower risk, but this is a key factor.

  • One investigation followed 120,000 men and women in the Nurses’ Health Study and Health Professionals Follow-Up Study for more than two decades. For every additional 3-ounce serving of unprocessed red meat the study participants consumed each day, their risk of dying from cardiovascular disease increased by 13%. [5]
    • Processed red meat was even more strongly linked to dying from cardiovascular disease—and in smaller amounts: every additional 1.5 ounce serving of processed red meat consumed each day (equivalent to one hot dog or two strips of bacon) was linked to a 20% increase in the risk of cardiovascular disease death.
    • Cutting back on red meat could save lives: the researchers estimated that if all the men and women in the study had reduced their total red and processed red meat intake to less than half a serving a day, one in ten cardiovascular disease deaths would have been prevented.
    • Another study—the first meta-analysis of randomized controlled trials looking at the health effects of red meat by substituting it for other specific types of foods—found that diets that replaced red meat with healthy plant proteins led to decreases in risk factors for cardiovascular disease. [28]
      • The study included data from 36 randomized controlled trials involving 1,803 participants. The researchers compared people who ate diets with red meat with people who ate more of other types of foods (i.e. chicken, fish, carbohydrates, or plant proteins such as legumes, soy, or nuts), looking at blood concentrations of cholesterol, triglycerides, lipoproteins, and blood pressure—all risk factors for cardiovascular disease.
      • Researchers found that when diets with red meat were compared with all other types of diets combined, there were no significant differences in total cholesterol, lipoproteins, or blood pressure, although diets higher in red meat did lead to higher triglyceride concentrations than the comparison diets.
      • However, researchers found that diets higher in high-quality plant protein sources such as legumes, soy, and nuts resulted in lower levels of both total and LDL (“bad”) cholesterol compared to diets with red meat.

      In terms of the amount of protein consumed, there’s evidence that eating a relatively high-protein diet may be beneficial for the heart, as long as the protein comes from a healthy source.

      • A 20-year prospective study of over 80,000 women found that those who ate low-carbohydrate diets that were high in plant-based sources of fat and protein had a 30%lower risk of heart disease compared with women who ate high-carbohydrate, low-fat diets. [8] However, eating a low-carbohydrate diet high in animal fat or protein did not offer such protection.
      • Further evidence of the heart benefits of eating healthy protein in place of carbohydrate comes from a randomized trial known as the Optimal Macronutrient Intake Trial for Heart Health (OmniHeart). A healthy diet that replaced some carbohydrate with healthy protein (or healthy fat) did a better job of lowering blood pressure and harmful low-density lipoprotein (LDL) cholesterol than a higher carbohydrate diet. [9]
      • Similarly, the “EcoAtkins” weight loss trial compared a low-fat, high -carbohydrate, vegetarian diet to a low-carbohydrate vegan diet that was high in vegetable protein and fat. Though weight loss was similar on the two diets, study participants on the high protein diet saw improvements in blood lipids and blood pressure. [10]
      • Of course, occasionally a study will generate headlines because it found the opposite result. For example, one study of Swedish women who ate low-carbohydrate, high-protein diets had higher rates of cardiovascular disease and death than those who ate lower-protein, higher-carbohydrate diets. [11] But the study, which assessed the women’s diets only once and then followed them for 15 years, did not look at what types of carbohydrates or what sources of protein these women ate. That was important because most of the women’s protein came from animal sources.

      Again, the source of protein matters more than protein quantity when it comes to diabetes risk. Eating more red meat predicts a higher risk of type 2 diabetes, while consuming nuts, legumes, and poultry is related to lower risk.

      • A 2011 study found that people who ate diets high in red meat, especially processed red meat, had a higher risk of type 2 diabetes than those who rarely ate red or processed meat. [12] For each additional serving a day of red meat or processed red meat that study participants ate, their risk of diabetes rose 12% and 32%, respectively. Investigators also found that replacing a serving of red meat with one serving of nuts, low-fat dairy products, or whole grains each day was associated with an estimated 16% to 35% lower risk of type 2 diabetes.
      • A related study also found that people who started eating more red meat than usual were had a 50% higher risk of developing type 2 diabetes during the next four years, and researchers also found that those who reduced red meat consumption had a 14% lower risk of type 2 diabetes over a 10-year follow-up period. [13] . In a study that tracked the health of over 289,000 men and women, researchers found that individuals who most frequently ate red meats and chicken cooked at high temperatures were 1.5 times more likely to develop type 2 diabetes, compared to those who ate the least. There was also an increased risk of weight gain and developing obesity in the frequent users of high-temperature cooking methods, which may have contributed to the development of diabetes. Of note, this research demonstrated that cooking methods might contribute to diabetes risk beyond the effects of meat consumption alone. [14] Learn more about this study.
      • More evidence that the source of protein matters comes from a 20-year study that looked at the relationship between low-carbohydrate diets and type 2 diabetes in women. Low-carbohydrate diets that were high in vegetable sources of fat and protein were associated with a lower risk of type 2 diabetes. [15] But low-carbohydrate diets that were high in animal sources of protein or fat did not show this benefit.
      • For type 1 diabetes (formerly called juvenile or insulin-dependent diabetes), proteins found in cow’s milk have been implicated in the development of the disease in babies with a predisposition to the disease, but research remains inconclusive. [16,17]

      When it comes to cancer, once again, the source of protein seems to matter more than quantity.

      • In the Nurse’s Health Study and the Health Professionals Follow-Up Study, every additional serving per day of red meat or processed red meat was associated with a 10% and 16% higher risk of cancer death, respectively. [5]
      • In October 2015, the World Health Organization (WHO)’s International Agency for Research on Cancer (IARC) concluded that consumption of processed meat is “carcinogenic to humans,” and that consumption of red meat is “probably carcinogenic to humans.” [18] The IARC Working Group (comprised of 22 scientists from ten countries) reached these conclusions from an evaluation of over 800 studies.
        • Conclusions were primarily based on the evidence for colorectal cancer. Data also showed positive associations between processed meat consumption and سرطان المعدة, and between red meat consumption and pancreatic و prostate cancer.
        • In 2016, researchers reviewed protein intakes of more than 131,000 women and men from the Nurses’ Health Study and Health Professionals Follow-up Study. After tracking their diets for up to 32 years, the authors found that a higher intake of red meat, especially processed versions (sausage, bacon, hot dogs, salami), was linked to a modestly higher risk of death, while a higher protein intake from plant foods carried a lower risk. [2]Learn more about this study.
        • Digesting protein releases acids into the bloodstream, which the body usually neutralizes with calcium and other buffering agents. As a result, early research theorized that eating lots of protein requires a lot more calcium – which may be pulled from bone. A 2009 systematic review found that this doesn’t appear to happen. [20]

        The same healthy protein foods that are good choices for disease prevention may also help with weight control. Again, it’s the source of protein that matters.

        • Researchers at the Harvard Chan School of Public Health followed the diet and lifestyle habits of over 120,000 men and women for up to 20 years, looking at how small changes contributed to weight gain over time. [21]
          • Those who ate more red and processed meat over the course of the study gained more weight, about one extra pound every four years, while those who ate more nuts over the course of the study gained less weight, about a half pound less every four years.

          There’s no need to go overboard on protein. Though some studies show benefits of high-protein, low-carbohydrate diets in the short term (such as the paleo diet), avoiding fruits and whole grains means missing out on healthful fiber, vitamins, minerals, and other phytonutrients.

          • Specific proteins in food and the environment are involved in food allergies, which are overreactions of the immune system (take gluten and celiac disease, for example).
          • Medical journals are also full of reports linking allergic responses to specific protein sources with a variety of conditions (breathing problems, chronic digestive issues, etc.). Eggs, fish, milk, peanuts, tree nuts, and soybeans cause allergic reactions in some people.
          • Individuals diagnosed with certain diseases (such as kidney and liver disease) need to monitor their protein intake according to their physician’s guidelines.
          • You may have also heard that the use of antibiotics in the production of animal-based foods has contributed to the emergence of “superbugs,” or strains of bacteria resistant to currently available antibiotics. In 2016, the FDA announced a voluntary program to limit the routine use of antibiotics in food production (such as giving antibiotics to healthy animals to help them grow faster). [24] As a consumer, you may want to find products “raised without antibiotics” if you plan on eating meat. Some companies feature this language on the packaging, others don’t.

          Protein Foods and the Planet

          Source: World Resources Institute, www.wri.org/proteinscorecard

          To give you an idea, this “scorecard” from the World Resources Institute illustrates the differing GHG emissions per gram of protein from both animal and plant-based protein foods. [25] Making just one pound (454 grams) of lamb generates five times more GHGs than making a pound of chicken and around 30 times more than making a pound of lentils. [26] In the U.S. alone, beef accounts for 36% of all food-related GHG emissions. [27] Beyond emissions, it’s also important to note that food production places an enormous demand upon our natural resources, as agriculture is a major contributor to deforestation, species extinction, and freshwater depletion and contamination.

          الخط السفلي

          Protein is a key part of any diet. The average person needs about 7 grams of protein every day for every 20 pounds of body weight. Because protein is found in an abundance of foods, many people can easily meet this goal. However, not all protein “packages” are created equal. Because foods contain a lot more than protein, it’s important to pay attention to what else is coming with it. That’s why the Healthy Eating Plate encourages choosing healthy protein foods.

          Building off this general guidance, here are some additional details and tips for shaping your diet with the best protein choices:

          • Get your protein from plants when possible. Eating legumes (beans and peas), nuts, seeds, whole grains, and other plant-based sources of protein is a win for your health and the health of the planet. If most of your protein comes from plants, make sure that you mix up your sources so no “essential” components of protein are missing. The good news is that the plant kingdom offers plenty of options to mix and match. Here are some examples for each category:
            • Legumes:lentils, beans (adzuki, black, fava, chickpeas/garbanzo, kidney, lima, mung, pinto etc.), peas (green, snow, snap, split, etc.), edamame/soybeans (and products made from soy: tofu, tempeh, etc.), peanuts.
            • Nuts and Seeds:almonds, pistachios, cashews, walnuts, hazelnuts, pecans, hemp seeds, squash and pumpkin seeds, sunflower seeds, flax seeds, sesame seeds, chia seeds.
            • Whole Grains: kamut, teff, wheat, quinoa, rice, wild rice, millet, oats, buckwheat,
            • Other: while many vegetables and fruits contain some level of protein, it’s generally in smaller amounts than the other plant-based foods. Some examples with higher protein quantities include corn, broccoli, asparagus, brussels sprouts, and artichokes.

            Prioritize hearty and savory plant-based preparations

            • Upgrade your sources of animal protein. Considering the protein package is particularly important when it comes to animal-based foods:
              • Generally, دواجن (chicken, turkey, duck) and a variety of seafood (fish, crustaceans, mollusks) are your best bet. بيض can be a good choice, too.
              • إذا كنت تتمتع dairy foods, it’s best to do so in moderation (think closer to 1-2 servings a day and incorporating yogurt is probably a better choice than getting all your servings from milk or cheese).
              • Red meat—which includes unprocessed beef, pork, lamb, veal, mutton, and goat meat—should be consumed on a more limited basis. If you enjoy red meat, consider eating it in small amounts or only on special occasions.
              • Processed meats, such as bacon, hot dogs, sausages, and cold cuts should be avoided. Although these products are often made from red meats, processed meats also include items like turkey bacon, chicken sausage, and deli-sliced chicken and ham. (Processed meat refers to any meat that has been “transformed through salting, curing, fermentation, smoking, or other processes to enhance flavor or improve preservation.” [18])

              Looking to reduce red and processed meats, but unsure where to start? Here are a few approaches to cutting-back while keeping your meals satiating and flavorful. Simply find your “starting point” and move forward with the strategies that work for you:

              Eat a little less red meat, any way you can

              Swap out red meat for healthier meats

              Consume less meat, enjoy more variety

              Test your protein knowledge!

              Ready to see how much you know about protein and healthy protein foods? Try this 10 question quiz to find out:

              1. National Academies of Medicine. Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (Macronutrients).
              2. Song M, Fung TT, Hu FB, Willett WC, Longo VD, Chan AT, Giovannucci EL. Association of animal and plant protein intake with all-cause and cause-specific mortality. JAMA internal medicine. 2016 Oct 1176(10):1453-63.
              3. Fehrenbach KS, Righter AC, Santo RE. A critical examination of the available data sources for estimating meat and protein consumption in the USA. Public health nutrition. 2016 Jun19(8):1358-67.
              4. Bernstein AM, Sun Q, Hu FB, Stampfer MJ, Manson JE, Willett WC. Major dietary protein sources and risk of coronary heart disease in women. Circulation. 2010 Aug 31122(9):876-83.
              5. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Schulze MB, Manson JE, Stampfer MJ, Willett WC, Hu FB. Red meat consumption and mortality: results from 2 prospective cohort studies. Archives of internal medicine. 2012 Apr 9172(7):555-63.
              6. Bernstein AM, Pan A, Rexrode KM, Stampfer M, Hu FB, Mozaffarian D, Willett WC. Dietary protein sources and the risk of stroke in men and women. السكتة الدماغية. 2011 Jan 1:STROKEAHA-111.
              7. Preis SR, Stampfer MJ, Spiegelman D, Willett WC, Rimm EB. Dietary protein and risk of ischemic heart disease in middle-aged men–. The American journal of clinical nutrition. 2010 Sep 2992(5):1265-72.
              8. Halton TL, Willett WC, Liu S, Manson JE, Albert CM, Rexrode K, Hu FB. Low-carbohydrate-diet score and the risk of coronary heart disease in women. نيو انغلاند جورنال اوف ميديسين. 2006 Nov 9355(19):1991-2002.
              9. Appel LJ, Sacks FM, Carey VJ, Obarzanek E, Swain JF, Miller ER, Conlin PR, Erlinger TP, Rosner BA, Laranjo NM, Charleston J. Effects of protein, monounsaturated fat, and carbohydrate intake on blood pressure and serum lipids: results of the OmniHeart randomized trial. JAMA. 2005 Nov 16294(19):2455-64.
              10. Jenkins DJ, Wong JM, Kendall CW, Esfahani A, Ng VW, Leong TC, Faulkner DA, Vidgen E, Greaves KA, Paul G, Singer W. The effect of a plant-based low-carbohydrate (“Eco-Atkins”) diet on body weight and blood lipid concentrations in hyperlipidemic subjects. Archives of internal medicine. 2009 Jun 8169(11):1046-54.
              11. Lagiou P, Sandin S, Lof M, Trichopoulos D, Adami HO, Weiderpass E. Low carbohydrate-high protein diet and incidence of cardiovascular diseases in Swedish women: prospective cohort study. BMJ. 2012 Jun 26344:e4026.
              12. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Schulze MB, Manson JE, Willett WC, Hu FB. Red meat consumption and risk of type 2 diabetes: 3 cohorts of US adults and an updated meta-analysis–. ال American journal of clinical nutrition. 2011 Aug 1094(4):1088-96.
              13. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Manson JE, Willett WC, Hu FB. Changes in red meat consumption and subsequent risk of type 2 diabetes mellitus: three cohorts of US men and women. JAMA internal medicine. 2013 Jul 22173(14):1328-35.
              14. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Manson JE, Willett WC, Hu FB. Changes in red meat consumption and subsequent risk of type 2 diabetes mellitus: three cohorts of US men and women.JAMA internal medicine. 2013 Jul 22173(14):1328-35.
              15. Halton TL, Liu S, Manson JE, Hu FB. Low-carbohydrate-diet score and risk of type 2 diabetes in women–. The American journal of clinical nutrition. 2008 Feb 187(2):339-46.
              16. Åkerblom HK, Vaarala O, Hyöty H, Ilonen J, Knip M. Environmental factors in the etiology of type 1 diabetes. American journal of medical genetics. 2002 May 30115(1):18-29.
              17. Vaarala O, Ilonen J, Ruohtula T, Pesola J, Virtanen SM, Härkönen T, Koski M, Kallioinen H, Tossavainen O, Poussa T, Järvenpää AL. Removal of bovine insulin from cow’s milk formula and early initiation of beta-cell autoimmunity in the FINDIA pilot study. Archives of pediatrics & adolescent medicine. 2012 Jul 1166(7):608-14.
              18. Bouvard V, Loomis D, Guyton KZ, Grosse Y, El Ghissassi F, Benbrahim-Tallaa L, Guha N, Mattock H, Straif K. Carcinogenicity of consumption of red and processed meat. The Lancet Oncology. 2015 Dec 116(16):1599-600.
              19. Farvid MS, Cho E, Chen WY, Eliassen AH, Willett WC. Adolescent meat intake and breast cancer risk. International journal of cancer. 2015 Apr 15136(8):1909-20.
              20. Darling AL, Millward DJ, Torgerson DJ, Hewitt CE, Lanham-New SA. Dietary protein and bone health: a systematic review and meta-analysis–. The American journal of clinical nutrition. 2009 Nov 490(6):1674-92.
              21. Mozaffarian D, Hao T, Rimm EB, Willett WC, Hu FB. Changes in diet and lifestyle and long-term weight gain in women and men. نيو انغلاند جورنال اوف ميديسين. 2011 Jun 23364(25):2392-404.
              22. Smith JD, Hou T, Ludwig DS, Rimm EB, Willett W, Hu FB, Mozaffarian D. Changes in intake of protein foods, carbohydrate amount and quality, and long-term weight change: results from 3 prospective cohorts–. The American journal of clinical nutrition. 2015 Apr 8101(6):1216-24.
              23. Li SS, Kendall CW, de Souza RJ, Jayalath VH, Cozma AI, Ha V, Mirrahimi A, Chiavaroli L, Augustin LS, Blanco Mejia S, Leiter LA. Dietary pulses, satiety and food intake: A systematic review and meta‐analysis of acute feeding trials. Obesity. 2014 Aug22(8):1773-80.
              24. Food and Drug Administration. FDA’s Strategy on Antimicrobial Resistance – Questions and Answers. https://www.fda.gov/animalveterinary/guidancecomplianceenforcement/guidanceforindustry/ucm216939.htm. Accessed on 11/6/2018.
              25. World Resources Institute. Protein Scorecard.https://www.wri.org/resources/data-visualizations/protein-scorecard. Accessed on 11/6/2018.
              26. Culinary Institute of America and Harvard T.H. مدرسة تشان للصحة العامة. Menus of Change: 2016 Annual Report.http://www.menusofchange.org/
              27. Heller MC, Keoleian GA. Greenhouse gas emission estimates of US dietary choices and food loss. مجلة البيئة الصناعية. 2015 Jun19(3):391-401.
              28. Guasch-Ferré M, Satija A, Blondin S, Janiszewski M, Emlen E, O’Connor L, Campbell W, Hu F, Willett W, Stampfer M. Meta-Analysis of Randomized Controlled Trials of Red Meat Consumption in Comparison With Various Comparison Diets on Cardiovascular Risk Factors. Circulation. 2019 Apr 1139(15):1828-45.
                *Disclosures: Dr. Hu has received research support from the California Walnut Commission. Dr. Campbell reported receiving research support from the National Institutes of Health (T32 Fellowship for Lauren O’Connor), the American Egg Board – The Egg Nutrition Center, The Beef Checkoff Program, The National Dairy Council, The Pork Checkoff Program, and the Barilla Group. Dr. Campbell also reported serving on the 2015 Dietary Guidelines Advisory Committee. Dr. Satija is an employee of Analysis Group, Inc. The other authors declare no conflicts.

              تعليمات الاستخدام

              The contents of this website are for educational purposes and are not intended to offer personal medical advice. You should seek the advice of your physician or other qualified health provider with any questions you may have regarding a medical condition. Never disregard professional medical advice or delay in seeking it because of something you have read on this website. The Nutrition Source does not recommend or endorse any products.